Las Proteínas: Composición, Estructura y Funciones Biológicas

Las proteínas son algunas de las moléculas más importantes de los seres vivos y no solo se encuentran en los músculos. El colágeno y la queratina tienen función estructural: el colágeno forma tendones, huesos y cartílago; la queratina, la piel y derivados como el pelo, las uñas o las plumas. La insulina, que regula el metabolismo glucídico, tiene función hormonal; y la trombina, con función de defensa, participa en la coagulación de la sangre.

Las proteínas son macromoléculas orgánicas compuestas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Además, es frecuente encontrar azufre y, con menor frecuencia, fósforo, hierro, magnesio, cobre, etc.

Características Principales de las Proteínas

• Son compuestos de elevado peso molecular.
• Forman más del 50% en peso de la materia viva una vez seca.
• Son fundamentales para la estructura y el funcionamiento celular. En una sola célula puede haber miles de proteínas diferentes.
• Desempeñan funciones muy diversas dentro de las células.
• Son específicas, diferentes entre especies e incluso en individuos de la misma especie.
• Básicamente, están formadas por 20 aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos.
• Son la expresión de la información genética de la célula.

Aminoácidos y Péptidos: Unidades Fundamentales de las Proteínas

Los aminoácidos —unidades básicas que forman las proteínas— son compuestos que tienen todos ellos un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2) unidos al mismo átomo de carbono, denominado carbono α (alfa), diferenciándose en las cadenas laterales o grupos representados por R.

El carbono α de todos los aminoácidos, excepto en la glicina o glicocola, es asimétrico, por lo que de cada aminoácido hay isómeros D y L, y son ópticamente activos.

Los radicales ácidos y aminos de los aminoácidos pueden ionizarse, por lo que su comportamiento es anfótero al convertirse en iones híbridos o zwitteriones, que se comportan como un par ácido-base que les permite hacer frente a los cambios de pH en el medio celular. El pH en el que tienden a adoptar la forma de dipolo eléctrico es distinto para cada aminoácido y se conoce como punto isoeléctrico.

Clasificación de los α-Aminoácidos Proteicos

La clasificación se basa en los grupos R, que en unos es polar e hidrófilo y en otros apolar e hidrófobo. Se suelen hacer cuatro grupos:

• Neutros no polares o hidrófobos: carentes de grupos capaces de formar enlaces de hidrógeno, con igual número de radicales amino que carboxilo.
• Neutros polares sin carga: más solubles en agua que los no polares, porque sus radicales R pueden establecer puentes de hidrógeno.
• Ácidos: con mayor número de radicales carboxilo que amino, por lo que su carga neta es negativa.
• Básicos: con mayor número de radicales amino que carboxilo y con carga neta positiva.

Péptidos

Los péptidos son compuestos formados por dos o más aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del otro, con desprendimiento de una molécula de agua. El enlace tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que no permite giros como en los demás enlaces covalentes normales. Este hecho es determinante para la configuración espacial de las proteínas.

Niveles Estructurales de las Proteínas

La actividad biológica de las proteínas depende de su configuración espacial; por ello, adoptan la conformación más idónea para desempeñar su función. Se puede hablar de cuatro tipos de estructuras:

• Primaria: formada a partir del encadenamiento de los aminoácidos.
• Secundaria: formada por el plegamiento de la cadena primaria.
• Terciaria: cuando la estructura secundaria se pliega sobre sí misma.
• Cuaternaria: cuando varias cadenas con estructura terciaria constituyen subunidades que se asocian entre sí.

Estructura Primaria

La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amino, por lo que se le denomina aminoácido N-terminal. El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina aminoácido C-terminal.

Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; es necesario determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido.

La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria de una proteína se debe a la interacción de los radicales de los aminoácidos, lo que lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en α-hélice, la β-laminar y la hélice de colágeno.

α-Hélice

Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen un elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza gracias a la gran cantidad de puentes de hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.

Hélice de Colágeno

Es una estructura helicoidal, formada por hélices más abiertas y rígidas que en la estructura de α-hélice. Esto se debe a la existencia de un gran número de aminoácidos como la Prolina e Hidroxiprolina. Estos aminoácidos tienen una estructura ciclada, en forma de anillo, formando una estructura también rígida en el carbono asimétrico, lo que les imposibilita girar.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria es la forma que una proteína manifiesta en el espacio. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular, o una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.

Las proteínas con forma globular reciben el nombre de esferoproteínas. Las proteínas con forma filamentosa reciben el nombre de escleroproteínas.

Estructura Cuaternaria

Cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización superior denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante un gran número de enlaces débiles, como puentes de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.

Propiedades de las Proteínas

Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen.

Solubilidad

Los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua.

Especificidad

Aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie.

Desnaturalización

La conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización.

Funciones y Clasificación de las Proteínas

Las proteínas son parecidas a robots moleculares que realizan las órdenes dadas por los ácidos nucleicos.

Clasificación por Composición

Una forma de clasificar las proteínas es a partir de su composición, encontrándose dos grupos:

• Simples u holoproteínas: formadas únicamente por aminoácidos.
• Conjugadas o heteroproteínas: con una parte proteica formada por aminoácidos y otra no proteica llamada grupo prostético.

Funciones de las Proteínas

• Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas.
• Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.
• Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno, lípidos o electrones. Por ejemplo, la hemoglobina transporta oxígeno, y las lipoproteínas (LDL y HDL) transportan lípidos.
• Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía si se necesita. Ejemplos: albúmina del huevo, caseína de la leche.
• Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como el pH o la cantidad de agua.
• Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B e implicadas en la defensa del organismo (anticuerpos).
• Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco. Por ejemplo, la insulina mantiene los niveles de glucosa en sangre, eliminando el exceso hacia el hígado.
• Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones.