LAS PROTEÍNAS

1. Características Generales

Las proteínas son **macromoléculas** formadas principalmente por **C, H, O y N** (en algunas ocasiones, también contienen **S**). Son las biomoléculas más abundantes en peso seco (**50%**) y cumplen funciones biológicas fundamentales, tales como:

• Formación de estructuras.
• Responsables del movimiento.
• Actuación como hormonas o enzimas.

Generalmente, no suelen aportar energía (a menos que se agoten las reservas de lípidos y glúcidos). Son **específicas** y exclusivas de cada especie. Químicamente, son **polímeros** (**polipéptidos**) formados por la unión de **monómeros** (**aminoácidos**).

2. Los Aminoácidos

Los **aminoácidos** (**aa**) son compuestos orgánicos que poseen un carbono central unido a un **grupo carboxílico** o ácido (–COOH) y un **grupo amino** (–NH2). Los otros dos enlaces del carbono se unen a un **H** y a un grupo variable, denominado **radical (R)**. Según este radical, se distinguen varios tipos.

Para designarlos se utilizan abreviaturas (ej. la glicina se nombra **Gly**).

Los animales no somos capaces de sintetizar todos los aminoácidos. Aquellos que no pueden sintetizarse se denominan **esenciales** y deben ser ingeridos en la dieta.

2.1. Propiedades de los Aminoácidos

1. Esteroisomería: En todos los aa (excepto en la glicina) el **carbono alfa** es asimétrico, por lo que pueden presentar dos configuraciones distintas: configuración **L** (si el grupo –NH2 está a la izquierda) y configuración **D** (si está a la derecha).
2. Actividad óptica: Debido al carbono asimétrico, los aa desvían el plano de la luz polarizada. Si lo desvían a la derecha, se denominan **dextrógiros** (+) y si lo hacen a la izquierda, **levógiros** (–).
3. Carácter anfótero: En disolución acuosa, los aa se comportan simultáneamente como **ácidos** o **bases**. Esto se debe a que el grupo ácido libera protones y el grupo amino los capta, originando una **forma iónica dipolar**.

   Debido a este comportamiento, los aa mantienen constante el pH del medio, lo que se denomina **efecto amortiguador** o **efecto tampón**.

   • Si el medio se acidifica, los grupos ácidos de los aa tienden a captar protones, neutralizando el medio.
   • Si el medio se basifica, el grupo amino libera protones, amortiguando la disolución.

   El pH al cual un aa tiende a adoptar una forma dipolar neutra (con tantas cargas positivas como negativas) se denomina **punto isoeléctrico**.

2.2. Tipos de Aminoácidos

Según el radical (R) que se une al carbono alfa, los aa se clasifican en:

1. Aminoácidos no polares o hidrofóbicos: El radical es una cadena carbonada. Incluyen: glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), metionina (Met), prolina (Pro), fenilalanina (Phe) y triptófano (Trp).
2. Aminoácidos polares sin carga: El radical establece enlaces de hidrógeno con el agua, haciéndolos más solubles. Incluyen: serina (Ser), treonina (Thr), cisteína (Cys), asparagina (Asn), tirosina (Tyr) y glutamina (Gln).
3. Aminoácidos polares con carga negativa (Ácidos): El radical presenta un grupo ácido. Son: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).
4. Aminoácidos polares con carga positiva (Básicos): El radical presenta un grupo básico (como NH2). Son: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).

3. El Enlace Peptídico

La unión entre aminoácidos se realiza mediante el **enlace peptídico**, dando lugar a cadenas (o polímeros) llamadas **péptidos** o **proteínas**.

Es un **enlace covalente** que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, formándose una molécula de agua. En el espacio, este enlace hace que los átomos del grupo carboxílico y del grupo amino se sitúen en un mismo plano, dando cierta **rigidez** a esos átomos, pudiendo girar solamente los otros átomos.

4. Estructura de las Proteínas

Una proteína es un **polipéptido** de más de **50 aminoácidos** y con un peso molecular muy alto. Espacialmente, las proteínas adoptan cuatro tipos de estructuras. Esta estructura es crucial, ya que de ella depende la **función** de la proteína.

