Estructura y Función de Carbohidratos, Aminoácidos y Proteínas

Carbohidratos: Definición y Relevancia Biológica

Los carbohidratos son polialcoholes con una función aldehído o cetona, las moléculas derivadas de estos, y polímeros de ambos.

El grupo de los hidratos de carbono está formado por azúcar, almidón, dextrina, celulosa y glucógeno, sustancias que constituyen una parte importante de la dieta de los humanos y de muchos animales.

Los carbohidratos, también conocidos como glúcidos o hidratos de carbono, constituyen un conjunto de compuestos químicos de naturaleza orgánica implicados en los procesos vitales. Sus moléculas están integradas por átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno.

Sustancias de fundamental interés biológico, tales como los azúcares o la celulosa, forman parte de esta gran categoría bioquímica, siendo componentes fundamentales tanto de la nutrición animal como de la humana.

Considerados globalmente, forman una categoría de notable interés, tanto desde el punto de vista puramente químico como desde el de su aplicación práctica, ya que son principios muy activos en el metabolismo de los seres vivos.

Clasificación de los Carbohidratos

Monosacáridos

Los más sencillos son los azúcares simples o monosacáridos, que contienen un grupo aldehído o cetona. El más importante es la glucosa.

Disacáridos

Dos moléculas monosacáridas unidas por un átomo de oxígeno, con la eliminación de una molécula de agua, producen un disacárido. Los más importantes son:

  • Sacarosa
  • Lactosa
  • Maltosa

Polisacáridos

Los polisacáridos son enormes moléculas formadas por uno o varios tipos de unidades monosacáridas. Ejemplos de su tamaño incluyen:

  • 10 unidades en el glucógeno.
  • 25 unidades en el almidón.
  • De 100 a 200 unidades en la celulosa.

Aminoácidos: Estructura y Propiedades Químicas

Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Presentan las siguientes características:

  • Son compuestos sólidos, incoloros y cristalizables.
  • Poseen un elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC).
  • Son solubles en agua.
  • Presentan actividad óptica.
  • Tienen un comportamiento anfótero.

Propiedades de los Aminoácidos

Actividad Óptica

La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Esta propiedad es debida a la asimetría del carbono alfa (Cα), ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes.

Estructura del carbono asimétrico en aminoácidos

Esta propiedad permite clasificar a los aminoácidos en:

  • Dextrógiros (+): Si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha.
  • Levógiros (-): Si lo desvían hacia la izquierda.

Comportamiento Anfótero y Punto Isoeléctrico

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse dependiendo del pH:

  • Como un ácido (cuando el pH es básico).
  • Como una base (cuando el pH es ácido).
  • Como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro).

En este último caso, adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima precisamente en su punto isoeléctrico.

Proteínas

Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de ellas también incluye azufre y, en algunas, se observa además la presencia de fósforo, hierro, zinc o molibdeno.

Desde el punto de vista estructural, los elementos químicos que constituyen a las proteínas se encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los aminoácidos. Estos, unidos entre sí, integran una estructura polimérica; las proteínas son fundamentalmente polímeros de aminoácidos.

Péptidos y Enlace Peptídico

Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico, a los que se denomina Enlace Peptídico. Así, para formar péptidos, los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable.

Tipos de Péptidos

Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales:

  1. Oligopéptidos: Si el número de aminoácidos es menor de 10.
    • Dipéptidos: 2 aminoácidos.
    • Tripéptidos: 3 aminoácidos.
    • Tetrapéptidos: 4 aminoácidos.
    • etc…
  2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: Si el número de aminoácidos es mayor de 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal (que posee un grupo amino libre) y finalizando por el extremo C-terminal (en el que se encuentra un grupo carboxilo libre).

El eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (–NH–CH–CO–), es idéntico en todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Características del Enlace Peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo amino (–NH₂) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

El carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (–C–N–) determina la disposición espacial de este en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

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