PROPIEDADES ÁC-BASE AMINOÁCIDOS-Cuando los aa se encuentran en disolución acuosa forman iones híbridos por poseer igual n de cargs positivas q negativas. El pH en el q un aa foma un ión híbrido se denomina pto isoeléctrico. Dependiendo del pH, un ión híbrido puede comportarse como ácido o como base. Las sustancias q poseen esta propiedad se denominan anfóteras
AA ESENCIALES-
De los 20 aa q forman parte de las proteínas, solo algunos de ellos pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos a partir de compuestos + sencillos. Los restantes deben ser ingeridos en la dieta como tales. Se conocen como aa esenciales en un ser humano adulto son 8: fenilalanina, isoleucina, leucina, metionina, lisina, triptófano, valina y treonina. En los lactantes habría q añadir la histidina. Los organismos autótrofos pueden sintetizar todos aquellos aa q necesitan para su metabolismo. Si una dieta carece de los aa esenciales se padece una desnutrición conocida como deficiencia de proteínas.
ENLACE PEPTÍDICO-
Los aa se unen mediante enlaces peptídicos; son enlaces covalentes de tipo amidaentre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino de otro, q fa lugar a la pérdida de una moléc de agua. Los aa unidos por enlaces peptídicos se conocen como rsiduos. Según el nº de aa, los polímeros resultantes se denominan: dipéptido ( 2 aa), tripéptido ( 3 aa), oligopéptido (menos de 50 aa ), polipéptidos (cadenas largas). Los grupos amino y carboxilo libres en los extremos se nombrab como N-terminal y C-terminal. Este enlace posee una serie de carácterísticas: -El enlace peptídico es un enlace covalente más corto q la mayor parte de los demás enlaces C-N. Tiene carácter parcial de doble enlace. -Los 4 átomos (C=O y N-H) del grupo péptido y los 2 ´tomos de carbono se hallan situados sobre un mismo plano.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS-
Las propiedades de las proteínas dependen de la naturaleza de los radicales (-R) de los aa y de su capacidad para reaccionar con otras moléc. –
Desnaturalización:
rotura de enlaces q mantiene el estado nativo de la proteína, perdíéndose estructuras secunadaria, terciaria y cauternaria. Los enlaces peptídicoas permanecen, por lo q la proteína conserva su estructura primaria y adopta una forma filamentosa. Puede estar provocada por cambios en lel pH, en la temp o en la salinidad. Las proteínas desnaturalizadas pierden su actividad biológica. En determinadas ocasiones puede ser reversible y las proteínas se vuelven a renaturalizar.
Solubilidad:
Debido a la presencia en la superficie de las proteínas de aa con radicales polares, q establecen puentes de H con las moléc de agua, formando la capa de solvatación q impide su uníón con otras proteínas. Está provocado por cambios en el pH o la concentración salina
. Especifidad:
Cada especie tiene uans proteíans propias, distinatas unas de otras, e incluso denmtro de la misma especie existen diferencias. Tipos:Especifidad de función-Cada proteína realiza una función concreta y es consecuencia de la posición de sus aa Especificidad de especie-Existen proteínas exclusivas de cada especie. Las proteíanasq desempeñan la misma función en diferentes especies y q tengan una composición y estructura similares se denominan proteínas homólogas.
Capacidad amortiguadora:
tienen
un comportamiento anfótero. Debido a q pueden funcionar como ác o como bases, son capaces de amortiguar las variaciones de pH del medio en el q se encuentran.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS-
Las proteínas se disponen en el espacio con una estructura tridimensional q puede tener variso niveles: estructura primaria, secundaria y terciaria. La estructura cuaternaria, surge cuando una proteína está compuesta por 2 o + cadenas polipeptídicas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA-
La poseen todas las proteínas. Es la secuencia lineal de aa q integran una proteína. Se caracteriza por su disposición en zigzag, q se debe a la planaridad del enlace peptídico. Es la esructura + sencilla y la + imp ya q determina el resto de estructuras proteicas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA-
Es la disposición espacial q adopta la estructura primaria para ser estable. Los modelos + fecuentes son la (alfa)-hélice, la conformación (beta) o lámina plegada y la hélice de colágeno.
