Proteínas
Las proteínas son biomoléculas fundamentales formadas principalmente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N), y con frecuencia también por fósforo (P), azufre (S) y oligoelementos. Son polímeros lineales, no ramificados, de monómeros denominados aminoácidos, que contienen información biológica. La unión entre aminoácidos se denomina enlace peptídico. Los aminoácidos pueden clasificarse según la polaridad de sus cadenas laterales en polares con carga positiva (+) o negativa (-), polares sin carga, o apolares.
Estructura de las Proteínas
Estructura Primaria
La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal específica de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Este enlace es de tipo amida y se produce entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Estos enlaces se forman en los ribosomas, que son las estructuras celulares donde se sintetizan las proteínas. La secuencia única de aminoácidos es lo que define la identidad de cada proteína; aunque todas están formadas por aminoácidos, lo que las diferencia es su orden y composición específica.
Estructura Secundaria
La estructura secundaria es un plegamiento tridimensional repetitivo de segmentos de la cadena polipeptídica, estabilizado por puentes de hidrógeno entre los átomos del esqueleto peptídico. Los dos modelos más comunes son:
- Hélice α (alfa): Es una estructura en espiral con sentido dextrógiro. Cada vuelta completa tiene aproximadamente 3.6 aminoácidos. Se forma y estabiliza por enlaces de puentes de hidrógeno entre el grupo carbonilo de un aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido situado cuatro residuos más adelante en la cadena.
- Lámina β (beta): Se forma cuando la cadena polipeptídica se estira y se pliega sobre sí misma o se asocia con otras cadenas polipeptídicas adyacentes. Se estabiliza mediante enlaces de puentes de hidrógeno intercatenarios (entre diferentes segmentos o cadenas), dando lugar a una estructura plana y plegada.
Estructura Terciaria
La estructura terciaria es el plegamiento tridimensional global de una única cadena polipeptídica, que resulta de las interacciones entre las cadenas laterales (radicales) de los diferentes aminoácidos. Estas interacciones, que ocurren entre aminoácidos distantes en la secuencia primaria pero cercanos en el espacio tridimensional, son las que determinan la forma globular o fibrosa de la proteína. Existen varios tipos de interacciones que estabilizan esta estructura:
- Iónicas: Entre grupos con cargas opuestas.
- Puentes de hidrógeno: Entre grupos polares.
- Interacciones hidrofóbicas: Agrupación de grupos apolares en el interior de la proteína, lejos del agua.
- Fuerzas de Van der Waals: Interacciones débiles entre átomos cercanos.
- Enlaces puente disulfuro (-S-S-): Son enlaces covalentes fuertes formados por la oxidación de dos grupos tiol (-SH) de residuos de cisteína, que contribuyen significativamente a la estabilidad de la estructura.
Aunque individualmente muchas de estas interacciones son débiles, su gran número contribuye a la estabilidad de la estructura terciaria. Algunas proteínas pueden unir a su estructura terciaria una molécula orgánica no proteica, denominada grupo prostético, que es esencial para su función.
Estructura Cuaternaria
La estructura cuaternaria se forma por la unión de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades), cada una con su propia estructura terciaria, para formar un complejo proteico funcional. Cada subunidad se denomina protómero. Estas subunidades se unen principalmente mediante interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals) y, en algunos casos, también mediante enlaces puente disulfuro.
Propiedades de las Proteínas
Solubilidad
La solubilidad de una proteína depende de su estructura tridimensional y de la polaridad de sus grupos R expuestos al solvente. Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua, mientras que las fibrosas son generalmente insolubles. Cuanto mayor sea la proteína, su solubilidad puede disminuir.
Desnaturalización
La desnaturalización es la pérdida de la estructura tridimensional (secundaria, terciaria y cuaternaria) de una proteína, sin afectar su estructura primaria (secuencia de aminoácidos). Este proceso se produce por factores como el incremento de la temperatura, cambios extremos en el pH, altas concentraciones de sales, o la presencia de disolventes orgánicos. La desnaturalización suele implicar la pérdida de la función biológica de la proteína.
Especificidad
Las proteínas son altamente específicas para su función biológica. Esta especificidad se debe a su forma tridimensional única, que les permite interactuar de manera precisa con otras moléculas (sustratos, ligandos, etc.). Existen muchísimas proteínas, y cada una desempeña un papel crucial en el funcionamiento celular.
Funciones de las Proteínas
De Reserva de Aminoácidos
Los seres vivos necesitan aminoácidos para sintetizar nuevas proteínas. Algunas proteínas, como la ovoalbúmina en el huevo o la caseína en la leche, actúan como almacén de estos aminoácidos esenciales.
Estructural
Estas proteínas proporcionan soporte mecánico, fuerza y protección a las estructuras biológicas. Ejemplos incluyen el colágeno en tendones, huesos y piel, y las queratinas en el pelo, uñas y plumas.
