Enzimas: Concepto, Estructura y Función Catalítica
Existen catalizadores específicos para todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos. Los catalizadores biológicos se llaman enzimas. Son un grupo numeroso de proteínas que ejercen su acción biológica uniéndose a determinados sustratos y transformándolos en productos. Las enzimas hacen posible que las reacciones bioquímicas transcurran a la velocidad adecuada y de forma específica.
Características Fundamentales de las Enzimas
- Aumentan la velocidad de reacción: Disminuyen la energía de activación de las reacciones, que es la energía requerida para que tenga lugar la reacción.
- No se consumen: No se gastan en el transcurso de las reacciones, por eso se necesitan en pequeñas cantidades.
Propiedades Exclusivas de los Catalizadores Biológicos
- Alta especificidad: Poseen especificidad de acción y de sustrato.
- Especificidad de acción: Catalizan solo un tipo de reacción química.
- Especificidad de sustrato: Actúan sobre un determinado sustrato.
- Regulabilidad: Son regulables en su actividad catalítica por ciertos mecanismos de las células, que permiten adecuar la velocidad de las reacciones del metabolismo, adaptándolas a las necesidades de cada momento.
Estructura de las Enzimas
Todas las enzimas son macromoléculas de naturaleza proteica, excepto las ribozimas. Algunas enzimas están formadas solo por cadenas polipeptídicas, pero la mayoría contienen también otro grupo no proteico. En este caso:
- La parte proteica se denomina Apoenzima.
- La parte no proteica se denomina Cofactor.
- El conjunto completo se denomina Holoenzima.
El cofactor puede ser de dos tipos: de naturaleza orgánica o de naturaleza inorgánica.
La estructura proteica de la enzima presenta una zona denominada centro activo, con una forma espacial característica en la que se acopla el sustrato al interaccionar con los grupos funcionales de esta zona.
Especificidad Enzimática y el Ajuste Inducido
La especificidad de las enzimas se debe a la estructura tridimensional del centro activo, a la que se une un determinado sustrato que posea la conformación espacial complementaria.
Se ha observado que los centros activos de algunas enzimas no son complementarios espacialmente al sustrato, pero la interacción enzima-sustrato induce un ajuste específico que modifica la conformación de ambos y puede provocar fenómenos por los que determinados enlaces químicos del sustrato queden distorsionados o favorezcan la formación de nuevos enlaces.
Mecanismo de Acción Enzimática: Estado de Transición
Cualquier reacción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que constituyen las moléculas de los reactivos para formar los nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos.
En ese estado en el que los enlaces de los reactivos están debilitados, pero aún no se han formado nuevos, se alcanza el Estado de Transición.
Para alcanzar el estado de transición, es preciso comunicar a los reactivos cierta cantidad de energía, conocida como Energía de Activación.
Factores que Modulan la Actividad Enzimática
Efecto del pH
Al comprobar la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas, se obtienen curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo, en el cual su actividad es máxima. Los valores por encima o por debajo del óptimo provocan un descenso en la velocidad de reacción. La mayoría de las enzimas tienen un pH próximo a la neutralidad.
Efecto de la Temperatura
La temperatura es un factor que también influye en la actividad enzimática. Al aumentar la temperatura, aumenta la velocidad de reacción (pues aumenta la movilidad y la energía de las moléculas) y favorece los encuentros entre enzima y sustrato.
Inhibición de la Actividad Enzimática
Inhibición Irreversible
Se da cuando el inhibidor se une covalentemente a la enzima, alterando su estructura e inutilizándola de forma permanente.
Inhibición Reversible
Tiene lugar cuando el inhibidor se une a la enzima mediante un enlace no covalente, por lo que fácilmente puede desligarse de ella. La enzima recupera su actividad cuando se separa del inhibidor.
Regulación de la Actividad Enzimática
La regulación puede ejercerse de dos formas principales:
Regulación sobre la Síntesis de la Enzima
La enzima solamente se produce en la cantidad y en el momento que se necesita y se degrada rápidamente, después de llevar a cabo su acción.
Regulación sobre la Actividad Enzimática
La enzima presenta dos conformaciones: activa e inactiva. El paso de una a otra suele estar producido por la unión de ciertas moléculas llamadas efectores, a determinados lugares de la superficie enzimática denominados centros reguladores, que son diferentes al centro activo.
Clasificación de las Enzimas (Según la IUBMB)
Las enzimas se clasifican en seis grandes grupos funcionales:
- Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción donde se transfieren electrones.
- Transferasas: Transfieren grupos funcionales de una molécula a otra.
- Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis, es decir, la rotura de enlaces químicos covalentes por introducción de una molécula de agua disociada en sus iones.
- Liasas: Catalizan reacciones de rotura de enlaces tipo C-C, C-N o C-O, sin incorporación de molécula de agua.
- Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización, donde se transforma un isómero en otro.
- Ligasas: Catalizan la unión de moléculas.