Estructura (alfa)-hélice-
En la estructura la cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre si misma. Se mantien gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios. La constitución de estos enlaces determina la estabilidad de la estructura y la longitud del paso de rosca. No todos los polipeptídos pueden formar una (alfa)-hélice estable. La presencia de prolina hace q la (alfa)-hélice se interrumpa y se origine un pliegue rígido o curvatura
. Conformación (beta) o la´mina plegada-
la cadena polipeptídica adopta una forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de H entre los aa cercanos. S la cadena se repliega sobre si mism, los aaq se encontraban muy separados quedan próximos y entonces en ese momento se pueden unir mediante enlaces de H intracatenarios. Exisen proteínas con estructura en lámina plegada q son el resultado de la uníón mediante enlaces de H intercatenarios de variaa cadenas polipeptídicas distintas (fibroína). La conformación (beta) presenta 2 tipos de cadenas polipeptídica: paralelas o antiparalelas. En la forma paralela las cadenas polipéptídicas se disponen en el mismo sentido y en las antiparalelas se alternan cadenas polipeptídicas. La disposición antiparalela es más frecuente y compacta.
Hélice de colágeno-
Es la estructura secundariaq presenta colágeno. Su estructura es rígida y está compuesto por prolina.
ESTRUCTURA TERCIARIA-
Modo en el q la proteína nativa se encuentra en el espacio. Es una esructura estable gracias a las uniones q pueden ser enlaces de H, interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals, enlaces iónicos y puentes disulfuro. Las funciones biológicas de una proteína dependen de su estructura terciaria. La estructura terciaria está constituida por varios dominios (aminoácidos conectados a través del esqueleto polipeptídico) La estructura de la cadena polipeptídica suele ser independiente. Lso dominios se unen entr sí mediante una porción proteica felxible q sirve como bisagra. Los dominios son muy estables.
ESTRUCTURA CAUTERNARIA-
Algunas prote se componen de 2 o + cadenas polipeptídicas agragadas a una macromoléc funcional. A las cadenas polipeptídicas se las denomina subunidad, monómero o protómero y pueden ser iguales o disintas. Los protómeros se unen mediante en de H o F d V W (colágeno y hemoglobina)
PLEGAMIENTO DE PROTES Y ENFERMEDADES-Una prote sin esructura funcional nativa es afuncional, tendiendo a segregarse a otras cadenas polipeptídicas. Cuando es degradada consume recursos naturales, materia y energía innecesariamente. Las prote ma´l confomadas no son degradadas y tienden a a cumiularse en forma de depósitos insolubles de prote q impiden o dañan la función normal de las células y en algunos casos inducen a otras proteínas a adoptar la configuración anómala.. Las amiloidosis son un grupo de enfermedades degenerativas humanas y de los animales , q se caracterixan por la deposición extracelular de depósitos insolubles de naturaleza proteica. Los priones son proteínas q se producen normalemte en todo el organismo, pero especialmente en el sistema nervioso.
CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS-
HOLOPROTEÍNAS-compuestas por aa. Destacan
: -Proteíans fibrosas
-La mayoría de los polipéptidos q la forman se ordenan o enrollan a lo alrgo de una sola dimensión en haces paralelos. Son insolubles en agua y tienen funciones protectoras.Colágeno-principal componente sel tejido conjuntivo Miosina- responsable de la contracción muscular Queratinas-se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis Fibrina- Proteína q produce la coagulación sanguíneaElastina-proteína flexible loccalizada en el tejido conjuntivo.
Proteínas globulares-
Cadenas polipeptídicas plegadas de tal forma q conatituyen una estructura compacta. Solubles en agua y en disoluciiones polares. Responsables de las actividades biológicas de las células.
Albúminas-transporte de moléc o reserva de aa Globulinas-forman anticuerpos Actina-
responsable de la contracción muscular.
