OSMOSIS
1. ¿En qué consiste la ósmosis? ¿Qué pasa? ¿Por qué pasa?
La ósmosis es un transporte pasivo de agua a través de una membrana semipermeable, sin gasto de energía. El agua se mueve desde la zona con menor concentración de solutos (medio hipotónico) hacia la zona con mayor concentración (medio hipertónico), buscando equilibrar las concentraciones.
Pasa porque existe un gradiente de concentración, y el agua entra o sale según dónde haya más soluto. Esto permite mantener la homeostasis celular.
La presión osmótica es la presión mínima necesaria para impedir la entrada de agua por ósmosis. Depende del número de partículas de soluto, no de su tipo: cuanto más soluto, mayor presión osmótica.
2. Disoluciones hipertónica, hipotónica e isotónica
Una disolución es hipertónica cuando tiene mayor concentración de solutos que el interior de la célula; el agua sale de la célula.
Es hipotónica cuando tiene menor concentración de solutos; el agua entra en la célula.
Es isotónica cuando tiene igual concentración, y no hay movimiento neto de agua.
3. Aplicaciones de la ósmosis
En células animales, en medio hipertónico el agua sale y la célula se arruga (crenación), en medio hipotónico entra agua y puede estallar (lisis osmótica), y en medio isotónico mantiene su volumen estable.
En células vegetales, en medio hipertónico se produce plasmólisis, en medio hipotónico la célula alcanza turgencia, y en medio isotónico queda flácida.
La ósmosis tiene aplicaciones prácticas. En medicina, los sueros isotónicos (NaCl 0,9%) no dañan los glóbulos rojos y la diálisis regula agua y sustancias mediante membranas semipermeables.
En alimentación, la sal o el azúcar crean medios hipertónicos que deshidratan bacterias y conservan alimentos. En agronomía, un exceso de sales en el suelo provoca que el agua salga de las raíces y las plantas se marchiten. En biotecnología, la ósmosis inversa permite desalinizar agua aplicando presión para separar el agua de las sales
Perfecto 😎 Te dejo todas tus respuestas corregidas, resumidas y en párrafos, incorporando los comentarios de tu profesor: añadir la reacción de los enlaces peptídicos, comentar la rigidez de estos enlaces y mencionar las propiedades generales de los aminoácidos.
1. Aminoácidos y proteínas
a) Qué tienen en común y en qué se diferencian los aminoácidos
Todos los aminoácidos proteicos tienen la misma estructura básica: un carbono α unido a un grupo amino (—NH₂), un grupo carboxilo (—COOH), un hidrógeno y una cadena lateral R que varía según el aminoácido. A pH fisiológico se encuentran en forma zwitteriónica (+H₃N–CH(R)–COO⁻). Lo que los diferencia es la cadena lateral, que determina si son hidrofóbicos, polares, ácidos o básicos, y condiciona su papel en la proteína.
Estructura general: H₂N–CH(R)–COOH (en solución: +H₃N–CH(R)–COO⁻).
b) Aminoácidos presentes en las proteínas y aminoácidos esenciales
En las proteínas aparecen 20 aminoácidos habituales, como glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, tirosina, triptófano, serina, treonina, cisteína, metionina, asparagina, glutamina, ácido aspártico (Asp), ácido glutámico (Glu), lisina, arginina e histidina.
Los aminoácidos esenciales no pueden sintetizarse en el cuerpo y deben aportarse con la dieta; incluyen Leu, Ile, Val, Lys, Met, Phe, Thr, Trp y His. Algunos, como la arginina, son semi-esenciales en ciertas situaciones.
c) Enlace que une aminoácidos
El enlace que une aminoácidos se llama enlace peptídico. Se forma por condensación entre el grupo —COOH de un aminoácido y el —NH₂ del siguiente, liberando una molécula de agua y generando un —CO—NH—
Este enlace tiene resonancia parcial entre el C=O y el N, lo que lo hace plano y rígido, limitando su rotación comparado con otros enlaces simples. Además es polar y puede formar puentes de hidrógeno, y solo se rompe mediante hidrólisis enzimática o condiciones extremas.
d) Estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas
La estructura terciaria es el plegamiento tridimensional de una cadena polipeptídica, estabilizado por interacciones entre cadenas laterales: enlaces de hidrógeno, iónicos, interacciones hidrofóbicas y a veces puentes disulfuro. La estructura cuaternaria es la unión de varias subunidades polipeptídicas para formar una proteína funcional. Ambas dependen de la secuencia primaria y del ambiente (pH, temperatura, sales) y pueden requerir chaperonas para plegarse correctamente.
2. Arginina y proteínas
a) Tipo de molécula y propiedades
La arginina es un aminoácido con una cadena lateral guanidinio fuertemente básica, por lo que es positiva a pH fisiológico. Es muy polar, puede formar enlaces iónicos y puentes de hidrógeno y es precursora de óxido nítrico.
Propiedades generales de los aminoácidos: tienen un grupo amino y carboxilo, pueden ser polares o no polares según su cadena lateral, participan en interacciones químicas y son los bloques de construcción de las proteínas.
