Proteínas

Son polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de aminoácidos. Son macromoléculas muy complejas y las más abundantes en los seres vivos después del agua (H₂O). Están formadas fundamentalmente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); en menor medida, pueden contener azufre (S). Son moléculas específicas que determinan la individualidad de cada ser vivo, ya que expresan la información genética.

Funciones de las Proteínas

• De reserva: Aunque generalmente las proteínas no tienen una función principal de reserva energética, pueden utilizarse con este fin en casos especiales, como durante el desarrollo embrionario (ejemplos: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche).
• Estructural: Las proteínas son componentes fundamentales de numerosas estructuras en los seres vivos. Por ejemplo, forman parte de las membranas celulares, el cartílago y los huesos (ej. colágeno, queratina).
• Enzimática: Prácticamente todas las reacciones químicas que ocurren en los organismos son catalizadas por enzimas, y la gran mayoría de las enzimas son proteínas. Estas moléculas orgánicas aceleran las reacciones biológicas.
• Homeostática: Algunas proteínas contribuyen a mantener el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular, esencial para la homeostasis (ej. albúmina sérica).
• Transporte: Diversas proteínas se encargan del transporte de sustancias. Por ejemplo, la hemoglobina transporta gases (como el oxígeno) en la sangre, y la seroalbúmina transporta lípidos. Las permeasas son proteínas de membrana que facilitan el intercambio de moléculas entre la célula y su entorno.
• Movimiento: Las proteínas son elementos esenciales en los procesos de movimiento. La actina y la miosina, presentes en las células musculares, son responsables de la contracción de la fibra muscular.
• Hormonal: Algunas hormonas, que son sustancias químicas reguladoras de procesos vitales, son de naturaleza proteica. Un ejemplo es la insulina, que regula la concentración de glucosa en la sangre.
• Inmunológica: Los anticuerpos (inmunoglobulinas), que son cruciales en los mecanismos de defensa del organismo contra agentes patógenos, son proteínas.

Aminoácidos: Los Bloques Constructores de las Proteínas

Son los monómeros que constituyen las proteínas. Las proteínas de los seres vivos están constituidas fundamentalmente por solo 20 tipos de aminoácidos estándar.

Grupo I: Aminoácidos Apolares (Hidrofóbicos)

Estos aminoácidos poseen un resto R no polar, es decir, sin cargas eléctricas significativas debido a la presencia de cadenas hidrocarbonadas. Si una proteína contiene una alta proporción de estos aminoácidos, tiende a ser insoluble en agua y estas cadenas laterales suelen localizarse en el interior de las proteínas globulares.

• Alanina
• Valina
• Leucina
• Isoleucina
• Metionina
• Fenilalanina
• Triptófano
• Prolina

Grupo II: Aminoácidos Polares No Ionizables (Sin Carga)

Estos aminoácidos tienen restos R con cadenas hidrocarbonadas cortas que incluyen grupos funcionales polares (como hidroxilo, tiol o amida) pero que no se ionizan a pH fisiológico. Una proteína rica en estos aminoácidos en su superficie suele ser soluble en agua.

• Glicina (o Glicocola)
• Serina
• Treonina
• Cisteína
• Tirosina
• Asparagina
• Glutamina

Grupo III: Aminoácidos Polares Ácidos (Con Carga Negativa)

Este grupo incluye aminoácidos con un grupo carboxilo (-COOH) adicional en su cadena lateral. En las proteínas, a pH fisiológico (neutro o básico), estos grupos carboxilo adicionales se encuentran desprotonados (COO^–) y con carga negativa.

• Ácido Aspártico (Aspartato)
• Ácido Glutámico (Glutamato)

Grupo IV: Aminoácidos Polares Básicos (Con Carga Positiva)

Estos aminoácidos poseen un grupo amino (-NH₂) adicional u otro grupo básico en su cadena lateral. En las proteínas, a pH fisiológico (ácido o neutro), estos grupos básicos adicionales están protonados (ej. -NH₃⁺) y presentan carga positiva.

• Lisina
• Arginina
• Histidina (puede estar cargada o no a pH fisiológico, dependiendo del entorno)

El Enlace Peptídico

Se forma cuando reacciona el grupo carboxilo (ácido) de un aminoácido con el grupo amino de otro. Esta es una reacción de condensación (o deshidratación) en la que se forma un enlace tipo amida y se libera una molécula de agua. La molécula resultante de la unión de dos aminoácidos es un dipéptido.

