¿Qué son las enzimas y cuál es su función?

Las enzimas son proteínas que, por su función biológica de trascendental importancia, merecen un tratamiento aparte. Son los biocatalizadores por excelencia de todas las reacciones que suceden en los seres vivos. Hacen posible que estas se desarrollen a la velocidad adecuada dentro de los valores de temperatura habituales.

Características principales de las enzimas

• Aumentan la velocidad de las reacciones hasta varios millones de veces, sin necesidad de emplear grandes cantidades de energía.
• No se modifican en el transcurso de la reacción; se recuperan intactas una vez terminada esta, por lo que se requieren en pequeñísimas cantidades.
• Poseen una alta especificidad, tanto para reconocer a la sustancia sobre la que actúan, el sustrato, como por el tipo de reacción que catalizan.
• Su actividad catalítica puede ser regulada por ciertos mecanismos de las células.

Naturaleza química de las enzimas

La mayoría de las enzimas son proteínas globulares. Muchas necesitan unirse a otras sustancias no proteicas para ser funcionales.

• La parte de la molécula de naturaleza proteica se llama apoenzima.
• La parte no proteica es el cofactor.
• El conjunto de apoenzima y cofactor recibe el nombre de holoenzima y constituye la enzima funcional.

La naturaleza química del cofactor puede ser inorgánica u orgánica. En este último caso, recibe el nombre de coenzima.

Mecanismo de acción catalítica

Las enzimas actúan uniéndose de forma muy específica al sustrato, con el que forman un complejo molecular transitorio (enzima-sustrato), hasta transformarlo en otra sustancia: el producto de la reacción.

La parte de la enzima que se une directamente con el sustrato se llama centro activo.

En la molécula pueden existir otros sitios diferentes del centro activo a los que pueden unirse otras sustancias distintas del sustrato. Estas sustancias reciben el nombre de efectores y modifican la actividad enzimática.

Especificidad enzimática: Modelos explicativos

Modelo de la llave y la cerradura

Propuesto por Fischer, suponía que la enzima y el sustrato encajaban tan exactamente en el centro activo como una llave en su cerradura.

Modelo del ajuste inducido (o guante y mano)

Este modelo supone que el centro activo tiene cierto grado de complementariedad con el sustrato y se adapta a él mediante un ligero cambio de su conformación espacial mientras dura el complejo de transición enzima-sustrato.

Tipos de especificidad

• Especificidad de sustrato:
  • Absoluta: si la enzima reconoce solo un sustrato muy concreto de entre otros muy semejantes.
  • Relativa: si la enzima reconoce a un grupo de sustratos con estructuras o enlaces semejantes.
• Especificidad de acción: consiste en que una enzima cataliza solo una de las posibles reacciones que puede sufrir un mismo sustrato y que conducen a vías metabólicas diferentes.

Cinética enzimática: Factores que afectan la velocidad de reacción

La cinética enzimática estudia las variaciones de la velocidad de la reacción. Los principales factores que la afectan son:

• Concentración de sustrato: al aumentar la concentración, la velocidad de la reacción crece proporcionalmente hasta llegar a un valor en el que se hace constante.
• Temperatura: produce en principio un aumento de la velocidad de reacción, pues aumenta la movilidad y la energía de las moléculas y favorece los encuentros entre enzima y sustrato hasta alcanzar un valor máximo a una temperatura óptima.
• pH: influye de forma parecida, ya que hay un valor óptimo de pH, propio de cada enzima, en torno al cual la actividad enzimática es máxima. Esto se debe a que en esa situación la conformación y el grado de ionización de los radicales del centro activo son los apropiados para reconocer y transformar el sustrato.
• Efectores: son sustancias que se unen a las enzimas y modifican su actividad, ya sea positivamente (activadores) o negativamente (inhibidores).

Inhibidores reversibles

Se unen por enlaces no covalentes a la enzima, por lo que pueden desligarse fácilmente de ella. Pueden ser de dos tipos:

• Competitivos: si tienen una estructura parecida al sustrato y compiten por el centro activo, de modo que impiden así la reacción.
• No competitivos: que se unen a otros puntos desde los que modifican la estructura del centro activo.

Coenzimas: Socios moleculares de las enzimas

Las coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que se unen transitoriamente a la fracción proteica (apoenzima) de muchas enzimas para favorecer su actividad catalítica, mantener la estructura del centro activo o para participar en la catálisis.

Un nucleótido es una molécula formada por tres componentes: una base nitrogenada, una pentosa (ribosa o desoxirribosa), que forma con la base un nucleósido, y uno o más grupos fosfato.

Ejemplos de coenzimas y nucleótidos importantes

• AMP cíclico: derivado del AMP, es de gran interés como mensajero químico que regula procesos intracelulares, como el mecanismo de acción hormonal.
• Adenosintrifosfato o ATP: se puede considerar como coenzima de reacciones de transferencia de grupos fosfato. Sobre todo, su importancia biológica se debe a que es la molécula que utilizan las células para sus intercambios energéticos.
• Guanosintrifosfato o GTP: es semejante al ATP, aunque su base nitrogenada es la guanina.
• NAD (nicotinamida adenina dinucleótido) y su derivado fosfatado el NADP: están formados por ácido nicotínico (vitamina PP) y adenosina.
• FAD (flavín adenín dinucleótido): está formado por la riboflavina o vitamina B2. Transfiere hidrógenos en reacciones de óxido-reducción.
• Coenzima A (CoA): derivada del ácido pantoténico. Tiene actividad coenzimática en reacciones de descarboxilación y transferencia de grupos acilo.