Las coenzimas
Las coenzimas. La unión coenzima-apoenzima es temporal y estas no suelen ser específicas de un solo tipo de apoenzima. Las coenzimas actúan como donadoras o receptoras de grupos químicos; son transportadoras de grupos químicos. Por tanto, la coenzima se modifica durante la reacción: acepta o pierde átomos. Según los grupos que transporta, hay dos tipos principales:
- Coenzimas de oxidación-reducción. Los más importantes son el NAD+, NADP+, la FAD y el grupo hemo de la citocromooxidasa. Muchas coenzimas son vitaminas.
- Coenzimas de transferencia. Transportan radicales. Los más importantes son el ATP y la acetil-CoA.
El centro activo de las enzimas
El centro activo de las enzimas: Es la región de la enzima que se une al sustrato.
- Constituye una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.
- Tiene una estructura tridimensional.
- Está formado por aminoácidos cuyos radicales presentan afinidad química por el sustrato.
En el centro activo hay dos tipos de aminoácidos:
- De fijación (establecen enlaces débiles con el sustrato y lo fijan).
- Catalizadores (establecen enlaces débiles o fuertes con el sustrato y participan directamente en la catálisis).
La especificidad de las enzimas
La especificidad de las enzimas: Entre enzima y sustrato existe una alta especificidad. Esta especificidad tiene varios grados:
- Especificidad absoluta: la enzima solo actúa con un sustrato concreto.
- Especificidad de grupo: la enzima reconoce un grupo determinado de moléculas.
- Especificidad de clase: la enzima actúa sobre un tipo concreto de enlace químico.
La actividad enzimática
La actividad enzimática. La enzima y el sustrato se unen mediante enlaces débiles, formando el complejo enzima-sustrato (ES). Después se forma el complejo activado (estado de transición del ES), acabando en un complejo enzima-producto (EP) y desprendiéndose el producto (P).
Formas de actuación
Las enzimas actúan de tres formas:
- Reacción con un solo sustrato.
- Reacción con dos sustratos a la vez.
- Reacción con dos sustratos sucesivos.
Factores que afectan la velocidad
Factores que afectan a la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas:
- Temperatura: cada enzima tiene una temperatura óptima.
- pH: cada enzima tiene un pH óptimo.
La inhibición enzimática
La inhibición enzimática. Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen o impiden la actividad de una enzima. Es importante la inhibición por retroalimentación. La inhibición puede ser:
- Irreversible: si la unión con la enzima es permanente.
- Reversible: si eliminada la sustancia inhibidora la enzima recupera su actividad.
Las enzimas alostéricas
Las enzimas alostéricas: Son las que pueden adoptar dos formas estables (activa o inactiva). Además del centro activo, tienen otro sitio llamado centro regulador, al cual se pueden unir ligandos como activadores o inhibidores.
Cooperativismo entre subunidades alostéricas
El cooperativismo entre subunidades alostéricas. Las enzimas alostéricas suelen estar formadas por varios protómeros. Cada protómero posee un centro activo y al menos un centro regulador. En muchas enzimas, cuando al centro regulador se une un ligando activador, la conformación del protómero varía, haciendo funcional el centro activo y provocando una reacción en cadena entre protómeros (efecto de transmisión alostérica). De esa forma la enzima pasa del estado inhibido (T) al estado activo o catalítico (R).
Regulación de las vías metabólicas
Regulación de las vías metabólicas:
- Regulación por retroinhibición: también llamada inhibición por retroalimentación; el producto final de una vía inhibe una enzima de las etapas iniciales para evitar la sobreproducción.
- Regulación por inducción enzimática: se produce cuando la presencia de un sustrato, producto o señal induce la síntesis o activación de una enzima cuya configuración inicial puede estar inactiva.
Disposición espacial de las enzimas
La disposición espacial de las enzimas aumenta su eficacia.
- Compartimentación celular (separación mediante membranas).
- Complejos multienzimáticos (asociación física de varias enzimas para una vía metabólica).
- Inclusión en las membranas (enzimas ancladas a membranas que facilitan el paso de intermediarios entre pasos consecutivos).
Clasificación de las enzimas
Clasificación de las enzimas: Se clasifican en 6 grupos:
- Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidación o reducción del sustrato.
- Transferasas: transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato a otro.
- Hidrolasas: rompen enlaces con adición de una molécula de agua.
- Liasas: separan grupos sin uso de agua y originan enlaces dobles.
- Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
- Ligasas: catalizan la unión de moléculas o grupos con la energía proporcionada por la desfosforilación del ATP.
Las vitaminas y su papel en el metabolismo
Las vitaminas tienen un papel fundamental en el metabolismo: Las vitaminas son sustancias orgánicas que se precisan en muy pequeñas cantidades para el funcionamiento correcto del organismo. En los alimentos se encuentran en forma de provitaminas.
Vitaminas hidrosolubles
Vitaminas hidrosolubles: Al ser solubles en agua se difunden bien por la sangre. Actúan como coenzimas o precursoras de coenzimas:
- Vitaminas del complejo B (intervienen en la formación de glóbulos rojos y en reacciones metabólicas clave).
- Vitamina C (síntesis del colágeno).
Vitaminas liposolubles
Vitaminas liposolubles: Son de naturaleza lipídica y, por tanto, solubles en disolventes orgánicos.
- Vitamina A: protege los epitelios y es necesaria para la percepción visual.
- Vitamina D: regula la absorción del calcio.
- Vitamina E: actúa como antioxidante al impedir que el oxígeno destruya los enlaces dobles de ácidos insaturados.
- Vitamina K: actúa en la síntesis de protrombina y en la coagulación.