Aminoácidos (AA): Estructura y Propiedades Fundamentales

Los aminoácidos son compuestos orgánicos con baja masa molecular, formados por un grupo carboxilo y un grupo amino. Presentan las siguientes propiedades:

• Son sólidos.
• Solubles en agua.
• Cristalinos.
• Con punto de fusión elevado.
• Poseen actividad óptica.

Los aminoácidos primarios tienen una masa molecular media, y tanto el grupo carboxilo como el grupo amino se unen al carbono alfa; los otros extremos se unen a un átomo de hidrógeno y a un radical (cadena lateral). Los animales no sintetizan todos los aminoácidos, y en los humanos hay 8 esenciales. Tienen 2 configuraciones espaciales: L y D.

Enlace Peptídico: La Base de las Proteínas

El enlace peptídico es la unión química entre aminoácidos que da lugar a cadenas llamadas péptidos. Este enlace es covalente y se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, liberando una molécula de agua.

Estructura de las Proteínas: Niveles de Organización

Una proteína es un polipéptido de más de 50 aminoácidos con una masa igual o mayor a 5000 unidades de masa atómica (u). Presenta 4 niveles estructurales:

Estructura Primaria: La Secuencia Fundamental

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, que indica cuáles están presentes y en qué orden. La función de la proteína depende directamente de esta secuencia y de la forma tridimensional que adopte. Comienza con un grupo amino libre en un extremo y termina con un grupo carboxilo libre en el otro.

Estructura Secundaria: Formas Estables en el Espacio

La estructura secundaria es la disposición espacial de los aminoácidos adyacentes, adoptando una forma estable. Esta conformación de la cadena polipeptídica depende de los enlaces de hidrógeno, la tensión y la temperatura. Existen 3 tipos principales:

• Alfa Hélice (α-hélice)

  Es una hélice dextrógira que se enrolla, dejando a un lado los átomos de oxígeno y al otro los de hidrógeno. Contiene aproximadamente 3.6 aminoácidos por vuelta.

• Hélice de Colágeno

  Es una hélice levógira más larga, con 3 aminoácidos por vuelta, característica de la proteína colágeno.

• Conformación Beta (Lámina Plegada β)

  La cadena polipeptídica adopta una forma de zig-zag, estabilizada por enlaces de hidrógeno intercatenarios.

Estructura Terciaria: Plegamiento Tridimensional

La estructura terciaria es la disposición tridimensional de la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma. En esta conformación, los radicales apolares se encuentran en el interior de la proteína y los polares en el exterior, lo que las hace solubles en agua.

Estructura Cuaternaria: Complejos Multiméricos

La estructura cuaternaria se refiere a proteínas formadas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, unidas entre sí por enlaces débiles. Cada una de estas cadenas individuales se denomina protómero.

Propiedades Clave de las Proteínas

Las propiedades de las proteínas dependen de sus radicales libres y de su capacidad para reaccionar con otras moléculas. Las principales son:

• Solubilidad

  Muchas proteínas poseen aminoácidos con radicales polares que establecen enlaces de hidrógeno con el agua, impidiendo que se unan a otras moléculas proteicas y manteniéndolas en disolución. Los cambios de pH influyen significativamente en su solubilidad.

• Desnaturalización

  Es la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria (y a veces secundaria) de una proteína debido a la rotura de enlaces no covalentes, lo que conlleva la pérdida de su función biológica. Este proceso puede ser causado por calor, pH extremos, o agentes químicos.

• Especificidad

  Las proteínas presentan sitios específicos para unirse a moléculas determinadas, lo que les permite realizar funciones muy concretas y diferenciarlas. El conjunto de aminoácidos que reconoce y contacta con las moléculas se denomina centro activo.

• Capacidad Amortiguadora (Efecto Tampón)

  Las proteínas tienen carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos o como bases, lo que les confiere propiedades amortiguadoras de pH, ayudando a mantener el equilibrio ácido-base en los organismos.

Funciones Esenciales de las Proteínas

Las proteínas desempeñan una amplia variedad de funciones vitales en los organismos:

• Estructural: Forman parte de la estructura celular y tisular, sirviendo de soporte (ej. colágeno, queratina).
• Reserva: Almacenan aminoácidos o nutrientes (ej. ovoalbúmina en el huevo, caseína en la leche).
• Transporte: Transportan sustancias a nivel celular y pluricelular (ej. hemoglobina transporta oxígeno, albúmina transporta ácidos grasos).
• Enzimática: Actúan como catalizadores biológicos, acelerando reacciones químicas sin consumirse (ej. amilasa, lipasa).
• Contráctil: Facilitan la movilidad y el movimiento celular o tisular (ej. actina, miosina en los músculos).
• Hormonal: Actúan como mensajeros químicos, regulando procesos fisiológicos (ej. insulina, hormona del crecimiento).
• Defensa: Protegen al organismo contra agentes patógenos (ej. anticuerpos, inmunoglobulinas).
• Homeostática: Contribuyen a mantener constantes los valores del medio interno del organismo (ej. equilibrio osmótico, pH sanguíneo).

Clasificación de las Proteínas

Las proteínas se clasifican principalmente en dos grandes grupos:

Holoproteínas (Proteínas Simples)

Son proteínas compuestas únicamente por aminoácidos.

• Proteínas Filamentosas

  Son insolubles en agua y se encuentran principalmente en animales. Están formadas por polipéptidos enrollados (ej. Colágeno, Queratina, Elastinas, Miosinas).