El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el átomo de carbono del grupo carboxilo de un aminoácido y el átomo de nitrógeno del grupo amino del siguiente. Es un enlace muy resistente, lo que contribuye al gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. Debido a la resonancia electrónica, el enlace peptídico presenta características parciales de doble enlace, lo que lo hace rígido y planar, restringiendo el giro libre a su alrededor.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

Viene determinada por la secuencia, es decir, el orden específico y el número de aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos para formar la cadena polipeptídica de una proteína. Esta secuencia es única para cada proteína y está codificada genéticamente.

Estructura Secundaria

Las características de los enlaces peptídicos (rigidez y planaridad) y las interacciones por puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H del esqueleto polipeptídico imponen restricciones conformacionales que obligan a la cadena polipeptídica a adoptar plegamientos regulares, dando lugar a la estructura secundaria.

Hélice Alfa (α-hélice)

Es una de las formas más comunes y estables. En esta estructura, la cadena polipeptídica se enrolla helicoidalmente sobre sí misma (generalmente dextrógira), estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios formados entre el oxígeno del grupo carbonilo de un residuo de aminoácido y el hidrógeno del grupo amino del cuarto residuo siguiente en la secuencia.

Lámina Beta (Hoja Plegada β)

Se origina cuando dos o más segmentos de la cadena polipeptídica (llamados hebras β) se alinean lateralmente, adoptando una disposición en zigzag. Se estabilizan mediante puentes de hidrógeno entre los grupos C=O de una hebra y los N-H de hebras adyacentes, que pueden ser paralelas o antiparalelas.

Giros y Zonas Irregulares (Bucles o Coils)

Son segmentos de la cadena polipeptídica que no adoptan una estructura regular como la hélice alfa o la lámina beta. Los giros (especialmente los giros β) son estructuras cortas y bien definidas que conectan elementos de estructura secundaria. Las zonas irregulares o bucles son más flexibles y son cruciales para el plegamiento global de la proteína y para formar sitios de unión o activos.

Estructura Terciaria

Describe el plegamiento tridimensional completo de una única cadena polipeptídica, es decir, la disposición espacial de todos sus átomos. Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio, sino que sufren plegamientos complejos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional específica y funcional. Esta estructura terciaria se estabiliza mediante diversas interacciones entre las cadenas laterales (restos R) de los aminoácidos, que pueden estar distantes en la secuencia primaria:

• Puentes de hidrógeno (entre cadenas laterales polares)
• Interacciones iónicas (o puentes salinos, entre grupos cargados positiva y negativamente)
• Interacciones hidrofóbicas (entre cadenas laterales apolares, que tienden a agruparse en el interior de la proteína, lejos del agua)
• Fuerzas de Van der Waals (atracciones débiles entre átomos cercanos)
• Puentes disulfuro (enlaces covalentes S-S formados por la oxidación de los grupos tiol de dos residuos de cisteína)

Básicamente, se distinguen dos tipos principales de estructura terciaria, que dan lugar a dos grandes categorías de proteínas:

• Proteínas fibrosas (o filamentosas): Poseen una estructura alargada, con cadenas polipeptídicas ordenadas de forma paralela. Generalmente son insolubles en agua y tienen funciones estructurales o protectoras (ej. colágeno, queratina).
• Proteínas globulares: Tienen formas compactas, más o menos esféricas, debido a un plegamiento complejo de la cadena polipeptídica. Generalmente son solubles en agua y desempeñan funciones dinámicas (ej. enzimas, anticuerpos, hormonas, transportadoras).

Estructura Cuaternaria

Se presenta en proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas, denominadas subunidades o protómeros. Estas subunidades, que pueden ser idénticas o diferentes, se asocian mediante interacciones no covalentes (principalmente hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, interacciones iónicas) y, a veces, puentes disulfuro intercatenarios, para formar un complejo proteico funcional de orden superior. La hemoglobina es un ejemplo clásico de proteína con estructura cuaternaria.

