1. Estructura Química de las Proteínas

Las proteínas están constituidas por aminoácidos que se encadenan a través de enlaces peptídicos, entre el grupo α-carboxilo (alfa-carboxilo) de un aminoácido y el α-amino de otro, con pérdida de agua. Cuando el número de aminoácidos unidos entre sí no supera los 10, tenemos un oligopéptido; se denomina polipéptido si el número de aminoácidos es superior a 10. Se consideran proteínas cuando la molécula contiene más de un centenar de aminoácidos.

2. Clasificación de los Aminoácidos

Los aminoácidos que constituyen las proteínas corporales son 20, y se dividen en esenciales, que no pueden sintetizarse en el organismo, y no esenciales, que pueden ser sintetizados principalmente en el hígado.

3. Estructura Primaria de las Proteínas

Es la secuencia lineal de los aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Es la estructura básica de una proteína: nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. Se vertebra por el nitrógeno de los aminoácidos y el carbono alfa (α). De esta cadena emergen las cadenas laterales (grupos R). La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte. La secuencia de aminoácidos está codificada por el material genético de un organismo.

4. Tipos de Estructura Secundaria de las Proteínas

1. α-Hélice

   Se forma al enrollarse sobre sí misma la estructura primaria. Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el -CO- de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. La α-hélice tiene 3,6 aminoácidos por vuelta.

2. Hélice de Colágeno

   Posee una disposición en hélice especial, algo más alargada que la α-hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina. Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrógeno. Solo presenta tres aminoácidos por vuelta.

3. Conformación β (Hoja Plegada β)

   En este caso, la cadena de aminoácidos forma una cadena estirada en forma de zig-zag, debido a que no existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la cadena polipeptídica.

4. Conformación al Azar y Giros

   Algunos aminoácidos tienen características que imposibilitan la estabilidad tanto de las hojas β como de las hélices α, y su conformación no es definida. Los giros son conformaciones que permiten una torsión de la cadena proteica de 180º, facilitando un mayor nivel de plegado, en zonas de abundante prolina y glicina.

En la mayoría de las proteínas se alternan regiones con estructuras secundarias diferentes, existiendo hoja plegada β, giros y segmentos de hélice-α.

5. Tipos de Proteínas según su Estructura Terciaria

1. Proteínas Fibrosas

   Son estructurales, estáticas e insolubles, formadas por el ensamblado repetitivo de una unidad proteica simple con una estructura secundaria definida. Su función es de soporte mecánico de las células. Cabe destacar el colágeno, las α-queratinas, la actina y la miosina. El colágeno, proteína fibrosa de estructura en triple hélice, es abundante en el tejido conectivo dérmico, óseo, cartilaginoso y muscular. Las α-queratinas son proteínas abundantes en las estructuras dérmicas. La actina y la miosina son proteínas estructurales y funcionales de la contracción muscular.

2. Proteínas Globulares

   Cuando la estructura secundaria propicia el plegado de la cadena polipeptídica, se forman las proteínas globulares. Se produce por autoensamblamiento. Son compactas y esferoides. En este tipo de proteínas, los residuos hidrófobos se sitúan hacia el interior de la proteína, por lo que son solubles. Son dinámicas y metabólicamente activas. Ejemplos: la hemoglobina, la lisozima y la caseína de la leche.

6. Desnaturalización de Proteínas

Si se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación o variaciones de temperatura, los enlaces se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. Las proteínas, en este estado, pierden su funcionalidad.

7. Funciones de las Proteínas y Ejemplos

1. Estructural o Plástica

   Forman parte de estructuras corporales, como:

   • La queratina, que se encuentra en la piel, pelo y uñas.
   • El colágeno, que es el componente esencial de huesos, tendones y cartílago.
   • La elastina, localizada principalmente en los ligamentos.
   • La actina y miosina, que permiten la contracción del músculo.

2. Reguladora

   Colaboran en la regulación de la actividad celular:

   • Ciertas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina, la hormona de crecimiento y la parathormona (PTH).
   • Las enzimas que catalizan reacciones metabólicas.
   • Algunos neurotransmisores que regulan el paso del impulso nervioso de una neurona a otra.

3. Defensiva

   Tienen como función defender el organismo frente a la invasión de partículas extrañas (anticuerpos o inmunoglobulinas). Intervienen en el proceso de coagulación de la sangre impidiendo su pérdida cuando es dañado un vaso sanguíneo, como son el fibrinógeno, la trombina y otros factores de coagulación.

4. Transporte

   Son transportadoras de distintas moléculas e iones, como, por ejemplo:

   • Las apoproteínas que permiten el transporte de los lípidos a los distintos órganos.
   • La albúmina que transporta los ácidos grasos libres.
   • La hemoglobina de los glóbulos rojos, que transporta el oxígeno desde los pulmones a los distintos tejidos.
   • También a nivel de las membranas, se localizan proteínas que transportan distintas sustancias a través de la membrana.