HETEROPROTEÍNAS-
Poteínas formadas por una parte proteica y otra no proteica. La parte proteica aa. La parte no proteica se denomina grupo prostético y determina la función de la proteína. Cromoproteínas- el grupo prostético es un pigmento. (hemoglobina y mioglobina) Nucleoproteínas- el grupo prostético es un ác nucleico Glicoproteínas-El grupo prostético es un carbohidrato (inmunoglobulinas y fibrinógeno) Fosfoproteínas-El grupo prostético es un ác fosfórico. (Caseína y vitelina) Lipoproteínas-El grupo prostético es un lípido. Se encargan de transportar lípidos insolubles. Las rpincipales lipoproteínas son:
-LDL-Transporta coresterol y fosfolípidos desde el hígado hast alos tejidos para foramr las mb celulares -HDL-
actividad contraria a LDL.Transporta hasta el hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales, con lo q los depósitos disminuyen.
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS-Función de reserva-alguans proteínas almaenna determinados compuestos químicos, para utilizarlos como elementos nutritivos o para colaborar en la formación de un embrión(ovoalbúmina, caseína) Función contráctil-El movimiento en los organismos unicelulares y pluricel dependen de las proteínas contráctiles (actina,,flagelina) Función protectora o defensiva- La trombian y el fibrinógeno son proteínas sanguíneas de los vertebrados. Intervienen en la coagulación de la sangre. También cumplen imp función defensiva las inmunoglobulinas o los anticuerposFunción hormonal-Algunas proteínas actúan como hormonas. La insulina y el glucagón, regulan el metaboloismo de la glucosa. La somatotropina regula el crecimiento corporal Función homeostática-Las proteínas son moléc capaces de conservar el equlibrio en el medio interno. Gracias a su capacidad amortiguadora colaboran en le mantenimiento del pH Función de reconocimiento de señales químicas-Situadas en la superficie exterior de las mb celulares. Las hay capaces de identificar hormonas, neurotransmisores, virus…
NUCLEÓTIDOS NO NUCLEICOS-
TRANSPORTADORES DE ENERGÍA-
Proporciona la energía química necesaria para impulsar una amplia variedad de reacciones químicas. La imp del fosforilación)
, mientras q en la q se necesita en reacciones endergónicas procede de la liberada cuando el ATP se hidroliza a ADP y ác fosfórico (desfosforilación).
MENSAJEROS QUÍMICOS-
Las células son capaces de captar séñales hormonales, quñimicas o de otro tipo. La interacción d elos primeros mensajeros con los receptores de la superficie celular suele promover la producción de segundos mensdajeros en los q se provocca un cambio químicoEl + imp es el AMPc q se foma mediante una reacción catalizada por la enzima adenilato ciclasaloacalizada en la mb celularCOENZIMAS-
,Moléc org no proteivas q interviene n enlas reacciones catalizadas enzimáticamente, actuando como trnasportadoras de electrones. Muchas de ellsa son nucleótidos. Cada grupo de coenzimas interviene en un mismo tipo de reacción, independientemente del susrato. Los principales son: Nucleótidos de flavina-formados por una base nitrogenda, la flavina, y como pentosa el ribitol. Al unirse constituyen la vitamina B2. Los nucleótidos de flavina son FMN y el Fad. Ambos son coezimas de de las deshidrogenasas. Q catalizan las reacciones de oxidación-reducción y se pueden encontrar de forma oxidada o reducida Nucleótidos de piridina-dinucleótidos constituidos por la uníón mediante enlace fosfodiéster del nucleótido de nicotinamida y el de adenina. La vitamina B3 es una base nitrogenada. Existen 2 núcleos de pirimidina: el NAD y el NADP también son coenzimas las deshidrogenasas y se pueden encontrar en forma oxidada o reducida Coenzima A-Formada por un derivado del ADP, el ác pantoténico y una cadena corta de etilaminaunida a un grupo tiol- La conzima A se desigan con el término CoA. Un derivado de