-ACTIVIDAD ENZIMATICA La
sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.
La enzima y el
sustrato se unen mediante enlaces débiles, formando el complejo
enzima-sustrato(ES).Después
se forma el complejo activado, que es el estado de transición del complejo
enzima-sustraato. Al acabar la transformación se convierte en complejo
enzima-producto (EP) y, finalmente, el producto (P) se desprende.Las
enzimas actúan de dos formas diferentes:-Reacciones con un solo sustrato. La enzima (E)
fija el sustrato a su superficie por absorción. Al finalizar la reacción se
libera la enzima intacta (E) y el producto (P).-Reacciones con dos sustratos. La enzima (E)
atrae las moléculas reaccionantes (A) y (B) hacia su superficie, por absorción,
de forma que la posibilidad de encuentro entre ellas aumenta.La enzima se libera rápidamente para
volver a actuar.En ocasiones, la enzima atrae primero
a un sustrato, que se desprende una parte. Luego, atrae a un segundo sustrato,
que se une a la parte fijada del primer sustrato. Este mecanismo se denomina
“ping-pong”.
-CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS El
complejo enzima-sustrato (ES) se une gracias a los radicales de algunos
aminoácidos que establecen enlaces con el sustrato. La región de la enzima que
se une al sustrato recibe el nombre de centro activo.Características
del centro activo:-Constituyen una parte muy pequeña del volumen
total de la enzima.-Tienen una estructura tridimensional en forma
de cavidad que facilita que el sustrato encaje y dificulta que lo haga otro
tipo de moléculas.-Están formadas por aminoácidos que, debido a
los repliegues de la cadena, quedan próximos. Hay dos tipos de aminoácidos: 1-De fijación: que establecen enlaces débiles
con el sustrato. 2-Catalizadores: que establecen enlaces, débiles
o fuertes (covalentes), con el sustrato y provocan la ruptura de alguno de sus
enlaces. Son, por tanto, los responsables de su transformación. -Los radicales de algunos de estos aminoácidos
presentan afinidad química por el sustrato, por lo que lo atraen y se
establecen enlaces débiles entre ellos.-ESPECIFIDAD DE LAS ENZIMASEntre
la enzima y el sustrato existe una alta especifidad.
Solo aquellos sustratos
que presentan un enlace susceptible de ruptura, próximo a los radicales de los
aminoácidos catalizadores de las enzimas, pueden ser alterados.Esta
especifidad entre enzima y sustrato puede representarse de distintas formas:-Modelo de complementariedad o modelo
llave-cerradura. El sustrato se complementa con la enzima como una llave con su
cerradura.-Modelo de ajuste inducido. La enzima modifica
su forma para poder adaptarse al sustrato.-Modelo de “apretón de manos”. La enzima y el
sustrato modifican su forma para acoplarse.La
especifidad entre encima y sustrato puede ocurrir en varios grados:-Especifidad absoluta. La enzima tan solo actúa
sobre un sustrato.-Espedifidad de grupo. La enzima reconoce sobre
todas las moléculas del grupo de los B- glucósidos.Especifidad
de clase. La actuación de la enzima depende del tipo de enlace y no del tipo de
molecula. Por ejemplo: las enzimas fosfatadas separan los grupos fosfato de
cualquier tipo de molecula.
-CINETICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA En
una reacción enzimática con una concentración de encima constante, si se
incrementa la concentración del sustrato se produce un aumento de la velocidad
de reacción. Al haber más moléculas de sustrato, aumenta la probabilidad de
encuentro entre el sustrato y la enzima.Si
sigue aumentando la concentración del sustrato, se llega a un punto en que la
velocidad de reacción deja de incrementarse. Esta velocidad se denomina
velocidad máxima (Vmax). Todas las moléculas de la enzima ya están ocupadas por
moléculas de sustrato y se forma el complejo enzima-sustrato. Este proceso se
denomina saturación de la enzima.Michaelis
y Menten definieron la constante de Michaelis-Menten (Km), que es la
concentración del sustratola cual la
velocidd de reacción es la mitad de la velocidad máxima. La constante Km
depende del grado de afinidad que hay entre la enzima y el sustrato.-FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMATICA La velocidad de reacción depende de la
concentración del sustrato y de otros factores, como:-Temperatura: si se le suministra energía
calorífica, las moléculas aumentan su movilidad y, por tanto, el número de
encuentros moleculares, por lo que aumenta la velocidad de reacción. Existe una
temperatura óptima para cada enzima, por la cual la actividad enzimática es
máxima. Si se continúa calentando, se produce la desnaturalización de la
enzima.-pH: las enzimas presentan dos valores limite
de pH entre los cuales son eficaces. Sobrepasados estos valores, se desnaturalizan
y dejan de actuar. Hay un pH optimo, en el cual la enzima presenta la máxima
eficacia.-
Inhibidores
Son sustancias que disminuyes la actividad o bien impiden completamente su actuación. Sus efectos pueden ser perjudiciales o beneficiosos. Ejemplos: la penicilina, que inhibe las enzimas de la pared bacteriana, y el AZT, que retrasa el desarrollo del sida por que inhibe la enzima transcriptasa inversa