5. Energética

   Cuando el aporte de carbohidratos y grasa no es suficiente, las proteínas son oxidadas para la obtención de energía. También son oxidados los aminoácidos que están en exceso. El valor energético es de 4 kcal/g.

A pesar de las funciones indicadas, la principal sería la estructural, y por tanto, la que exige la mayor parte del aporte proteico, entre el 85% y el 95% del total.

8. Digestión de las Proteínas

Las proteínas sufren el primer ataque degradativo en el estómago. La pepsina se secreta como un precursor, el pepsinógeno, que se convierte en la enzima activa por la acción del ácido clorhídrico gástrico. La parte más importante se lleva a cabo en el intestino delgado, especialmente en el yeyuno, gracias a diversas enzimas proteolíticas pancreáticas, como son la tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidasa, colagenasa y elastasa. Estas se forman a partir de proenzimas. Una vez formada la tripsina, esta activa los precursores quimiotripsinógeno, procarboxipeptidasa, procolagenasa y proelastasa. Las citadas enzimas pancreáticas degradan las proteínas actuando sobre enlaces peptídicos, generándose pequeños péptidos. La finalización corre a cargo de enzimas del borde en cepillo. Allí existen dipeptidasas y tripeptidasas. Existen aminopeptidasas que van degradando los pequeños péptidos. Así se obtienen finalmente aminoácidos que son absorbidos. Una cantidad de dipéptidos y tripéptidos son absorbidos por los enterocitos, donde son atacados por enzimas citosólicas, conduciendo finalmente a aminoácidos. Los aminoácidos resultantes se absorben vía porta, alcanzando el hígado, donde sufren los primeros procesos metabólicos.

9. Anabolismo Proteico: Síntesis de Proteínas

El organismo necesita aminoácidos para la síntesis de proteínas, con diferentes finalidades:

1. Mantenimiento Proteico

   Las proteínas degradadas se reutilizan o producen energía.

2. Crecimiento

   En determinadas situaciones fisiológicas.

Para que se pueda dar el proceso de síntesis proteica, es necesaria la presencia de todos los aminoácidos y en cantidad suficiente. El coste energético de la síntesis proteica puede cifrarse en 1 kcal por gramo de proteína sintetizada.

10. Catabolismo Proteico: Degradación de Proteínas y Aminoácidos

El organismo degrada aminoácidos y proteínas en las siguientes situaciones:

1. Degradación Fisiológica de Proteínas Corporales

   Las proteínas corporales se degradan, y los aminoácidos que las constituyen pueden reutilizarse.

2. Degradación de Aminoácidos en Exceso

   No todos los aminoácidos que contienen las proteínas alimentarias se aprovechan. Solo se utilizan aquellos que las células necesitan en ese momento. Los aminoácidos alimentarios que están en exceso se catabolizan. Este catabolismo puede darse en dos situaciones:

   1. Si el organismo necesita energía, los aminoácidos se degradan produciendo urea y un cetoácido que, al catabolizarse, genera energía.
   2. Si el organismo no necesita energía, también se degradan los aminoácidos produciendo urea igualmente, pero el cetoácido se convierte en grasa para su almacenamiento.

11. Integración del Metabolismo de los Macronutrientes

Los tres macronutrientes (carbohidratos, grasas y proteínas), cuando se catabolizan, presentan vías específicas de degradación. Los productos resultantes van convergiendo en vías comunes.

1. Fase I

   Relaciona las macromoléculas con las moléculas simples correspondientes.

2. Fase II

   Relaciona estas moléculas simples con el acetil-CoA, metabolito común de las tres vías de degradación de macronutrientes.

3. Fase III

   Está constituida por el metabolismo oxidativo del acetil-CoA (ciclo de Krebs), cadena respiratoria y fosforilación oxidativa.

En el ciclo de Krebs se producen una serie de oxidaciones, formándose diversos equivalentes de reducción, que se trasladan a la cadena respiratoria, donde los electrones de los átomos de hidrógeno, al ser transportados por los distintos compuestos que componen esta cadena, generan ATP.

12. Calidad de la Proteína: Tipos y Factores

Para juzgar la utilidad de las proteínas de los alimentos se utiliza el término de “calidad de la proteína”. Así, por ejemplo:

• La proteína que contiene ocho aminoácidos esenciales, además de histidina, en proporción adecuada, se denomina proteína completa o de alta calidad.
• La que los posee, pero en proporción inadecuada, se denomina proteína de calidad intermedia o escasa.
• La que carece de alguno de ellos se le considera proteína incompleta.

