1. Introducción

– Las proteínas provienen del griego «protos» que significa «primero, lo más importante».

– Las proteínas son moléculas fundamentales en los seres vivos, participando en una amplia variedad de funciones biológicas.

Aminoácidos y su Reacción con Ninhidrina

– Aminoácidos: Son las unidades básicas que componen las proteínas.

– Ninhidrina: Reactivo utilizado para visualizar aminoácidos separados por cromatografía o electroforesis. Produce un colorante púrpura al reaccionar con aminoácidos.

– La ninhidrina también se utiliza en la detección de huellas dactilares debido a la presencia de trazas de aminoácidos en las secreciones de la piel.

– Comportamiento anfótero: Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y bases.

– pH isoeléctrico: pH en el cual el aminoácido no tiene carga neta.

– En solución, los aminoácidos son dipolares (tienen dos cargas eléctricas).

– Funcionan como amortiguadores en amplios rangos de pH.

Funciones de las Proteínas

• Enzimática:
  • Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas, actuando como biocatalizadores en el metabolismo.
  • Ejemplos: ADN polimerasa, hexoquinasa.
  • La ADN polimerasa cataliza la síntesis de ADN usando una cadena de ADN como molde.
• Hormonal:
  • Ejemplos: Insulina, glucagón, hormona del crecimiento, calcitonina, eritropoyetina.
• Estructural:
  • Glucoproteínas en las membranas celulares.
  • Proteínas que forman el citoesqueleto, fibras del huso, cilios y flagelos.
  • Histonas que forman parte de los cromosomas.
  • Colágeno que mantiene unidos los tejidos.
  • Elastina en el tejido conjuntivo elástico.
  • Queratina en la epidermis, pelos, uñas, escamas, plumas, cuernos.
  • Fibroína que forma la seda.

Clasificación de las Proteínas

• Según su composición:
  • Proteínas simples u holoproteínas: Compuestas únicamente por aminoácidos (ej. insulina).
  • Proteínas conjugadas o heteroproteínas: Formadas por aminoácidos y otros componentes no aminoacídicos (grupo prostético).
• Ejemplos de Proteínas Conjugadas:
  • Lipoproteínas (lípidos)
  • Nucleoproteínas (ácidos nucleicos)
  • Glicoproteínas (carbohidratos)
  • Fosfoproteínas (grupos fosfato)
  • Hemoproteínas (grupo hemo)
  • Flavoproteínas (nucleótidos de flavina)
  • Metaloproteínas (hierro, calcio, zinc, molibdeno, cobre)
• Según su conformación:
  • Proteínas fibrosas: Cadenas polipeptídicas ordenadas paralelamente, forma alargada, función estructural, insolubles en agua (ej. colágeno, elastina, queratina, fibroína).
  • Proteínas globulares: Cadenas polipeptídicas plegadas en formas esféricas, solubles en agua (ej. enzimas, hemoglobina, inmunoglobulinas).
• Según su valor nutricional:
  • Proteínas completas: Contienen cantidades suficientes de aminoácidos esenciales (ej. proteínas animales como leche, carne, huevo).
  • Proteínas no completas: Bajo contenido de aminoácidos esenciales (ej. proteínas vegetales, frecuentemente carecen de lisina y triptófano).

Conformación de las Proteínas

– Cada proteína tiene una disposición espacial tridimensional característica.

– Depende de la naturaleza de los aminoácidos.

• Estructura Primaria: Secuencia de aminoácidos.
• Estructura Secundaria:
  • Alfa hélice: Estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios (3.6 residuos por vuelta).
  • Lámina beta: Plegamiento en zigzag con enlaces de hidrógeno intercatenarios.
  • Hélice de colágeno: Hélices levógiras, más alargadas debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina.
  • Zonas irregulares: Porciones sin conformación definida.
• Estructura Terciaria: Plegamiento de la cadena polipeptídica sobre sí misma, estabilizada por:
  • Interacciones electrostáticas
  • Puentes de hidrógeno
  • Interacciones hidrofóbicas de Van der Waals
  • Enlaces disulfuro
• Estructura Cuaternaria: Disposición de distintas cadenas polipeptídicas (proteínas oligoméricas).

Desnaturalización de las Proteínas

– Alteración de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria sin romper los enlaces peptídicos.

– Causas:

• Calor
• Ácidos y bases
• Iones de metales pesados
• Compuestos orgánicos

– Efectos: Disminución de la solubilidad, precipitación y pérdida de funciones biológicas.