4.1. Estructura Primaria de las Proteínas

Corresponde a la **secuencia lineal** de aminoácidos, según el orden en el que se disponen en la cadena. Es muy importante, ya que la función depende de la estructura espacial, y esta a su vez depende de la secuencia de aa. Se considera **extremo inicial** al aminoácido con el grupo amino libre y **extremo final** al aminoácido que tiene el grupo carboxilo libre.

4.2. Estructura Secundaria de las Proteínas

Es la disposición de la cadena de aminoácidos en el espacio, es decir, el plegamiento local de la estructura primaria. Depende de los aa que la constituyan. Se conocen dos tipos de estructura secundaria:

1. Estructura en alfa-hélice (α-hélice): Se denomina así porque la alfa-queratina adopta esta estructura. Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma de forma **dextrógira**. Se producen enlaces por **puentes de H** entre el oxígeno del grupo –CO– de un aa y el hidrógeno del grupo –NH– del 4º aa siguiente. La hélice presenta **3,6 aa por vuelta**.
2. Estructura en beta-lámina plegada (β-lámina): Se denomina así por la beta-queratina. Se forma una cadena en forma de **zigzag** que puede replegarse sobre sí misma y disponerse en varias capas, estableciéndose **enlaces de H** entre varios segmentos.

4.3. Estructura Terciaria de las Proteínas

Es la disposición tridimensional que adopta la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma, originando una **configuración globular**. Para mantener esta estructura pueden establecerse enlaces como: **puentes de H**, **enlaces disulfuro**, **fuerzas de Van der Waals**, etc.

4.4. Estructura Cuaternaria de las Proteínas

Esta estructura la presentan las proteínas constituidas por **dos o más cadenas polipeptídicas** (subunidades) con estructura terciaria, unidas entre sí por **enlaces débiles** (no covalentes). Un ejemplo es la **hemoglobina**, formada por cuatro cadenas.

5. Las Enzimas y la Catálisis Biológica

Las **enzimas** son moléculas orgánicas que actúan como **catalizadores** de reacciones químicas, es decir, aceleran la **velocidad de reacción**. Comúnmente son de naturaleza **proteica**, pero también pueden ser de **ARN** (**ribozimas**).

Las enzimas modifican la velocidad de reacción sin afectar el equilibrio de la misma, siempre y cuando la reacción sea energéticamente posible (energía libre de Gibbs). En estas reacciones, las enzimas actúan sobre moléculas denominadas **sustratos**, las cuales se convierten en **productos**. Casi todos los procesos celulares necesitan enzimas para ocurrir a tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina **reacciones enzimáticas**.

5.1. Mecanismo de Acción Enzimática

Debido a que las enzimas son extremadamente **selectivas** con sus sustratos, el conjunto de enzimas presentes en una célula determina el tipo de **metabolismo** que tiene esa célula. A su vez, esta presencia depende de la regulación de la **expresión génica** correspondiente a la enzima.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la **energía de activación** (ΔG‡) de una reacción, acelerando sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético ni modifican el equilibrio de la reacción, pero consiguen acelerar el proceso en escalas de millones de veces. Una reacción catalizada alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la reacción no catalizada.

Al igual que otros catalizadores, las enzimas **no son consumidas** en las reacciones que catalizan ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas son mucho más **específicas**. La gran diversidad de enzimas cataliza alrededor de **4000 reacciones bioquímicas** distintas. Cabe destacar que no todos los catalizadores bioquímicos son proteínas; algunas moléculas de ARN (como la subunidad 16S de los ribosomas, donde reside la actividad peptidil transferasa) también son capaces de catalizar reacciones. Existen también las **enzimas artificiales**.

5.2. Regulación de la Actividad Enzimática

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los **inhibidores enzimáticos** disminuyen o impiden la actividad, mientras que los **activadores** la incrementan. Además, muchas enzimas requieren **cofactores** para su actividad.

La actividad enzimática también es afectada por factores físico-químicos como la **temperatura**, el **pH**, y la **concentración** de la enzima y del sustrato.