Error del anuncio: No es “proteína esencial”, sino un aminoácido. El crecimiento del cabello depende de la síntesis de queratina y de muchos factores nutricionales y hormonales, no de un solo aminoácido.
b) Qué son las proteínas y sus propiedades
Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos, con estructura primaria, secundaria, terciaria y a veces cuaternaria. Sus propiedades principales incluyen especificidad, función (enzimas, transporte, estructura), solubilidad, sensibilidad al pH y temperatura, posibilidad de regulación mediante modificaciones postraduccionales, y capacidad de formar interacciones no covalentes.
c) Enlace entre dos moléculas de arginina
Cuando se unen dos argininas se forma un enlace peptídico entre el —COOH de una y el —NH₂ de la otra:
{H₂N–CH(C₄H₉N₃)–COOH + H₂N–CH(C₄H₉N₃)–COOH → H₂N–CH(C₄H₉N₃)–CO–NH–CH(C₄H₉N₃)–COOH + H₂O}
Es un enlace amida con carácter parcial de doble enlace, plano y rígido, que participa en puentes de hidrógeno y solo se rompe por hidrólisis enzimática o condiciones extremas.
3. Desnaturalización y funciones de las proteínas
a) Desnaturalización
Es la pérdida de la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de una proteína sin romper la cadena primaria, con pérdida de actividad biológica. Puede ser reversible o irreversible. La causan calor, pH extremos, sales, detergentes, solventes orgánicos, agentes caotrópicos (urea), reductores de disulfuro y metales pesados.
b) Funciones de las proteínas
Las proteínas realizan funciones estructurales (queratina, colágeno), catalíticas (enzimas como amilasa), transporte (hemoglobina), regulación y señalización (insulina), defensa (anticuerpos), movimiento (actina y miosina) y almacenamiento (ferritina).
c) Estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
Primaria: secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos; condiciona plegamiento y función.
Secundaria: plegamientos locales estabilizados por puentes de hidrógeno; hélice α y lámina β.
Terciaria: plegamiento tridimensional completo de una cadena; interacciones entre cadenas laterales: hidrófobicas, H, iónicas, disulfuro.
Cuaternaria: unión de varias subunidades polipeptídicas para formar proteína funcional (ej.: hemoglobina α₂β₂).
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1. Tipos de lípidos y triglicéridos
Las moléculas mostradas son lípidos, concretamente triglicéridos saponificables, porque tienen enlaces éster. Están formados por glicerol y tres ácidos grasos, que son largas cadenas de carbono e hidrógeno con un grupo carboxilo.
Al hidrolizarse, los triglicéridos se descomponen en ácidos grasos (saturados sin dobles enlaces o insaturados con uno o más dobles enlaces) y glicerol, que sirve de base para unir los ácidos grasos.
La diferencia entre moléculas saturadas e insaturadas radica en la presencia de dobles enlaces: los ácidos grasos saturados son lineales y se empaquetan de forma ordenada, mientras que los insaturados tienen dobleces que impiden el empaquetamiento.
Los triglicéridos cumplen funciones importantes: reserva de energía, protección y aislamiento de órganos y transporte de vitaminas liposolubles.
2. Fosfolípidos y membranas
Los fosfolípidos son lípidos que forman las membranas celulares. Están compuestos por una cabeza polar (hidrofílica, con un grupo fosfato) y dos colas apolares (hidrófobas, de ácidos grasos). Esta estructura les permite formar bicapas lipídicas, donde las cabezas se orientan al exterior y las colas al interior, creando una barrera semipermeable.
Esta propiedad se llama anfipática, ya que tienen regiones hidrofílicas e hidrofóbicas, lo que les permite autoorganizarse en membranas y mantener la integridad celular. Además de fosfolípidos, en las membranas se encuentran colesterol y glucolípidos.
La insaturación de los ácidos grasos provoca dobleces en las colas, lo que hace que la membrana sea más flexible y permeable, mientras que los ácidos grasos saturados la hacen más rígida y menos permeable.
3. Lípidos insaponificables y tipos de ácidos grasos
Los lípidos insaponificables no contienen ácidos grasos y no forman jabón con bases. Entre ellos están los esteroides (colesterol, hormonas sexuales), terpenos (vitamina A, carotenoides) y prostaglandinas. Cumplen funciones de regulación hormonal, comunicación celular y protección antioxidante.
Un ácido graso es una cadena de carbono con grupo carboxilo. Un ácido graso poliinsaturado tiene más de un doble enlace, lo que aumenta su flexibilidad. Un fosfolípido es un lípido saponificable formado por glicerol, dos ácidos grasos y un grupo fosfato.
4. Funciones de los lípidos
En animales, los lípidos almacenan energía (triglicéridos), aíslan térmicamente (grasa subcutánea), forman membranas (fosfolípidos y colesterol) y participan en señalización hormonal (esteroides). En plantas, sirven como reserva energética (aceites), forman membranas (fosfolípidos y fitosteroles) y protegen frente a la desecación (ceras).
En general, los lípidos son esenciales para almacenar energía, proteger estructuras, regular la comunicación celular y formar barreras selectivas.