– Renaturalización: Algunas proteínas pueden recuperar su estructura nativa si se eliminan los agentes desnaturalizantes.

Desnaturalización por Agentes Específicos

• Calor: Rompe puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.
• Ácidos y Bases: Cambian el pH y rompen enlaces de hidrógeno e iónicos.
• Iones de Metales Pesados (Ag⁺, Pb⁺, Hg⁺): Forman enlaces con carboxilatos y grupos sulfhidrilo, precipitando la proteína. Antídoto: alimentos ricos en proteínas.
• Compuestos Orgánicos (Etanol, Isopropílico): Alteran los puentes de hidrógeno de la proteína.

Enfermedades por Deficiencia de Proteínas

• Kwashiorkor: Dietas ricas en carbohidratos y bajas en proteínas. Síntomas: retardo del crecimiento, abdomen globoso, disminución de albúmina en plasma, anemia y hepatomegalia.
• Marasmo: Déficit crónico de proteínas y carbohidratos. Síntomas: pérdida de tejido graso y muscular.

Membranas de Hongos

– El ergosterol en las membranas de los hongos es un objetivo para fármacos antifúngicos como polienos e imidazoles.

Estudio sobre Enzimas

Introducción

– Enzimas: Del griego ZYMOS (fermento).

– Casi todas las enzimas son proteínas globulares, con excepción de los ribozimas (formadas por RNA solo o asociado a proteínas).

– Tamaño: 62 aa hasta 2,500 aa.

– Catalizan o aumentan la velocidad de reacción hasta por un factor de 10¹⁹.

– Se han identificado cerca de 2000 enzimas diferentes que catalizan alrededor de 4000 reacciones diferentes.

– La célula necesita enzimas para:

• Desintegración de nutrientes para proporcionar energía.
• Replicación.
• Transcripción.
• Síntesis de proteínas.
• Usos de las enzimas: productos farmacéuticos, alimentos, textiles, detergentes, papel, energía.

Diferencias entre Enzimas y Catalizadores Químicos

• Especificidad:
  • Enzimas: Son específicas para una determinada reacción química o para un sustrato específico.
  • Catalizadores Químicos: Aceleran cualquier reacción de manera inespecífica.
• Composición:
  • Enzimas: Principalmente proteínas.
  • Catalizadores Químicos: Son sustancias químicas.
• Saturación:
  • Enzimas: Son saturables.
  • Catalizadores Químicos: No son saturables.
• Velocidad de Reacción:
  • Enzimas: Tienen velocidades de reacción más elevadas (10³ a 10⁸ moléculas de sustrato por segundo).
  • Catalizadores Químicos: Son medianamente eficaces.
• Regulación:
  • Enzimas: Su actividad catalítica puede ser regulada.
  • Catalizadores Químicos: No pueden ser regulados.
• Termoestabilidad y pH:
  • Enzimas: Son termolábiles y lábiles al pH, y su actividad puede variar.
  • Catalizadores Químicos: No son termolábiles ni se alteran significativamente con cambios de pH.

Ejemplos de Enzimas en Vías Metabólicas

• Glucólisis:
  • Hexocinasa
  • Fosfofructocinasa
  • Piruvato cinasa
• Ciclo de Krebs:
  • Citrato sintasa
  • Isocitrato deshidrogenasa
  • Complejo alfa ceto glutarato deshidrogenasa

Síntesis de Enzimas y Expresión Génica

– La síntesis de enzimas depende de la expresión génica.

– La actividad de la enzima viene determinada por su estructura tridimensional.

– Un gen para una enzima:

• ADN → Pre-ARNm (Transcripción)
• Pre-ARNm → ARNm (Procesamiento)
• ARNm → Polipéptido (Traducción en el ribosoma)

Reacción Enzimática

– Esquema general:

– E + S → ES → E + P

– (Enzima + Sustrato → Complejo enzima-sustrato → Enzima + Producto)

– El complejo enzima-sustrato se realiza mediante enlaces NO covalentes.

– Sustrato: Sustancia sobre la cual actúa la enzima.

– Producto: Resultado de la acción de la enzima sobre el sustrato.

Sitio Activo de la Enzima

– Región tridimensional de la enzima.

– Es una región pequeña comparada con la magnitud total de la proteína.

– Une al sustrato específicamente, mediante un reconocimiento estructural complementario.