• Proteínas Globulares

  Poseen una estructura más o menos globular y compleja, y son solubles en agua (ej. Protaminas, Histonas, Prolaminas, Gluteninas, Albúminas, Globulinas).

Heteroproteínas (Proteínas Conjugadas)

Son proteínas que contienen, además de aminoácidos, otro tipo de molécula no proteica denominada grupo prostético.

• Cromoproteínas

  Su grupo prostético es un pigmento (ej. Hemoglobina, Citocromos).

• Glucoproteínas

  Su grupo prostético es un glúcido, con una gran variedad de funciones (ej. Hormona estimulante del folículo (FSH), Proteoglucanos, Glucoproteínas sanguíneas, Glucoproteínas de las membranas, Algunas enzimas).

• Lipoproteínas

  Su grupo prostético son los ácidos grasos o lípidos (ej. Lipoproteínas de alta y baja densidad).

• Fosfoproteínas

  Su grupo prostético es el ácido fosfórico (ej. Caseína de la leche).

• Nucleoproteínas

  Su grupo prostético es un ácido nucleico (ej. Histonas asociadas al ADN, Ribosomas).

Enzimas: Catalizadores Biológicos Esenciales

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos. Disminuyen la energía de activación y aumentan la velocidad de la reacción. Todas las enzimas son proteínas globulares. En su cadena polipeptídica se distinguen tres tipos de aminoácidos: estructurales (sin enlace químico directo con el sustrato), de fijación y catalíticos (que sí establecen enlaces). Son solubles en agua y pueden actuar a nivel intracelular. Las ribozimas son moléculas de ARN con actividad catalítica, capaces de catalizar la pérdida o ganancia de nucleótidos.

Características de las Enzimas

• Aceleran la reacción (mismo producto en menos tiempo).
• No se consumen en la reacción.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos por:
  • Alta especificidad.
  • Actúan a la temperatura del ser vivo.
  • Alta actividad.
  • Masa molecular muy elevada.

Las enzimas no siempre son activas desde su síntesis; a menudo se sintetizan como proenzimas (zimógenos) que requieren activación. Algunas pueden presentar isoenzimas, que son formas diferentes de la misma enzima que catalizan la misma reacción pero pueden variar en su estructura o localización. Por su estructura, hay dos tipos principales:

• Enzimas proteicas: Compuestas solo por cadenas polipeptídicas.
• Holoenzimas: Compuestas por una fracción polipeptídica (apoenzima) y otra no polipeptídica (cofactor o coenzima).

Centro Activo de las Enzimas: Clave de la Catálisis

El complejo enzima-sustrato se forma gracias a los radicales de algunos aminoácidos del centro activo que establecen enlaces con el sustrato. La región de la enzima que se une al sustrato se denomina centro activo. Sus características son:

• Es una parte muy pequeña del total de la enzima.
• Posee una estructura tridimensional específica.
• Está formado por aminoácidos específicos.
• Presenta alta afinidad química por el sustrato.

Especificidad Enzimática y Modelos de Acoplamiento

La especificidad de las enzimas se explica mediante diferentes modelos de acoplamiento:

Modelos de Acoplamiento

• Modelo de Complementariedad (Llave-Cerradura)

  El sustrato se fija a la enzima de forma rígida, como una llave a su cerradura.

• Modelo de Ajuste Inducido

  La enzima modifica ligeramente su conformación para encajar perfectamente con el sustrato.

• Modelo de «Apretón de Manos»

  Tanto la enzima como el sustrato modifican su forma para acoplarse mutuamente.

Tipos de Especificidad

La especificidad también puede clasificarse como:

• Especificidad Absoluta

  La enzima actúa sobre un único sustrato.

• Especificidad de Grupo

  La enzima reconoce un determinado grupo de moléculas con características químicas similares.

• Especificidad de Clase

  La actuación de la enzima depende del tipo de enlace o reacción que cataliza, más que de una molécula específica.

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

La actividad de las enzimas puede verse influenciada por diversos factores ambientales:

• Temperatura

  Si se suministra energía calorífica a una reacción, las moléculas aumentan su movilidad y, por ende, la velocidad de la reacción. Existe una temperatura óptima para la actividad enzimática; si se sigue calentando, la enzima se desnaturaliza y pierde su función.

• pH

  Las enzimas presentan valores de pH en los cuales son más eficaces. Si se sobrepasan estos valores, la enzima deja de actuar o disminuye drásticamente su actividad. Existe un pH óptimo para cada enzima.

• Inhibidores

  Son sustancias que disminuyen la actividad de una enzima o impiden su actuación, ya sea de forma reversible o irreversible.

Coenzimas: Cofactores Esenciales para la Función Enzimática

Las holoenzimas se forman por la unión de una apoenzima (fracción proteica) y una coenzima (fracción no proteica). La unión entre la apoenzima y la coenzima es temporal y similar a la del complejo enzima-sustrato. Las coenzimas no suelen ser específicas de una única enzima y pueden unirse a muchos tipos diferentes, actuando como transportadores de grupos químicos o electrones. Sus funciones principales incluyen:

• Oxidación y reducción: Transportan protones y electrones (ej. NAD+, FAD).
• Transferencia de grupos: Transportan radicales o grupos químicos (ej. ATP transporta grupos fosfato, Coenzima A transporta grupos acilo).