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: Esta propiedad depende en gran medida de la proporción de aminoácidos polares y apolares y de su disposición en la estructura tridimensional. Las proteínas globulares, con grupos polares en la superficie, suelen ser solubles en agua o disoluciones salinas, formando disoluciones coloidales que pueden pasar de estado de sol a gel. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en agua.
• Desnaturalización: Consiste en la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y, si existe, cuaternaria, conservándose únicamente la estructura primaria (la secuencia de aminoácidos). Esta alteración de la conformación espacial nativa conlleva la pérdida de la función biológica de la proteína. Puede ser causada por agentes como el calor, cambios extremos de pH, disolventes orgánicos, detergentes, agitación intensa, etc. A veces, la desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) si el agente desnaturalizante se elimina suavemente.
• Especificidad: Cada proteína posee una estructura tridimensional única que determina su función específica. Esta especificidad reside en la secuencia de aminoácidos (estructura primaria), que dicta cómo se plegará la proteína y qué sitios activos, de unión o de reconocimiento presentará. Existen dos tipos de especificidad: de función (cada proteína realiza una función concreta y no otra) y de especie (proteínas que realizan la misma función pueden variar ligeramente en su secuencia de aminoácidos entre diferentes especies, siendo más similares cuanto más cercanas evolutivamente sean las especies).

Metabolismo Celular

Es el conjunto de todas las reacciones químicas catalizadas por enzimas que ocurren en la célula con el fin de obtener materia para construir sus componentes y/o energía para realizar sus funciones vitales. El metabolismo se divide en dos fases principales interconectadas:

Anabolismo (Rutas Constructivas o Biosintéticas)

Conjunto de procesos químicos que tienen como finalidad la síntesis de moléculas orgánicas complejas a partir de moléculas precursoras más simples. Estas reacciones requieren un aporte de energía (son endergónicas o endotérmicas) y poder reductor. Ejemplos: la fotosíntesis, la síntesis de proteínas, la síntesis de ácidos nucleicos (replicación del ADN), la gluconeogénesis.

Catabolismo (Rutas Degradativas)

Conjunto de procesos en los que moléculas orgánicas complejas (nutrientes o reservas celulares) son degradadas para formar moléculas más simples. Estas reacciones liberan energía (son exergónicas o exotérmicas), parte de la cual se conserva en forma de ATP, y también pueden generar poder reductor y precursores metabólicos. Ejemplo: la glucólisis, la respiración celular, la fermentación, la beta-oxidación de los ácidos grasos.

Tipos de Metabolismo según la Fuente de Carbono y Energía

Según la Fuente de Carbono (Materiales):

• Autótrofo: Organismos que sintetizan sus propios compuestos orgánicos a partir de sustancias inorgánicas, principalmente dióxido de carbono (CO₂), como fuente de carbono. Ejemplos: plantas verdes, algas y algunas bacterias (cianobacterias, bacterias quimiosintéticas).
• Heterótrofo: Organismos que obtienen los compuestos orgánicos necesarios (fuente de carbono) a partir de la materia orgánica elaborada por otros seres vivos. Ejemplos: animales, hongos, la mayoría de las bacterias y protozoos.

Según la Fuente de Energía:

• Fotótrofos (o Fotosintéticos): Utilizan la luz solar como fuente de energía primaria para sus procesos metabólicos. Ejemplos: plantas verdes, algas, cianobacterias y algunas otras bacterias fotosintéticas.
• Quimiótrofos: Obtienen energía a partir de la oxidación de compuestos químicos. Se subdividen en:
  • Quimioorganótrofos: Oxidan compuestos orgánicos como fuente de energía. Incluye a los animales, hongos, la mayoría de bacterias y protozoos. Realizan procesos como la respiración celular o la fermentación. (Los vegetales por la noche también son quimioorganótrofos al respirar).
  • Quimiolitótrofos (o Quimiosintéticos en sentido estricto): Oxidan compuestos inorgánicos (como H₂S, NH₃, Fe²⁺) como fuente de energía. Este tipo de metabolismo es exclusivo de ciertos grupos de bacterias y arqueas.

Enzimas: Catalizadores Biológicos

Son, en su mayoría, proteínas (aunque algunos ARN, llamados ribozimas, también tienen actividad catalítica) que actúan como catalizadores biológicos. Esto significa que aceleran la velocidad de las reacciones químicas específicas que ocurren en los seres vivos, sin consumirse ni alterarse permanentemente en el proceso, y sin modificar el equilibrio de la reacción.

Catalizar implica aumentar la velocidad de una reacción química al disminuir la energía de activación necesaria para que esta ocurra. La energía de activación es la barrera energética que deben superar los reactivos para transformarse en productos.

Estructura General de una Enzima

• Centro Activo: Región específica y tridimensional de la enzima donde se une el sustrato (la molécula o moléculas sobre las que actúa la enzima) y donde tiene lugar la reacción catalítica. Su estructura es complementaria a la del sustrato o al estado de transición de la reacción.
• Sitio Alostérico (o Centro Regulador): En algunas enzimas (enzimas alostéricas), es una región distinta del centro activo a la que se pueden unir moléculas reguladoras específicas (efectores alostéricos: activadores o inhibidores), modificando la conformación y, por tanto, la actividad de la enzima.