Transporte
Transportan sustancias específicas de forma reversible a través de membranas o en el torrente sanguíneo. Un ejemplo clásico es la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre.
Defensiva
Las proteínas con función defensiva protegen al organismo contra agentes patógenos. Los anticuerpos (inmunoglobulinas), producidos de forma específica por los linfocitos B del sistema inmune, son un claro ejemplo, reconociendo y neutralizando antígenos (sustancias extrañas al organismo).
Reguladoras
Integran y coordinan los procesos bioquímicos y fisiológicos del organismo. Ejemplos incluyen las hormonas proteicas (como la insulina) y algunos neurotransmisores.
Motilidad
Permiten el movimiento celular y la contracción muscular. Los ejemplos más conocidos son la actina y la miosina, componentes esenciales de los músculos.
Enzimática
La mayoría de las proteínas son enzimas, que actúan como biocatalizadores. Aceleran la velocidad de las reacciones metabólicas sin consumirse en el proceso, siendo esenciales para la vida.
Ácidos Nucleicos
Los ácidos nucleicos son principios inmediatos orgánicos formados por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y fósforo (P). Son polímeros lineales no ramificados de monómeros denominados nucleótidos.
Los nucleótidos están formados por tres componentes principales:
- Un grupo fosfato (derivado del ácido fosfórico).
- Una pentosa (azúcar de cinco carbonos), que puede ser ribosa (en el ARN) o desoxirribosa (en el ADN).
- Una base nitrogenada.
Las bases nitrogenadas se clasifican en:
- Purinas: Adenina (A) y Guanina (G).
- Pirimidinas: Citosina (C), Uracilo (U, presente solo en ARN) y Timina (T, presente solo en ADN).
La pentosa se une a la base nitrogenada mediante un enlace N-glucosídico.
Funciones de los Nucleótidos
Moneda Energética
En el metabolismo, ciertos procesos liberan energía (por ejemplo, la respiración celular o la oxidación de nutrientes). Parte de esta energía se disipa como calor, pero otra parte se almacena en moléculas de alta energía para ser utilizada en procesos celulares que requieren energía (como el movimiento, la síntesis de macromoléculas, etc.). Los nucleótidos trifosfato, como el ATP (Adenosín Trifosfato), son las principales «monedas energéticas» de la célula. Aunque el GTP (Guanosín Trifosfato) o el UTP (Uridín Trifosfato) también pueden actuar como transportadores de energía en funciones metabólicas específicas, el ATP es el más importante y universal.
Segundo Mensajero
En la señalización celular, un «primer mensajero» (como una hormona o neurotransmisor) se une a un receptor en la membrana celular, desencadenando la producción de un «segundo mensajero» intracelular. Este segundo mensajero difunde por el citoplasma y activa una cascada de eventos que conducen a la respuesta celular. El más frecuente es el AMP cíclico (cAMP), una molécula de AMP en la que el grupo fosfato se cicla sobre sí mismo, formando un enlace fosfodiéster entre las posiciones 3′ y 5′ de la ribosa.
Coenzima
Algunos nucleótidos o sus derivados actúan como coenzimas. Son moléculas orgánicas no proteicas que se unen reversiblemente a una enzima para ayudarla en su función catalítica. Son esenciales para la actividad de muchas enzimas, participando en la transferencia de grupos químicos o electrones durante la reacción (ej. NAD+, FAD, CoA).
Estructura de los Ácidos Nucleicos
ADN (Ácido Desoxirribonucleico)
El ADN es la molécula portadora de la información genética, capaz de almacenarla y transmitirla de generación en generación. Está formado por cuatro tipos de nucleótidos, que se diferencian por sus bases nitrogenadas: Adenina (A), Guanina (G), Citosina (C) y Timina (T).
La estructura del ADN es una doble hélice dextrógira, enrollada como un muelle. Las dos hebras que componen el ADN son antiparalelas (una va en dirección 5′ a 3′ y la otra de 3′ a 5′) y se mantienen unidas por puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas complementarias (A con T, y G con C).
La comprensión de la estructura del ADN fue un hito científico:
- Oswald Avery fue el primero en demostrar en 1944 que el ADN, y no las proteínas, era el portador de la información hereditaria.
- Más tarde, Rosalind Franklin, mediante difracción de rayos X, obtuvo imágenes clave que permitieron a James Watson y Francis Crick proponer en 1953 el modelo de doble hélice del ADN.
- Erwin Chargaff, a través del análisis de ADN de diferentes especies, observó que la cantidad de Adenina (A) era siempre igual a la de Timina (T), y la cantidad de Guanina (G) igual a la de Citosina (C) (conocidas como las Reglas de Chargaff).
En bacterias (procariotas), el ADN es generalmente circular y se encuentra en el citoplasma. En células eucariotas, el ADN forma unidades lineales independientes llamadas cromosomas, que se encuentran en el núcleo y están asociados a proteínas llamadas histonas, formando la cromatina.