Polimerización

La polimerización es el proceso químico mediante el cual moléculas pequeñas del mismo tipo (monómeros) se agrupan químicamente entre sí, dando lugar a una macromolécula (polímero).

Hidrólisis

La hidrólisis es el proceso químico en el que moléculas de gran tamaño (macromoléculas) se separan en sus componentes más pequeños. Se produce mediante la reacción entre el agua y la macromolécula, donde el agua se disocia en iones hidronio (H₃O⁺) e hidróxido (OH⁻), que luego forman parte de las moléculas resultantes.

Tipos de Polimerización

• Adición: La masa del polímero es la suma de las masas de los monómeros. Este proceso puede requerir el gasto de ATP o GTP (ejemplo: formación de microtúbulos).
• Condensación: La unión de monómeros produce una molécula pequeña como subproducto, generalmente agua (ejemplos: formación de almidón, proteínas).

Funciones Esenciales de las Proteínas

Las proteínas desempeñan una vasta gama de funciones vitales en los organismos vivos, incluyendo:

• Estructural: Formación de tejidos, soporte celular y tisular (ej. colágeno, queratina).
• Transporte: Movimiento de sustancias a través de membranas o en el torrente sanguíneo (ej. hemoglobina, transportadores de membrana).
• Catalítica: Aceleración de reacciones químicas (enzimas).
• Reguladora y Señalización: Control de procesos celulares y comunicación intercelular (ej. hormonas peptídicas, receptores).
• Defensa e Inmunidad: Protección contra patógenos y agentes extraños (ej. anticuerpos, proteínas de coagulación).
• Contracción y Motilidad: Generación de movimiento a nivel celular y tisular (ej. actina, miosina).
• Almacenamiento: Reserva de nutrientes o iones (ej. ferritina para el hierro).

Ejemplos Destacados de Proteínas y sus Roles

Proteínas Estructurales

Las proteínas estructurales son proteínas fibrosas, cuya estructura es alargada. Constituyen la mayor parte de la materia estructural fuera de las células. Ejemplos incluyen: colágeno y elastina (en el tejido conjuntivo), y queratina (en piel, cabello y uñas).

Coagulación Sanguínea

En este proceso complejo actúan alrededor de 12 proteínas, calcio y algunos fosfolípidos de membrana. Ejemplos clave son la fibrina y el fibrinógeno, esenciales para la formación del coágulo.

Hormonas Peptídicas y Proteicas

Las hormonas proteicas y peptídicas actúan como mensajeros químicos, regulando diversas funciones fisiológicas.

Hormonas Peptídicas (menos de 50 aminoácidos)

• Oxitocina (9 aminoácidos)
• Factor liberador de la tirotropina
• Hormona antidiurética (vasopresina)
• Hormona estimulante de los melanocitos
• Hormona liberadora de la gonadotropina

Hormonas Proteicas (50 o más aminoácidos)

• Hormona del crecimiento (somatotropina)
• Prolactina
• Hormona paratiroidea
• Hormona adrenocorticotropa
• Hormona liberadora de la hormona del crecimiento
• Insulina
• Glucagón

Enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos, moléculas que incrementan significativamente el ritmo al que tienen lugar las reacciones químicas en los sistemas vivos, sin consumirse en el proceso.

Antibióticos

Algunos antibióticos son péptidos o proteínas. Ejemplos de antibióticos β-lactámicos incluyen: Penicilinas y Cefalosporinas.

Venenos y Toxinas

Diversas proteínas y péptidos actúan como venenos o toxinas, con mecanismos de acción específicos:

• Faloidina (toxina de hongos)
• Abrina (toxina vegetal)
• Veneno del Monstruo de Gila (contiene exenatida, un péptido similar al glucagón 1 – GLP1)
• Conotoxinas (péptidos de caracoles marinos que bloquean canales de calcio voltaje-dependientes tipo N, con potencial analgésico)

Glutatión y Defensa Antioxidante

El glutatión (GSH) es un tripéptido crucial para la salud celular. Sus funciones incluyen:

• Mantener las proteínas en estado reducido, previniendo el daño oxidativo.
• Participar en la degradación de peróxido de hidrógeno (H₂O₂), similar a la función de la catalasa.

El glutatión es clave en el sistema de defensa antioxidante celular, junto con enzimas como:

• La superóxido dismutasa (SOD), que cataliza la transformación de 2 moléculas de superóxido en peróxido de hidrógeno.
• La catalasa, que cataliza la hidrólisis del peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.
• La glutatión peroxidasa, que reduce los peróxidos de lípidos utilizando electrones cedidos por el glutatión, actuando este último como coenzima.

El glutatión oxidado (GSSG) es reducido nuevamente a glutatión (GSH) por la glutatión reductasa, que utiliza NADPH como dador de electrones, cerrando el ciclo antioxidante.