– La interacción del sitio activo con el sustrato es no covalente y reversible.

– Tiene capacidad de «orientar» al sustrato.

Especificidad de las Enzimas

– Las enzimas son específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como del sustrato involucrado.

– Estereoespecificidad: Debido a la quiralidad de los aminoácidos L que forman los sitios activos asimétricos.

– Modelos de especificidad:

• Modelo llave-cerradura (Fischer 1894): Insuficiente para explicar algunos fenómenos.
• Modelo del ajuste inducido (Koshland 1958): Tanto la enzima como el sustrato sufren una alteración en su estructura al unirse.

Energía de Activación y Catálisis Enzimática

– Las enzimas disminuyen la energía de activación necesaria para que ocurra una reacción.

– Energía de activación: Energía que necesitan las moléculas antes de iniciar una reacción.

– Energía libre de Gibbs (ΔG): Energía utilizada para transformar el sustrato en producto.

– Si ΔG es negativo → Exergónica (espontánea)

– Si ΔG es positivo → Endergónica

– Si ΔG es cero → Equilibrio

Mecanismos de Catálisis Enzimática

• Catálisis por proximidad y orientación: Aproximación de moléculas para facilitar la formación de enlaces.
• Catálisis por deformación: La enzima se une al sustrato en una conformación desfavorable para que el enlace se rompa.
• Catálisis covalente: Formación de enlaces covalentes transitorios con intermediarios inestables.
• Catálisis ácido-base: Transformación de intermediarios cargados inestables por captación o cesión de H⁺ (sensible a cambios de pH).
• Catálisis por iones metálicos: El ion fija y orienta al sustrato, interviene en reacciones redox.

Cinética Enzimática

– Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

– Explica:

• Mecanismo catalítico
• Papel en el metabolismo
• Control de la actividad en la célula
• Inhibición por fármacos o venenos
• Potenciación por otras moléculas
• Efecto de la temperatura: La velocidad se incrementa con la temperatura hasta un punto óptimo; temperaturas altas pueden desnaturalizar la enzima.
• Efecto del pH: Las enzimas tienen un pH característico al cual su actividad es máxima.
• Efecto de la concentración del sustrato: La velocidad aumenta con la concentración del sustrato hasta alcanzar una Vmax (saturación de la enzima).
• La Km indica la afinidad de la enzima por el sustrato.

Ecuación de Michaelis-Menten

– Describe cómo la velocidad de la reacción depende del equilibrio entre la [S] y la constante Km:

– Vo = Vmax[S] / (Km + [S])

– Km: Cantidad de sustrato necesaria para obtener la mitad de la velocidad máxima.

Inhibición Enzimática

– Reactivos químicos que inhiben a las enzimas.

– Usos: matar organismos patógenos, corregir desequilibrios metabólicos, herbicidas y pesticidas.

– Tipos de inhibición:

• Reversible: Los inhibidores se unen a las enzimas con interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y enlaces iónicos).
• Irreversible: Los inhibidores se unen a las enzimas mediante enlaces covalentes.

– Tipos de inhibición reversible:

• Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo (se revierte con exceso de sustrato).
• No competitiva: El inhibidor se combina con la enzima en un sitio diferente al sitio activo, deformando la enzima.
• Acompetitiva: El inhibidor se combina con el complejo enzima-sustrato.

Estudio sobre Cofactores, Coenzimas, Grupos Prostéticos y Regulación Enzimática

Cofactores, Coenzimas y Grupos Prostéticos

– Son sustancias de naturaleza no proteica que participan en las reacciones enzimáticas.

– Las enzimas no poseen todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la catálisis.

– No son obligatorios en todas las reacciones enzimáticas.

– Apoenzima: Parte proteica de una enzima.

– Holoenzima: Enzima completa, unida a un cofactor, coenzima o grupo prostético.

Tipos de Componentes No Proteicos

• Cofactores:
  • Iones que se unen débilmente a la enzima.
  • Aportan cargas y se consumen.
  • Inorgánicos.
• Coenzimas:
  • Moléculas orgánicas que se unen débilmente a la enzima.
  • Transfieren o aceptan hidrógenos, metilo, acilo, etc.
  • Ejemplos: NAD, FAD, FMN.
• Grupos Prostéticos:
  • Se unen fuertemente a la enzima.
  • Se consumen durante la reacción.
  • Pueden ser orgánicos o inorgánicos.

