Respuestas sobre Cinética y Estructura Enzimática

1. Las enzimas son biocatalizadores específicos que disminuyen la energía de activación y aumentan la velocidad de las reacciones metabólicas, uniéndose a la molécula que se va a transformar, el sustrato, para formar una nueva sustancia, el producto.

2. La naturaleza química de las enzimas es proteica; principalmente son proteínas globulares.

3. En condiciones de temperatura superiores a 40 ºC, la enzima A se ha desnaturalizado por calor y, consecuentemente, ha perdido su estructura y función.

4. Cambios de pH.

5. La naturaleza química de las enzimas es proteica, principalmente son proteínas globulares.

6. El centro activo de una enzima es la región de la proteína donde se acomoda el sustrato; es decir, el lugar donde se une el sustrato y donde se produce la acción catalítica.

7. La especificidad enzimática hace referencia a que cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, actuando sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

8. Se mantiene la misma cantidad, ya que las enzimas son sustancias biocatalizadoras que no se consumen durante las reacciones.

9. La variación de pH del medio puede conllevar a la desnaturalización de la enzima y, consecuentemente, a la pérdida de su estructura terciaria y función.

10. La apoenzima es la parte proteica de una enzima que proporciona la estructura específica que permite la unión a los sustratos sobre los que actúa.

11. Las coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. En general, tienen baja masa molecular y son claves en el mecanismo de catálisis. Por ejemplo, el NAD+ (nicotín-adenín dinucleótido), encargado de la transferencia de electrones y protones.

12. Centro catalítico y centro activo es lo mismo (concepto repetido).

13. La temperatura óptima de la actividad enzimática. En la enzima A, la mayor actividad se daría sobre los 40 °C y en la B sobre los 70 °C.

14. La enzima A.

15. En condiciones de temperatura superiores a 40 ºC, la enzima A comienza a desnaturalizarse por calor y, consecuentemente, irá perdiendo su estructura terciaria, función y especificidad con el sustrato sobre el que actúa.

16. Otro factor desencadenante podría ser los cambios de pH en el medio.

17. Lactosa: naturaleza glucosídica; disacárido formado por glucosa y galactosa. Enzima lactasa: naturaleza proteica.

18. Las enzimas son biocatalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción actuando sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos; mientras que en una reacción catalizada por una enzima, la sustancia sobre la que actúa la misma se llama sustrato. Por ejemplo, la enzima lactasa actúa sobre el sustrato específico lactosa.

19. Enzima: naturaleza proteica; lactosa: naturaleza glucosídica.

20. Las subunidades que constituyen las enzimas son los aminoácidos, mientras que las subunidades constituyentes de la lactosa, al tratarse de un disacárido, estarían formadas por dos monómeros de azúcar: glucosa y galactosa.

21. La función principal de la enzima, en este caso al tratarse de una enzima hidrolítica, es la de romper el enlace O-glucosídico que mantiene unido al disacárido lactosa mediante la adición de una molécula de agua, separándola en sus componentes estructurales: glucosa y galactosa.

22. La diferencia existente es que un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la acción de una enzima, el cual se une a una estructura proteica denominada apoenzima formando la holoenzima. Por otro lado, las coenzimas son un tipo de cofactor orgánico importante en muchos procesos metabólicos, como el NAD+ (nicotín-adenín dinucleótido), la Coenzima Q (que se encarga de la transferencia de electrones en la cadena respiratoria) o las vitaminas.

Cuestionario de Referencia

• 1. Define el concepto de enzima.
• 2. ¿Cuál es la naturaleza química de las enzimas?
• 3. ¿Qué le ocurre a la enzima A a temperaturas superiores a 40 ºC?
• 4. Cita un factor capaz de causar el mismo efecto en la reacción de la enzima.
• 5. Naturaleza de la enzima.
• 6. ¿Qué se entiende por centro activo o catalítico de una enzima?
• 7. ¿Qué se entiende por especificidad enzimática?
• 8. ¿Qué cantidad de enzima queda después de la hidrólisis?
• 9. ¿Cómo afecta la variación del pH a la enzima α-amilasa?
• 10. ¿Qué es una apoenzima?
• 11. ¿Qué es una coenzima? Cita un ejemplo.
• 12. Definición de centro catalítico.
• 13. ¿Qué presenta la gráfica?
• 14. ¿Cuál de las dos enzimas formará mayor cantidad de producto a 40 ºC?
• 15. ¿Qué le ocurre a la enzima A cuando la temperatura supera los 40 ºC?
• 16. Además de la temperatura, cita otro factor capaz de desencadenar ese mismo fenómeno que afectaría de igual modo a la enzima A.
• 17. ¿Cuál es la naturaleza química de las biomoléculas subrayadas en el texto?
• 18. Desde el punto de vista de la reacción química, ¿cuál es la diferencia entre enzima y sustrato?
• 19. ¿Cuál es la naturaleza de la biomolécula subrayada en el texto?
• 20. ¿Qué subunidades constituyen cada una de las biomoléculas?
• 21. ¿Cuál es la principal función de la enzima?
• 22. Para realizar la actividad, algunas enzimas requieren de una coenzima o un factor. ¿Cuál es la diferencia entre estos componentes?