Conceptos Clave en Proteínas

Desnaturalización Proteica

La desnaturalización es la pérdida de la conformación tridimensional nativa de una proteína, lo que generalmente conlleva la pérdida de su función biológica.

Residuo de Aminoácido

Se refiere a un aminoácido cuando está unido a otro mediante un enlace peptídico, formando parte de una cadena polipeptídica.

Proteína Conjugada

Una proteína conjugada se compone de una apoproteína (la parte proteica) y un grupo prostético (un grupo no proteico esencial para su función).

• Apoproteína: La parte proteica que compone una proteína conjugada.
• Grupo Prostético: Un grupo no proteico que forma parte de una proteína conjugada, unido de forma covalente o no covalente.

Proteoma

El proteoma es el conjunto total de proteínas que produce un organismo, tejido u organela en un momento dado y bajo condiciones específicas.

Niveles de Organización Estructural de las Proteínas

Las proteínas adoptan estructuras tridimensionales complejas que son fundamentales para su función. Estos niveles son:

• Estructura Primaria: Secuencia lineal de aminoácidos.
• Estructura Secundaria: Patrones de plegamiento locales y repetitivos (hélice alfa, lámina beta).
• Estructura Terciaria: Conformación tridimensional global de una cadena polipeptídica.
• Estructura Cuaternaria: Ensamblaje de múltiples subunidades polipeptídicas.

Estructura Primaria

La estructura primaria es la secuencia lineal específica de aminoácidos que constituyen la cadena polipeptídica. Esta secuencia brinda la información requerida para determinar la configuración tridimensional final de la molécula y, por lo tanto, su función. Las secuencias esenciales para la función de la proteína suelen estar conservadas evolutivamente.

Un ejemplo claro de la importancia de la estructura primaria es la anemia drepanocítica, donde una mutación puntual resulta en la sustitución de un ácido glutámico cargado por un residuo de valina no polar en la hemoglobina, alterando drásticamente su estructura y función.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria se refiere a los patrones de plegamiento locales y repetitivos de la cadena polipeptidica, estabilizados principalmente por puentes de hidrógeno entre los átomos del esqueleto peptídico. Los motivos más comunes son:

• Hélice Alfa (α): El esqueleto del polipéptido toma la forma de un cilindro helicoidal. Las cadenas laterales (grupos R) quedan hacia fuera de la hélice. Se produce una vuelta completa cada 3.6 aminoácidos.
• Lámina Beta (β): Dos o más cadenas de aminoácidos (o segmentos de la misma cadena) se posicionan en paralelo o antiparalelo, formando una estructura plana. Se estabilizan por puentes de hidrógeno entre el grupo N-H de un aminoácido y el grupo C=O del aminoácido opuesto. Pueden ser:
  • Paralelas
  • Antiparalelas

Estructura Terciaria

La estructura terciaria es la conformación tridimensional global y única de una única cadena polipeptídica. Se estabiliza por diversas interacciones débiles no covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos, incluyendo:

• Efecto hidrofóbico
• Fuerzas de Van der Waals
• Interacciones electrostáticas (puentes salinos)
• Puentes de hidrógeno

Además, los puentes disulfuro (enlaces covalentes entre residuos de cisteína) también contribuyen significativamente a la estabilidad de la estructura terciaria.

Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria se refiere al ensamblaje de dos o más cadenas polipeptídicas individuales (denominadas subunidades) para formar una proteína funcional. Estas subunidades pueden ser idénticas o diferentes y se mantienen unidas por interacciones no covalentes similares a las de la estructura terciaria.

Complejos Multiproteicos

Los complejos multiproteicos son asociaciones de múltiples proteínas que pueden no estar ensambladas de manera estable. Su vinculación y disgregación dependen de las condiciones intracelulares en un momento particular, permitiendo una regulación dinámica de su función y actividad.

Plegamiento de Proteínas

El plegamiento de proteínas es el proceso mediante el cual una cadena polipeptídica recién sintetizada adquiere su conformación tridimensional funcional. La secuencia de aminoácidos de una proteína contiene la información necesaria para su autoensamblaje. En la mayoría de los casos, el plegamiento se dirige hacia la estructura termodinámicamente más estable.

Chaperonas Moleculares

Algunas proteínas requieren la asistencia de chaperonas moleculares para un plegamiento correcto y eficiente. Las chaperonas son proteínas que reconocen y se unen selectivamente a secuencias cortas de aminoácidos hidrófobos que tienden a exponerse en proteínas no nativas o mal plegadas, pero que se ocultan en proteínas que poseen una conformación nativa y funcional. De esta manera, previenen la agregación incorrecta y facilitan el plegamiento adecuado.