CarácterÍSTICAS DE LAS REACCIONES METABÓLICAS
• Las reacciones metabólicas actúan secuencialmente.
• Son comunes en la mayoría de los organismos.
• Existen rutas convergentes y divergentes.• Las reacciones metabólicas pueden clasificarse en dos grupos: catabólicas y
Anabólicas.
• Todas las reacciones metabólicas son catalizadas por enzimas.2. ENZIMAS
• Son los catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas.
• Todas las enzimas son proteínas.
• Se desnaturalizan por el calor y los cambios de pH.
• Tienen un alto grado de especificidad.
• Las necesidades enzimáticas son muy bajas pues no se consumen en las
Reacciones.
• En el caso más común existe, además
De la cadena polipeptídica, otra
Molécula distinta:
La parte proteica es la apoenzima.
Se une al sustrato.
La parte no proteica es la coenzima O un catión metálico (cofactor). Lleva a cabo la catálisis.Vitaminas • Participan en los procesos metabólicos Como coenzimas. • El calor, los cambios de pH, el oxígeno Del aire o la luz provocan su destrucción. • Los animales no son capaces de Sintetizaras por lo que necesitan Obtenerlas de los alimentos vegetales. Hay dos grupos distintos, según su solubilidad: Las vitaminas liposolubles son lipídicas y, por ello, son insolubles en agua. Se Acumulan en el hígado y otros lugares con tejido adiposo. Son la A, D, E y K. Las vitaminas hidrosolubles, por el contrario, son solubles en agua y no se Acumulan en los tejidos grasos. Son la C y las del complejo vitamínico B.Mecanismo de las reacciones enzimáticas La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación Para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a Cabo. La reacción catalizada se lleva a cabo en tres etapas: 2. Formado el complejo enzima–
Sustrato, la coenzima lleva a cabo la reacción y se Obtiene el producto final. Esta etapa es rápida e irreversible. 3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a Unirse a nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o Liberarse quedando modificada 1. El sustrato se une a la Apoenzima, en el centro activo, Formando el complejo enzimasustrato. Esta uníón se explica Según la teoría del ajuste Inducido. Es una etapa reversible Y la más lenta.3. CINÉTICA Enzimática • La constante denominada de Michaelis-Menten o KM se define como la Concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la velocidad Semimáxima (mitad de la velocidad máxima). Es carácterística de cada enzima y Cuanto menor sea su valor, mayor afinidad tendrá la enzima por el sustrato, ya Que se alcanza antes la velocidad semimáxima. • Al aumentar la concentración de Sustrato, también aumenta la Velocidad de la reacción. Sucede Mientras quedan enzimas libres. • Llega un momento en que, aunque La concentración de sustrato sigue Aumentando, la velocidad no varía. Se alcanza una velocidad máxima Que no es posible superar. Ocurre Cuando no quedan enzimas libres.4. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN • La concentración del sustrato. Al aumentar la concentración de sustrato existen Más centros activos ocupados y la velocidad de la reacción aumenta hasta que No quedan centros activos libres. • El pH. Cada enzima tiene un pH óptimo de actuación; por encima o por debajo De este valor óptimo provocan un descenso de la velocidad enzimática. • La temperatura. Existe una temperatura óptima En la que la actividad enzimática es máxima. Las Temperaturas inferiores a este valor óptimo dan Lugar a una disminución de la vibración Molecular que hace más lento el proceso, Mientras que temperaturas superiores a la óptima pueden provocar la desnaturalización de La enzima y la pérdida total de su funcionalidad.5. MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA • Compartimentación celular. Las enzimas implicadas en algunos procesos Metabólicos importantes se localizan juntas en estructuras membranosas (orgánulos celulares) del citoplasma celular, donde se encuentran en mayor Concentración que si estuvieran dispersas por el citoplasma. • Reacciones en cascada. Si el producto de una reacción enzimática actúa como Enzima de otra reacción, cuyo producto, a su vez, es la enzima de una nueva Reacción, y así sucesivamente, la eficacia es mayor, ya que el número de Moléculas obtenidas aumenta en cada paso de forma considerable. • Complejos multienzimáticos. La agrupación de las enzimas que llevan a cabo Reacciones consecutivas de una ruta metabólica en un complejo único permite Realizar el proceso completo con gran rapidez, ya que nada más obtener un Producto, este puede actuar como el sustrato de una reacción nueva al estar en Contacto con la enzima correspondiente. • Existencia de isozimas. En ocasiones, aparecen moléculas enzimáticas (isozimas) que, aun teniendo la misma acción catalítica, poseen KM diferentes, lo Que hace que su velocidad sea distinta.6. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada momento, evitando de Este modo la fabricación innecesaria de productos, cuya acumulación, además, podría Tener efectos negativos. Activación enzimática • La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se manténían inactivas Lleven a cabo su acción, La uníón del activador permite la uníón del sustrato al Centro activo de la enzima. • Pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas y algunos cationes, Como Mg 2+ o Ca 2+. • La activación por el sustrato es muy preciso. La enzima Permanece inactiva hasta que aparece el sustrato; es Decir, si no hay sustrato, no es necesaria la actividad de la Enzima correspondiente, pero si lo hay, se produce la Activación para que ese sustrato lleve a cabo la reacción, Es decir, el sustrato activa su propia metabolización.Inhibición enzimática • Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de Una enzima. Esta, previamente activa, disminuye su velocidad o incluso deja de Actuar cuando aparece un inhibidor. • Puede ser algún ion o también alguna molécula orgánica y, muy frecuentemente, el Producto final de la reacción. • La inhibición puede ser irreversible o reversible. • Según el lugar de uníón a la enzima se Diferencian dos tipos de inhibición Reversible: Competitiva. No competitiva.
