Aminoácidos y Proteínas

¿Qué son las Proteínas y sus Propiedades Fundamentales?

Las proteínas son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Las propiedades de las proteínas dependen del radical (-R) de los aminoácidos y de su capacidad para reaccionar con otras moléculas.

• Solubilidad

  Se debe a la presencia de aminoácidos con radicales polares en la superficie, que forman una denominada capa de solvatación. Las proteínas fibrosas no son solubles en agua, mientras que las globulares sí lo son. La solubilidad depende del pH, del tamaño, de su estructura y de los aminoácidos que la conforman.

• Desnaturalización

  Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional (rotura de los enlaces débiles). Puede estar provocada por cambios en el pH, la temperatura o la salinidad. Al perder sus estructuras, también pierden su actividad biológica, pero en algunos casos las proteínas se pueden renaturalizar.

• Especificidad

  Cada especie tiene unas proteínas propias distintas a las de las demás. Se distinguen dos tipos:

  1. Especificidad de función: Cada proteína realiza una función concreta, y la secuencia lineal de la proteína le otorga su función característica.
  2. Especificidad de especie: Existen proteínas exclusivas de cada especie, pero las proteínas homólogas son aquellas que, estando en diferentes especies, desempeñan la misma función.

• Capacidad Amortiguadora

  Tienen un comportamiento anfótero. Son capaces de amortiguar las variaciones de pH.

Aminoácidos Esenciales

Hay 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas (ejemplos: glicocola, tirosina, serina, lisina, ácido aspártico).

Los aminoácidos esenciales son aquellos aminoácidos que deben ser ingeridos en la dieta como tales. El ser humano requiere 8 aminoácidos esenciales (fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina) + 1 adicional en lactantes (histidina).

El Enlace Peptídico

Es un enlace covalente más corto, por ello tiene carácter parcial de doble enlace. Los cuatro átomos del grupo péptido y los dos átomos de carbono se hallan sobre un mismo plano manteniendo distancias fijas.

Estructura General de los Aminoácidos

Grupo amino | Grupo carboxilo

Grupo R (Cadena lateral)

Niveles Estructurales de las Proteínas

• Estructura Primaria

  Su disposición está en zig-zag debido a la planaridad del enlace peptídico. Es la estructura más sencilla y, sin embargo, la más importante, ya que determina los niveles superiores.

• Estructura Secundaria

  Describe los modelos más frecuentes de plegamiento local de la cadena polipeptídica.

  1. Estructura α-hélice: La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral sobre sí misma y se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios. La rotación es dextrógira.
  2. Conformación β o Lámina Plegada: La cadena polipeptídica adopta una forma en zig-zag debida a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos. Pero si la cadena se pliega sobre sí misma, se podrán unir mediante enlaces de hidrógeno intracatenarios. Las cadenas polipeptídicas en este caso se pueden unir de dos formas: paralela o antiparalela. En la forma paralela, las cadenas se disponen en el mismo sentido N-C, mientras que en la antiparalela se alternan cadenas en los sentidos N-C y C-N. La disposición antiparalela es más compacta (y más frecuente) porque se produce un empaquetamiento en varias capas.
  3. Hélice de Colágeno: Es una estructura rígida que presenta el colágeno (forma parte de tendones y tejidos conectivos). No existen enlaces de hidrógeno intracatenarios, por lo que está más extendida que la α-hélice.

• Estructura Terciaria

  Se encuentra plegada en el espacio y es una estructura estable gracias a sus muchas uniones débiles. Estas uniones pueden ser:

  1. Enlaces de hidrógeno: Entre cadenas laterales polares.
  2. Interacciones hidrófobas y fuerzas de Van der Waals: Entre radicales alifáticos o aromáticos de las cadenas laterales.
  3. Enlaces iónicos: Entre cadenas laterales cargadas positiva o negativamente.
  4. Puentes disulfuro: Enlace fuerte de tipo covalente entre dos grupos tiol (-SH).

  Las funciones biológicas de una proteína dependen de la estructura terciaria que posea. La estructura terciaria está constituida por varios dominios, los cuales son muy estables.

• Estructura Cuaternaria

  Está formada por 2 o más cadenas polipeptídicas (subunidades). El colágeno es una proteína fibrosa compuesta por 3 cadenas entrelazadas formando una triple hélice que proporciona una gran resistencia. La hemoglobina es una proteína globular formada por 4 cadenas: 2 del tipo α y otras dos del tipo β.

Clasificación de las Proteínas

• Holoproteínas

  Están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Atendiendo a su estructura:

  1. Proteínas fibrosas: Estructura más sencilla. Los polipéptidos se enrollan a lo largo de una dimensión en haces paralelos. Son insolubles en agua y tienen funciones estructurales o protectoras.
  2. Colágeno: Principal componente del tejido conjuntivo. Muy resistente a la tensión (huesos, cartílago, tendones y córnea).
  3. Miosina: Responsable de la contracción muscular.
  4. Queratina: Se encuentran en la epidermis (cuernos, uñas, pelo y lana).
  5. Fibrina: Proteína de la sangre, interviene en la coagulación.
  6. Elastina: Proteína flexible del tejido conjuntivo de estructuras y órganos que son flexibles (piel, cartílagos y vasos sanguíneos).
  7. Proteínas globulares: Cadenas polipeptídicas plegadas formando una estructura compacta. Son solubles en agua y en disoluciones polares. Responsables de las actividades biológicas de las células.
  8. Albúminas: Transportan a otras moléculas o reservan aminoácidos.
  9. Globulinas: Forman anticuerpos.
  10. Actina: Junto con la miosina, es la responsable de la contracción muscular.