Mecanismo de Acción Enzimática

1. Formación del complejo enzima-sustrato (ES): El sustrato (o sustratos) se une reversiblemente al centro activo de la enzima, mediante interacciones débiles (puentes de hidrógeno, iónicas, hidrofóbicas). En algunos casos, una coenzima también puede estar involucrada, formando un complejo enzima-coenzima-sustrato.
2. Catálisis: Una vez unido el sustrato, los residuos de aminoácidos del centro activo interactúan con él, facilitando su transformación química. Esto puede implicar la estabilización del estado de transición, la orientación adecuada de los reactivos, la creación de un microambiente favorable, o la participación directa en la ruptura o formación de enlaces. Este proceso reduce la energía de activación.
3. Liberación de productos (P): Los productos de la reacción se separan del centro activo, ya que su afinidad por este suele ser menor que la del sustrato.
4. Regeneración de la enzima (E): La enzima queda libre e intacta, lista para catalizar otra reacción con una nueva molécula de sustrato.
5. Papel de las coenzimas: Las coenzimas, si son necesarias, colaboran en el proceso catalítico, a menudo actuando como transportadoras transitorias de grupos químicos específicos, electrones (ej. NADH, NADPH, FADH₂) o energía (ej. ATP).

Cofactores y Coenzimas

Muchas enzimas requieren para su actividad la presencia de componentes no proteicos adicionales llamados cofactores. Estos pueden ser:

• Iones metálicos: Como Fe²⁺/Fe³⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Cu⁺/Cu²⁺, etc. Actúan como centros catalíticos o estabilizan la estructura de la enzima o del sustrato.
• Moléculas orgánicas: Denominadas coenzimas. Estas son moléculas orgánicas complejas, a menudo derivadas de vitaminas hidrosolubles, que participan directamente en la reacción catalítica, uniéndose transitoriamente a la enzima. Las coenzimas no son proteínas. Si la coenzima está unida covalentemente a la enzima, se denomina grupo prostético.
  • Ejemplos de coenzimas transportadoras de electrones (o átomos de hidrógeno): NAD⁺/NADH, NADP⁺/NADPH, FAD/FADH₂.
  • Ejemplos de coenzimas transportadoras de grupos químicos o energía: ATP/ADP (transportador de grupos fosfato y energía), Coenzima A (transportador de grupos acilo).

Una enzima completa y catalíticamente activa, con su cofactor o coenzima unido, se denomina holoenzima. La parte proteica de la holoenzima, inactiva por sí sola, se llama apoenzima (o apoproteína).

Factores que Afectan la Actividad Enzimática

• Temperatura: La velocidad de las reacciones enzimáticas generalmente aumenta con la temperatura hasta alcanzar una temperatura óptima, debido al aumento de la energía cinética de las moléculas. Sin embargo, temperaturas muy elevadas pueden causar la desnaturalización térmica de la enzima (pérdida de su estructura tridimensional activa), disminuyendo drásticamente su actividad. Temperaturas bajas disminuyen la actividad enzimática al reducir la energía cinética, pero no suelen desnaturalizar la enzima.
• pH: Cada enzima tiene un pH óptimo en el cual su actividad es máxima. Desviaciones significativas del pH óptimo pueden alterar el estado de ionización de los aminoácidos del centro activo o de otras partes de la enzima, afectando su estructura, la unión del sustrato y/o la catálisis. Valores de pH extremos pueden causar la desnaturalización de la enzima.
• Concentración de sustrato: Manteniendo constante la concentración de enzima, la velocidad de la reacción aumenta a medida que se incrementa la concentración de sustrato, hasta alcanzar un punto donde la enzima se satura (todos los centros activos están ocupados). A partir de este punto, la velocidad de reacción se vuelve máxima (V_max) y no aumenta aunque se añada más sustrato.
• Concentración de la enzima: Si la concentración de sustrato es suficientemente alta (saturante) y los demás factores son óptimos, la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima.
• Inhibidores: Sustancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática. Se clasifican en:
  • Inhibidores reversibles: Se unen a la enzima de forma no covalente y pueden disociarse, recuperándose la actividad enzimática.
    • Inhibidores competitivos: Moléculas estructuralmente similares al sustrato que compiten con este por unirse al centro activo de la enzima. La inhibición es reversible y puede superarse aumentando la concentración de sustrato.
    • Inhibidores no competitivos: Se unen a la enzima en un sitio distinto al centro activo, alterando la conformación de la enzima de tal manera que, aunque el sustrato pueda unirse (o no), la catálisis se ve impedida o reducida. Su efecto no suele revertirse aumentando la concentración de sustrato.
    • Inhibidores acompetitivos (o incompetitivos): Se unen únicamente al complejo enzima-sustrato (ES), impidiendo la formación de producto.
  • Inhibidores irreversibles (Envenenadores): Sustancias que se unen de forma covalente y permanente al centro activo o a otros grupos esenciales de la enzima, inactivándola de manera definitiva. Muchos venenos actúan de esta forma.
  • Regulación alostérica: Los inhibidores alostéricos se unen a un sitio alostérico de la enzima, induciendo un cambio conformacional en el centro activo que disminuye su afinidad por el sustrato o su capacidad catalítica.
• Activadores: Sustancias que aumentan la actividad enzimática. Algunos son iones metálicos necesarios como cofactores. Los activadores alostéricos se unen a un sitio alostérico, induciendo un cambio conformacional que aumenta la afinidad del centro activo por el sustrato o su eficiencia catalítica.