La parte no proteica es la coenzima O un catión metálico (cofactor). Lleva a cabo la catálisis.Vitaminas • Participan en los procesos metabólicos Como coenzimas. • El calor, los cambios de pH, el oxígeno Del aire o la luz provocan su destrucción. • Los animales no son capaces de Sintetizaras por lo que necesitan Obtenerlas de los alimentos vegetales. Hay dos grupos distintos, según su solubilidad: Las vitaminas liposolubles son lipídicas y, por ello, son insolubles en agua. Se Acumulan en el hígado y otros lugares con tejido adiposo. Son la A, D, E y K. Las vitaminas hidrosolubles, por el contrario, son solubles en agua y no se Acumulan en los tejidos grasos. Son la C y las del complejo vitamínico B.Mecanismo de las reacciones enzimáticas La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación Para llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a Cabo. La reacción catalizada se lleva a cabo en tres etapas: 2. Formado el complejo enzima–
Sustrato, la coenzima lleva a cabo la reacción y se Obtiene el producto final. Esta etapa es rápida e irreversible. 3. El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a Unirse a nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o Liberarse quedando modificada 1. El sustrato se une a la Apoenzima, en el centro activo, Formando el complejo enzimasustrato. Esta uníón se explica Según la teoría del ajuste Inducido. Es una etapa reversible Y la más lenta.3. CINÉTICA Enzimática • La constante denominada de Michaelis-Menten o KM se define como la Concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la velocidad Semimáxima (mitad de la velocidad máxima). Es carácterística de cada enzima y Cuanto menor sea su valor, mayor afinidad tendrá la enzima por el sustrato, ya Que se alcanza antes la velocidad semimáxima. • Al aumentar la concentración de Sustrato, también aumenta la Velocidad de la reacción. Sucede Mientras quedan enzimas libres. • Llega un momento en que, aunque La concentración de sustrato sigue Aumentando, la velocidad no varía. Se alcanza una velocidad máxima Que no es posible superar. Ocurre Cuando no quedan enzimas libres.4. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN • La concentración del sustrato. Al aumentar la concentración de sustrato existen Más centros activos ocupados y la velocidad de la reacción aumenta hasta que No quedan centros activos libres. • El pH. Cada enzima tiene un pH óptimo de actuación; por encima o por debajo De este valor óptimo provocan un descenso de la velocidad enzimática. • La temperatura. Existe una temperatura óptima En la que la actividad enzimática es máxima. Las Temperaturas inferiores a este valor óptimo dan Lugar a una disminución de la vibración Molecular que hace más lento el proceso, Mientras que temperaturas superiores a la óptima pueden provocar la desnaturalización de La enzima y la pérdida total de su funcionalidad.5. MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA • Compartimentación celular. Las enzimas implicadas en algunos procesos Metabólicos importantes se localizan juntas en estructuras membranosas (orgánulos celulares) del citoplasma celular, donde se encuentran en mayor Concentración que si estuvieran dispersas por el citoplasma. • Reacciones en cascada. Si el producto de una reacción enzimática actúa como Enzima de otra reacción, cuyo producto, a su vez, es la enzima de una nueva Reacción, y así sucesivamente, la eficacia es mayor, ya que el número de Moléculas obtenidas aumenta en cada paso de forma considerable. • Complejos multienzimáticos. La agrupación de las enzimas que llevan a cabo Reacciones consecutivas de una ruta metabólica en un complejo único permite Realizar el proceso completo con gran rapidez, ya que nada más obtener un Producto, este puede actuar como el sustrato de una reacción nueva al estar en Contacto con la enzima correspondiente. • Existencia de isozimas. En ocasiones, aparecen moléculas enzimáticas (isozimas) que, aun teniendo la misma acción catalítica, poseen KM diferentes, lo Que hace que su velocidad sea distinta.6. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA Solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada momento, evitando de Este modo la fabricación innecesaria de productos, cuya acumulación, además, podría Tener efectos negativos. Activación enzimática • La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se manténían inactivas Lleven a cabo su acción, La uníón del activador permite la uníón del sustrato al Centro activo de la enzima. • Pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas y algunos cationes, Como Mg 2+ o Ca 2+. • La activación por el sustrato es muy preciso. La enzima Permanece inactiva hasta que aparece el sustrato; es Decir, si no hay sustrato, no es necesaria la actividad de la Enzima correspondiente, pero si lo hay, se produce la Activación para que ese sustrato lleve a cabo la reacción, Es decir, el sustrato activa su propia metabolización.Inhibición enzimática • Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de Una enzima. Esta, previamente activa, disminuye su velocidad o incluso deja de Actuar cuando aparece un inhibidor. • Puede ser algún ion o también alguna molécula orgánica y, muy frecuentemente, el Producto final de la reacción. • La inhibición puede ser irreversible o reversible. • Según el lugar de uníón a la enzima se Diferencian dos tipos de inhibición Reversible: Competitiva. No competitiva.
Alosterismo
Constituye un sistema de regulación enzimática sumamente preciso. Las enzimas
Alostéricas:
• Están formadas por varias subunidades y poseen varios centros de regulación.
• Adoptan dos conformaciones distintas, llamadas estado R (en la que la afinidad por
El sustrato es alta) y estado T (en la que dicha afinidad es baja).
• Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de modo que la activación o la
Inhibición de una de ellas provoca el mismo efecto en todas las demás.
• Su cinética es diferente a la del resto de las enzimas.