Durante la síntesis proteica deben estar todos los aminoácidos necesarios; si falta alguno, la síntesis puede fallar. Si la proteína ingerida contiene todos los aminoácidos, es de alta calidad. Si solo tiene pequeñas cantidades de uno de ellos (el denominado aminoácido limitante), será de menor calidad. Las proteínas de los alimentos de origen animal tienen mayor calidad que las de procedencia vegetal. Para sintetizar las proteínas corporales, los animales deben tener a su disposición los 20 aminoácidos; cuando faltan o están en cantidad baja, la capacidad para sintetizar las proteínas está comprometida. Todas las proteínas corporales se sintetizan en una secuencia precisa, inalterable y genéticamente codificada, de determinados aminoácidos.

13. Aminoácido Limitante

Determinadas proteínas de la dieta pueden contener alguno de los aminoácidos esenciales en cantidades inferiores al requerimiento humano. La escasa disponibilidad de dicho aminoácido “limitará” la utilización de los demás. Este aminoácido se denomina aminoácido limitante porque la síntesis proteica se detendrá cuando se agote, independientemente de la presencia de los demás. El aminoácido limitante de una proteína es el aminoácido esencial que se encuentra en muy baja proporción en esa proteína. Cuando falta un aminoácido esencial, el resultado es que todos los aminoácidos restantes se limitan o se reducen en la misma proporción.

14. Parámetros de Medición de la Calidad Proteica

La proteína que se ingiere no se aprovecha en su totalidad por el organismo. Existe un índice biológico que se llama coeficiente de digestibilidad (CD), que relaciona la proteína absorbida en forma de aminoácidos con respecto a la proteína ingerida:

CD = Nitrógeno Absorbido (NA) / Nitrógeno Ingerido (NI) = (N ingerido – N fecal) / N ingerido

Una vez absorbidos los aminoácidos, estos pueden ser utilizados por el organismo, y esto representa la calidad de una proteína. Si los aminoácidos absorbidos se utilizan en una gran proporción, la calidad de una proteína es mayor. El Valor Biológico (VB) relaciona la cantidad de aminoácidos utilizados en el metabolismo con respecto a los aminoácidos absorbidos:

VB = Nitrógeno Retenido (NR) / Nitrógeno Absorbido (NA) = (N absorbido – N fecal) / (N ingerido – N fecal)

La calidad proteica viene determinada por los aminoácidos esenciales. A medida que una proteína proporciona un mayor número de aminoácidos esenciales, en la cantidad que el organismo necesita, tiene mayor calidad. Las proteínas de los huevos y de la leche humana tienen un valor biológico entre 0,9 y 1, y se usan como proteínas de referencia. El VB de la proteína de carnes y pescados es de 0,75; en la proteína del trigo, de 0,5; y en la de la gelatina, de 0.

La utilización neta de la proteína (UNP) es la proporción de nitrógeno consumido que queda retenido por el organismo. Es el producto del valor biológico por la digestibilidad. El UNP nos permite conocer con exactitud el nitrógeno proteico utilizado realmente. La proteína de óptima calidad es la que tiene un UNP de 100.

Para conocer el crecimiento se valora el REP (Relación de Eficiencia Proteica), que es el aumento de peso corporal dividido entre el peso de proteínas consumidas:

REP = Ganancia de peso (en g) / Proteínas ingeridas (en g)

15. Efectos Fisiopatológicos de la Ingesta Proteica

La deficiencia de la ingesta proteica afecta visiblemente a la estructura, pero también a otras funciones de las que son responsables las distintas clases de proteína. El exceso de la ingesta proteica puede causar enfermedad renal. Una ingesta proteica excesiva a menudo conlleva un inadecuado aporte de grasa saturada en la dieta.

16. Fuentes Alimentarias de Proteínas

Las proteínas están distribuidas en el reino animal y vegetal.

Alimentos de Origen Animal

Proporcionan gran cantidad de proteínas, y estas contienen cantidades importantes de los aminoácidos esenciales. Son buenas fuentes las carnes, pescados, huevos, leche y productos lácteos.

Alimentos de Origen Vegetal

Son generalmente menos ricos en proteínas y, a menudo, no contienen todos los aminoácidos esenciales en proporciones adecuadas:

• Los cereales y sus derivados pueden ser complementados con otros alimentos para obtener todos los aminoácidos esenciales.
• Las frutas y hortalizas tienen cantidades de proteínas casi despreciables.
• Las legumbres constituyen un grupo que se asemeja a los productos animales en cuanto a la cantidad de proteína.
• Los frutos secos tienen un alto contenido proteico y elevada calidad. Destaca su riqueza en arginina, lo que puede justificar parte de sus efectos beneficiosos cardiovasculares.

Las proteínas vegetales suelen ser deficitarias en uno o varios aminoácidos. Los aminoácidos limitantes son: la lisina, la metionina, el triptófano y la treonina.