Metabolismo y Enzimas: Fundamentos Bioquímicos y Regulación de la Actividad Celular

Metabolismo Celular: Definición y Tipos

El Metabolismo es la serie de procesos químicos catalizados por enzimas que tienen como finalidad obtener materiales y/o energía para la célula.

Anabolismo y Catabolismo

El metabolismo se divide en dos grandes procesos:

Anabolismo

Son aquellos procesos químicos que se producen en la célula y que tienen como finalidad la obtención de sustancias orgánicas complejas a partir de sustancias más simples, con un consumo de energía. Son procesos anabólicos, por ejemplo, la fotosíntesis, la síntesis de proteínas o la replicación del ADN.

Catabolismo

En estos procesos, las moléculas complejas son degradadas, formándose moléculas más simples. Se trata de procesos destructivos generadores de energía; como por ejemplo: la glucólisis.

Diferencia entre Anabolismo Autótrofo y Heterótrofo

Los organismos autótrofos, a partir de sustancias inorgánicas, obtienen sustancias orgánicas. Estos organismos necesitan energía, por lo que cuando la fuente de energía es la luz, reciben el nombre de fotosintéticos. Cuando la energía se obtiene a partir de sustancias químicas, se llamarán quimiosintéticos.

Los organismos heterótrofos sintetizan moléculas orgánicas complejas a partir de otras moléculas orgánicas más simples. Utilizan la energía obtenida en el catabolismo.

Enzimas: Especificidad y Mecanismo de Acción

Especificidad de Sustrato y Acción

Las enzimas presentan especificidad de sustrato y acción:

  • Especificidad de Sustrato: Una enzima puede actuar sobre un sustrato o un grupo de sustratos relacionados, pero no sobre otros. Por ejemplo, la sacarasa hidroliza la sacarosa.
  • Especificidad de Acción: Realizan una acción determinada sobre múltiples sustratos. Por ejemplo, la lipasa hidroliza el enlace éster.

Mecanismo de Actuación Enzimática

El proceso de catálisis enzimática sigue generalmente cuatro pasos:

  1. En primer lugar, se forma un complejo: enzima-sustrato o enzima-sustratos.
  2. El sustrato y la coenzima, si es necesaria, se unen al centro activo de la enzima.
  3. Los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello, debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación.
  4. Los productos de la reacción se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis. Las coenzimas colaboran en el proceso, bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática.

Factores que Condicionan la Actividad Enzimática

Las enzimas, como sustancias proteicas que son, ven condicionada su actuación por determinados factores físicos y químicos. Algunos de estos factores son:

  • La Temperatura: Como toda reacción química, las reacciones catalizadas enzimáticamente siguen la regla de Van ‘t Hoff. Según esta regla, por cada 10ºC de aumento de temperatura, la velocidad de la reacción se duplica. No obstante, las enzimas tienen una temperatura óptima. En el ser humano y en los animales homeotermos, esta temperatura óptima coincide con la temperatura normal del organismo. Las enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas.
  • El pH: Cada enzima se activa en un nivel de pH específico. En general, funcionan bien en el intervalo de pH de 6 y 8. Cuando el valor de pH se vuelve muy alto o demasiado bajo, la estructura básica de la enzima sufre un cambio que, al influir sobre las cargas eléctricas, puede alterar la estructura del centro activo y, por lo tanto, influir sobre la actividad enzimática.
  • Concentración de Sustrato: Una mayor concentración de sustrato implica que una mayor cantidad de moléculas de sustrato están disponibles para interactuar con la enzima, lo que aumenta la velocidad de la reacción hasta alcanzar la saturación.
  • Concentración de Enzima: En cualquier reacción enzimática, la cantidad de moléculas de sustrato suele ser mayor en comparación con la cantidad de enzimas. Un aumento en la concentración de las enzimas incrementa la actividad enzimática, ya que más enzimas participan en la reacción.
  • Los Inhibidores: Son sustancias que disminuyen o impiden la actuación de las enzimas. Se unen a la enzima, impidiendo que esta actúe sobre el sustrato. Es frecuente que el inhibidor sea el propio producto de la reacción enzimática o el producto final de una cadena de reacciones. Cuando se trata del producto final, este mecanismo recibe el nombre de retrorregulación o feedback.
  • Inhibidores Irreversibles (Envenenadores): Son moléculas que se unen irreversiblemente al centro activo de la enzima, impidiendo permanentemente que esta actúe. Muchos tóxicos y venenos tienen este modo de actuación.
  • Los Activadores: Son sustancias que se unen a la enzima (que se encuentra inactiva), cambiando su estructura espacial y activándola.

Deja una respuesta

Tu dirección de correo electrónico no será publicada. Los campos obligatorios están marcados con *