Ejemplos de Vitaminas y sus Funciones como Coenzimas/Grupos Prostéticos

• Vitamina B1 (Tiamina):
  • Forma activa: Pirofosfato de Tiamina (TPP).
  • Ayuda a convertir los carbohidratos en energía.
  • Transfiere grupos aldehídos y cetonas (transcetolasas) y participa en descarboxilaciones.
  • Deficiencia: Beriberi.
• Vitamina B2 (Riboflavina):
  • Precursor de:
  • FAD (Flavin Adenin Dinucleótido): Reacciones de óxido-reducción.
  • FMN (Flavin Mononucleótido): Reacciones de óxido-reducción.
  • Deficiencia: Glositis, dermatitis y queilosis.
• Vitamina B3 (Niacina):
  • Precursor de:
  • NAD (Nicotinamida Adenina Dinucleótido): Intercambio de electrones en la producción de energía.
  • NADP (Nicotinamida Adenina Dinucleótido Fosfato): Reacciones de óxido-reducción.
  • Deficiencia: Pelagra.
• Vitamina B5 (Ácido Pantoténico):
  • Forma parte de la Coenzima A: Metaboliza carbohidratos, grasas y proteínas. Transfiere grupos acilo.
• Vitamina B6 (Piridoxina):
  • Forma activa: Fosfato de Piridoxal.
  • Ayuda a las enzimas transaminasas a transferir grupos amino.
  • Participa en la síntesis y degradación de aminoácidos.
  • Deficiencia: Dificultad para caminar, nerviosismo, depresión.
• Vitamina B7 (Biotina):
  • Metabolismo de lípidos, carbohidratos, aminoácidos y purinas.
  • Aceptor y donador de CO2 con carboxilasas y descarboxilasas.
  • Deficiencia: Dermatitis, náuseas, vómitos, anorexia, fatiga y depresión.
• Vitamina B9 (Ácido Fólico):
  • Forma activa: Tetrahidrofolato (TH4).
  • Síntesis de bases nitrogenadas para el DNA.
  • Síntesis de aminoácidos como la glicina.
  • Deficiencia: Anemia megaloblástica, espina bífida en el feto.
• Vitamina B12 (Cobalamina):
  • Síntesis de hemoglobina.
  • Síntesis y regulación del ADN.
  • Esencial para el funcionamiento normal del sistema nervioso.
• Vitamina C (Ácido Ascórbico):
  • Participa en la cicatrización de heridas y previene resfriados.
  • Participa en reacciones de hidroxilación de lisina y prolina (producción de colágeno).
  • Deficiencia: Escorbuto.

Resumen de Vitaminas, Coenzimas y Reacciones

• Ácido Ascórbico (Vitamina C): Actúa como coenzima de peptidasas y participa en la síntesis de colágeno.
• Tiamina (Vitamina B1): En su forma de Pirofosfato de Tiamina (TPP), participa en descarboxilación y transferencia de grupos aldehídos.
• Riboflavina (Vitamina B2): En sus formas de Flavin Adenin Dinucleótido (FAD) y Flavin Mononucleótido (FMN), participa en reacciones de óxido-reducción.
• Niacina (Vitamina B3): En sus formas de Nicotinamida Adenina Dinucleótido (NAD) y Nicotinamida Adenina Dinucleótido Fosfato (NADP), participa en reacciones de óxido-reducción.
• Ácido Pantoténico (Vitamina B5): Como constituyente de la Coenzima A, participa en la transferencia de grupos acilo.
• Piridoxina (Vitamina B6): En su forma de Fosfato de Piridoxal, participa en la transferencia de grupos amino.
• Biotina (Vitamina B7): Participa en la transferencia de grupos carboxilo.
• Ácido Fólico (Vitamina B9): En su forma de Tetrahidrofolato (TH4), participa en la transferencia de formilos e hidroximetilo y en la síntesis de bases nitrogenadas.
• Cobalamina (Vitamina B12): Participa en la transferencia de grupos metilo.

Nomenclatura de las Enzimas

• Nombre Común: Se toma la raíz del sustrato y se añade la terminación «-asa».
• Ejemplos: Gelatinasa (gelatina), Ureasa (urea), Lipasa (lípido), Proteasa (proteína).
• Nomenclatura de la Comisión Enzimática (EC):
• Cada enzima es identificada por un código numérico (EC), seguido de cuatro números separados por puntos.

Clasificación de las Enzimas (Sistemático)

1. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción.
2. Transferasas: Transfieren grupos de una molécula a otra.
3. Hidrolasas: Producen la ruptura de un enlace por adición de agua.
4. Liasas: Catalizan la ruptura de enlaces y generan un doble enlace.
5. Isomerasas: Catalizan reordenamientos intermoleculares.
6. Ligasas: Catalizan la formación de un enlace entre dos moléculas (requieren hidrólisis de ATP).

Clasificación Enzimática Detallada

• 1. Oxido Reductasas:
  • 1.1 Deshidrogenasa
  • 1.2 Oxidasa
  • 1.3 Peroxidasa
  • 1.4 Catalasas
  • 1.5 Oxigenasas
  • 1.6 Hidroxilasas
  • 1.7 Reductasas
• 2. Transferasas:
  • E.C. 2.1 Transfieren grupos de un solo carbono (metiltransferasas)
  • E.C. 2.2 Transfieren grupos aldehído o cetona (transcetolasas)
  • E.C. 2.3 Aciltransferasas
  • E.C. 2.4 Glicosiltranferasas
  • E.C. 2.6 Transfieren grupos nitrogenados (transaminasas)
  • E.C. 2.7 Transfieren grupos fosfato (fosfotransferasas)
• 3. Hidrolasas:
  • Catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua.

Regulación Enzimática

• Regulación con Hormonas:
  • Insulina: Activa varias vías metabólicas (glucólisis, formación de glucógeno, acumulación de triglicéridos, formación de ácidos grasos, ingreso de aminoácidos a la célula).
• Regulación por Neurotransmisores:
  • Acetilcolina, Adrenalina, Noradrenalina, Dopamina.
• Regulación por Factores de Crecimiento:
  • Promueven la multiplicación de las células y la síntesis de biomoléculas.
• Regulación con Isoenzimas:
  • Las isoenzimas son proteínas que difieren estructuralmente pero catalizan la misma reacción.
• Operón:
  • Grupo de genes estructurales cuya expresión está regulada por elementos de control y genes reguladores.
• Modelo del Operón:
  • Gen Regulador (R)
  • Gen Promotor (P)
  • Gen Operador (O)
  • Genes Estructurales (E1, E2, E3, E4)
• Tipos de Operones:
  • Inducible: Operón Lactosa.
  • Reprimible: Operón Triptófano.
• Regulación Genética de la Síntesis de Ácidos Grasos:
  • ChREBP (Carbohydrate-Responsive Element-Binding Protein): Factor de transcripción que se une al DNA y activa la transcripción de enzimas que sintetizan los ácidos grasos.
  • SREBP (Sterol Regulatory Element-Binding Protein): Factor de transcripción de colesterol.

Clasificación de Enzimas (Continuación), Regulación Enzimática y Lípidos

Continuación de la Clasificación de Enzimas

• 3. Hidrolasas:
  • Catalizan la ruptura de enlaces por la adición de una molécula de agua (Hidrólisis).
  • Ejemplos: Esterasas, fosfatasas, peptidasas, glicosidasas.
• 4. Liasas:
  • Catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S y C-N.
  • Se eliminan grupos como H₂O, CO₂ y NH₃.
  • Ejemplos: Descarboxilasas.
  • Pueden romper un doble enlace y adicionar grupos al doble enlace.
• 5. Isomerasas:
  • Catalizan cambios estructurales en una misma molécula.
  • Tipos:
  • Mutasas: Transferencia intramolecular de grupos funcionales simétricos.
  • Epimerasas: Inversión de átomos asimétricos en carbohidratos.
  • Racemasas: Inversión de átomos asimétricos en proteínas.
• 6. Ligasas:
  • Catalizan la formación de enlaces entre C y O, S, N (o unión de sustratos).
  • Requieren energía derivada de un nucleótido trifosfato (ATP o GTP).
  • Sintetasa: Requiere energía del nucleótido trifosfato.
  • Sintasa: No requiere nucleótido trifosfato.

Regulación de las Enzimas

1. Disponibilidad del Sustrato y de la Enzima:
   • Algunas células secuestran el sustrato y la enzima en orgánulos diferentes.
2. Inhibición por Producto Final:
   • Retroalimentación negativa (feedback negativo).
   • Cuando el producto final se acumula, inhibe alguna de las primeras enzimas de la ruta.
3. Modificación Alostérica:
   • La enzima tiene un sitio alostérico, distinto del sitio activo.
   • Los enzimas alostéricos funcionan a través de la unión reversible, no covalente de reguladores alostéricos (positivos o negativos).
4. Modificación Covalente:
   • La actividad enzimática puede controlarse por modificación covalente de su estructura.
   • Algunas enzimas se activan al unirse un grupo fosfato y se inactivan si lo pierden.
5. Regulación con Zimógenos:
   • Zimógeno: Proteínas precursoras de enzimas sin actividad enzimática (proenzimas o preenzimas).
   • Requiere de la ruptura de uno o más enlaces peptídicos (activación por una proteasa).
6. Regulación Hormonal, Factores de Crecimiento, Neurotransmisores:
7. Isoenzimas:
8. Control Genético:

Lípidos

– Grupo de biomoléculas orgánicas muy heterogéneas que tienen en común:

• Ser hidrofóbicas o insolubles en agua y otros disolventes polares.
• Ser solubles en disolventes no polares (éter, cloroformo, acetona o benceno).
• Compuestos por C, H y O (en menor cantidad).

Funciones de los Lípidos

1. Estructural:
   • Integrantes de las membranas celulares.
   • Recubren órganos protegiéndolos del daño mecánico.
2. Comunicación Celular:
   • Reconocimiento entre las células.
3. Aislante Térmico:
   • Capas de grasa en mamíferos acuáticos.
4. Protectora:
   • Las ceras forman una cubierta protectora de muchos organismos.
5. Transmisión de Impulsos Nerviosos:
   • A través de la sinapsis.
6. Energética:
   • Almacenamiento y uso de energía.
   • La oxidación de 1 g de grasa libera 9.4 Kcal (más del doble que 1 g de glúcido: 4.1 kcal).
7. Precursores de:
   • Vitaminas liposolubles (A, D, K, E).
   • Coenzimas (ejemplo: Coenzima Q en la mitocondria).
   • Sales biliares (a partir del colesterol).
   • Hormonas esteroidales.
   • Grupos sanguíneos.
8. Coagulación:
9. Agregación Plaquetaria e Inflamación:
   • Leucotrienos (derivan del ácido araquidónico, participan en la inflamación).

Surfactante Pulmonar

– Complejo de lípidos y proteínas producido por las células alveolares que recubren los pulmones.

– Reduce la tensión superficial del líquido alveolar para evitar el colapso de los alvéolos durante la espiración.

– Crucial para una ventilación eficaz y posee funciones inmunológicas.

Propiedades Químicas de los Ácidos Grasos

• Esterificación: El ácido graso se une a un alcohol por enlace covalente formando un éster y liberando una molécula de agua.
• Saponificación: Reaccionan con álcalis o bases dando lugar a una sal de ácido graso que se denomina jabón.

Ácidos Grasos

– Tienen una cadena hidrocarbonada con un carboxilo terminal.

– Son moléculas anfipáticas (poseen una región hidrofílica (COOH) y una región hidrofóbica (cadena hidrocarbonada)).

Clasificación de los Lípidos

• A) Lípidos Complejos (Saponificables):
  • Tienen ácidos grasos esterificados.
  • Ejemplos:
  • Ácidos grasos
  • Triglicéridos
  • Fosfoglicéridos
  • Esfingolípidos
  • Ceras
• B) Lípidos Simples (No Saponificables):
  • No contienen ácidos grasos esterificados.
  • Ejemplos:
  • Terpenos
  • Esteroides
  • Prostaglandinas

Ácidos Grasos Saturados

– No tienen dobles enlaces.

– Suelen ser sólidos a temperatura ambiente.

Ácidos Grasos Insaturados

– Tienen dobles enlaces.

• Monoinsaturados: 1 doble enlace.
• Poliinsaturados: 2, 3, 4 dobles enlaces.
• Dobles enlaces en posición cis.
• Líquidos a temperatura ambiente.

Efecto de los Ácidos Grasos Omega-3

• Disminución de triglicéridos.
• Inhiben crecimiento de la placa de ateroma.
• Previenen la trombosis.
• Aumento de la dilatación arterial.
• Disminuyen la presión arterial.
• Previenen la arritmia y la parada cardiaca.
• Disminuye la inflamación en artritis.
• Desarrollo neurológico del feto.
• Disminuye hipertensión en el embarazo.