1. Introducción a las Proteínas

Las proteínas son biomoléculas orgánicas compuestas fundamentalmente por Carbono (C), Hidrógeno (H), Oxígeno (O), Nitrógeno (N), y frecuentemente Azufre (S) y Fósforo (P). Ocasionalmente contienen metales como Hierro (Fe) o Cobre (Cu).

Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos y su importancia radica en dos propiedades clave: la especificidad (identidad biológica) y su acción catalizadora (enzimas).

1.1. Definición y Clasificación por Tamaño

• Definición Química: Son polímeros lineales no ramificados de aminoácidos (AA) unidos mediante enlaces peptídicos.

• Clasificación por Tamaño:

  • Péptidos: Cadenas cortas de AA.

  • Proteínas: Cadenas largas con una estructura tridimensional funcional.

2. Los Aminoácidos (AA): Monómeros Fundamentales

Los aminoácidos son los monómeros constituyentes de las proteínas.

2.1. Estructura Base y Clasificación Química

Estructura Base: Todos son α-aminoácidos. Poseen un Carbono α al que se unen:

• Grupo Carboxilo (–COOH).

• Grupo Amino (–NH₂).

• Una Cadena Lateral (R), que define las propiedades químicas y biológicas de cada uno.

Clasificación: Existen 20 AA formadores de proteínas, clasificados según la polaridad y carga de su grupo R.

Aminoácidos Esenciales: Son 8 AA que el cuerpo humano no puede sintetizar y deben ser ingeridos en la dieta: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptófano y Valina.

2.2. Propiedades Físicas y Químicas de los AA

• Físicas: Sólidos, cristalinos, incoloros y solubles en agua.

• Estereoisomería (Configuración D y L): Todos, excepto la glicina, tienen un Carbono asimétrico. Las proteínas naturales usan exclusivamente L-aminoácidos. Presentan actividad óptica (dextrógiros o levógiros).

• Químicas (Carácter Anfótero): Poseen grupos ácidos (–COOH) y básicos (–NH₂), actuando como moléculas amortiguadoras (buffers) para regular el pH celular.

• Zwitterion (Ión dipolar): En el punto isoeléctrico (pI), la carga neta total es cero, aunque ambos grupos (NH₃⁺ y COO^–) están ionizados.

3. El Enlace Peptídico

Es el enlace covalente tipo amida que une el grupo α-carboxilo de un AA con el grupo α-amino del siguiente, liberando una molécula de H₂O.

3.1. Características Clave del Enlace

• Es corto, muy estable y tiene carácter parcial de doble enlace.

• Esta característica impide la libre rotación y restringe la conformación espacial.

• Los cuatro átomos implicados (C, O, N, H) son coplanares.

4. Niveles Estructurales de las Proteínas

La funcionalidad de una proteína depende directamente de su estructura tridimensional (conformación nativa).

4.1. Estructura Primaria

Definición: Secuencia lineal única de AA (desde el extremo N-terminal al C-terminal).

Importancia: Es la base de todo; determina los demás niveles estructurales y, por ende, la función biológica. Su alteración da lugar a una proteína diferente o no funcional.

4.2. Estructura Secundaria

Definición: Plegamiento espacial local y estable de la cadena primaria, mantenido por Puentes de Hidrógeno entre los grupos C=O y N-H del esqueleto polipeptídico.

Modelos Frecuentes:

• Hélice-α: La cadena se enrolla en espiral dextrógira, con los Puentes de H cada cuatro AA. Ejemplo: Queratinas.

• Lámina-β (o Pliegue β): La cadena se pliega en zig-zag. Los Puentes de H se forman entre cadenas paralelas o antiparalelas. Ejemplo: β-Queratina (seda).

• Hélice de Colágeno: Integrada por tres hélices levógiras ricas en glicina, prolina e hidroxiprolina (tejido conectivo).

4.3. Estructura Terciaria

Definición: Plegamiento tridimensional global que adopta la proteína en el espacio (forma nativa). Su estructura determina la función biológica.

Estabilización: Mediante uniones débiles entre los radicales R de AA distantes: Puentes de Hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals, y los enlaces covalentes Puentes Disulfuro.

Dominios: Combinaciones estables de estructuras secundarias que desempeñan funciones concretas (como el centro activo de los enzimas).

4.4. Estructura Cuaternaria

Definición: Asociación de varias cadenas polipeptídicas (llamadas subunidades o protómeros) con estructura terciaria. El conjunto es una proteína oligomérica.

Estabilización: Por los mismos enlaces débiles y covalentes que la estructura terciaria.

Ejemplos: Hemoglobina, ARN Primasa, Inmunoglobulinas.

5. Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: Depende de los radicales hidrófilos externos, que forman una capa de solvatación. Las proteínas globulares son solubles; las fibrosas no.

• Especificidad:

  • De Función: Cada proteína realiza una única función específica.

  • De Especie: La secuencia es única para cada especie (excepto en proteínas homólogas con funciones similares).

• Capacidad Tamponadora: Tienen carácter anfótero, neutralizando variaciones de pH al ceder o captar protones.

• Desnaturalización: Es la pérdida de la conformación nativa y, por tanto, la pérdida de la funcionalidad. Es causada por cambios de pH, aumento de temperatura o disolventes. Puede ser reversible (si recupera su forma) o irreversible.

6. Clasificación y Funciones de las Proteínas

Las funciones de las proteínas son diversas y esenciales para la vida:

• Estructural: Colágeno (tejido conjuntivo), Queratina (pelo), Glucoproteínas (membranas), Histonas (cromatina).

• Catalítica: Enzimas (aceleran reacciones bioquímicas).

• Transportadora: Hemoglobina (O₂), Citocromos (electrones), Lipoproteínas (grasas y colesterol).

• Inmunitaria/Defensiva: Inmunoglobulinas (anticuerpos), Fibrinógeno y Trombina (coagulación).

• Reguladora/Hormonal: Insulina y Glucagón (metabolismo de la glucosa).

• Contráctil/Movimiento: Actina y Miosina (músculo), Flagelina (flagelos bacterianos).

• Reserva: Ovoalbúmina (huevo), Caseína (leche), Gluten (trigo).

6.1. Clasificación Química de las Proteínas

Las proteínas se dividen en dos grandes grupos según su composición: