Los Aminoácidos: Definición y Propiedades

Los aminoácidos son compuestos sencillos que se unen entre sí para formar proteínas. Se componen de C, H, O, N (S). Poseen un grupo carboxilo (–COOH), uno amino (–NH2) y una cadena lateral (R) mediante la que se diferencian, todos unidos covalentemente a un carbono alfa (Cα). Su fórmula general es H2N-CHR-COOH.

Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros o con poco color, y con una temperatura de fusión inferior a 200 ºC.

Comportamiento Químico en Disolución

Cuando se encuentran en disolución acuosa, se forman iones dipolares o híbridos (zwitteriones) que poseen igual número de cargas positivas que negativas. El pH en el que forman un ion híbrido se llama punto isoeléctrico.

Presentan también un carácter anfótero ya que:

• En un medio ácido (exceso de H+), el grupo –COO- se comporta como base y acepta los protones, quedando cargado positivamente.
• En un medio básico (exceso de OH-), el grupo –NH3+ se comporta como un ácido, liberando H+, con lo que pierde su carga positiva.

Estereoisomería

Todos los aminoácidos, menos la glicocola (glicina), tienen al menos un carbono asimétrico, unido a cuatro radicales diferentes, dando lugar a dos configuraciones espaciales o estereoisómeros: la D y la L.

El Enlace Peptídico

Los aminoácidos se unen mediante el enlace peptídico. Son enlaces covalentes de tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, dando lugar a la pérdida de una molécula de agua.

• Según el número de aminoácidos que se unan: dipéptido, tripéptido, oligopéptido y polipéptido.
• Extremos de la cadena: Los grupos carboxilo y amino libres en los extremos se denominan C-terminal y N-terminal.
• Características del enlace: Este enlace es más corto que la mayoría de los enlaces C-N, por lo que tiene un carácter parcial de doble enlace que evita la rotación a su alrededor y disminuye la conformación de la cadena polipeptídica.
• Geometría: Los cuatro átomos (C=O y N-H) del grupo péptido y los dos átomos de carbono se hallan sobre un mismo plano.

Estructura de las Proteínas

Las proteínas se disponen con una estructura tridimensional que puede tener niveles superpuestos:

Estructura Primaria

La poseen todas las proteínas e indica los aminoácidos que las forman y el orden en el que están unidos, empezando por el aminoácido con el grupo amino libre y acabando con el del grupo carboxilo.

Es la secuencia lineal de aminoácidos caracterizada por estar en zigzag, causando la rotación de estos sobre los carbonos alfa (Cα). Esto provoca, a su vez, que los grupos R queden situados a ambos lados de la cadena. Es la estructura más sencilla y la más importante.

Estructura Secundaria

Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable, consecuencia de la capacidad de girar de los enlaces del Cα.

Estructura en α-hélice

En ella, la cadena polipeptídica se va enrollando sobre sí misma y se mantiene gracias a los puentes de hidrógeno formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que lo sigue.

La rotación es dextrógira, de forma que cada aminoácido gira 100º con respecto al anterior. Al formarse la α-hélice, todos los grupos –C=O quedan orientados en el mismo sentido, mientras que los –NH se orientan en sentido contrario.

Las interacciones que se producen entre los grupos R de los aminoácidos pueden estabilizar o desestabilizar esta estructura; por ejemplo, la prolina la desestabiliza.

Conformación β o Lámina Plegada

Se caracteriza porque la cadena polipeptídica adopta una forma en zigzag debido a la ausencia de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos.

En ella, las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas:

• Paralela: Donde las cadenas se disponen en el mismo sentido N-C.
• Antiparalela: En la que se alternan las cadenas en los sentidos N-C y C-N.

Estructura Terciaria

Informa sobre la disposición de la estructura secundaria y el tipo de conformación que posee. Es estable porque posee numerosas uniones como los puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones hidrófobas, fuerzas de Van der Waals o puentes de disulfuro.

Además, está constituida por varios dominios o unidades compactas muy estables (50-300 aminoácidos) conectadas por el esqueleto polipeptídico (que se unirán actuando de bisagras). Dentro de un mismo dominio, la estructura de la cadena polipeptídica suele ser independiente de la de los otros.

Tipos de Conformación Terciaria

• Filamentosa: Las proteínas con esta conformación mantienen su estructura secundaria alargada y se tuercen ligeramente. Son insolubles en agua y disoluciones salinas (ejemplos: β-queratina, colágeno y elastina).
• Globular: En ella, la estructura secundaria se pliega adoptando formas que a veces parecen esféricas. Son solubles en agua y en disoluciones salinas, donde se difunden con facilidad permitiéndoles realizar diversas funciones. Existen en mayor proporción que las filamentosas. Presentan dos tipos de enlace: uno fuerte de tipo covalente (puente disulfuro) y otros débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrófobas).

Estructura Cuaternaria

Algunas proteínas se componen de dos o más cadenas polipeptídicas agregadas en una macromolécula funcional. A estas cadenas se las denomina subunidad, monómero o protómero y tienen que estar unidos mediante uniones débiles como puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals o interacciones electrostáticas…