Ácidos Nucleicos: Moléculas de la Herencia y Síntesis Proteica

Químicamente, son macromoléculas poliméricas constituidas por la unión de unidades monoméricas llamadas nucleótidos, enlazados secuencialmente mediante enlaces fosfodiéster. Hay dos tipos principales: el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN).

Nucleótidos: Unidades Monoméricas de los Ácidos Nucleicos

Los nucleótidos son los monómeros que forman los ácidos nucleicos. Cada nucleótido está compuesto por tres componentes característicos:

• Una base nitrogenada: Compuestos heterocíclicos aromáticos que contienen nitrógeno. Se clasifican en dos tipos principales:
  • Purinas: Derivadas de la purina, con una estructura de dos anillos fusionados. Son la Adenina (A) y la Guanina (G).
  • Pirimidinas: Derivadas de la pirimidina, con una estructura de un solo anillo. Son la Citosina (C), la Timina (T) (presente casi exclusivamente en el ADN) y el Uracilo (U) (presente casi exclusivamente en el ARN).
• Un azúcar pentosa: Un monosacárido de cinco carbonos. Puede ser:
  • D-Ribosa: En los ribonucleótidos (componentes del ARN).
  • 2-Desoxi-D-Ribosa: En los desoxirribonucleótidos (componentes del ADN). Se diferencia de la ribosa por la ausencia de un grupo hidroxilo (-OH) en el carbono 2′ (C2′).
• Uno o más grupos fosfato: Derivados del ácido fosfórico (H₃PO₄). Los nucleótidos pueden ser monofosfato, difosfato o trifosfato (ej. AMP, ADP, ATP).

La unión de una base nitrogenada a una pentosa (al carbono 1′, C1′) mediante un enlace N-glicosídico forma un nucleósido, liberándose una molécula de agua.

Un nucleótido se forma por la esterificación de un nucleósido con uno o más grupos fosfato. El primer grupo fosfato se une típicamente al grupo hidroxilo (-OH) del carbono 5′ (C5′) de la pentosa mediante un enlace fosfoéster, también con liberación de una molécula de agua.

Según la pentosa sea ribosa o desoxirribosa, se forman ribonucleótidos o desoxirribonucleótidos, respectivamente. Es importante recordar que la timina (T) es característica de los desoxirribonucleótidos (ADN), mientras que el uracilo (U) es característico de los ribonucleótidos (ARN).

La unión sucesiva de nucleótidos mediante enlaces fosfodiéster (un enlace éster entre el grupo fosfato en posición 5′ de un nucleótido y el grupo hidroxilo en posición 3′ de la pentosa del nucleótido siguiente) da lugar a una cadena de polinucleótido, que es la estructura básica de los ácidos nucleicos. Estas cadenas tienen una polaridad definida por sus extremos 5′ y 3′.

ADN (Ácido Desoxirribonucleico) y ARN (Ácido Ribonucleico)

ADN (Ácido Desoxirribonucleico)

El ADN es el portador principal de la información genética en la mayoría de los organismos vivos (excepto algunos virus). Sus nucleótidos contienen desoxirribosa como pentosa y las bases nitrogenadas adenina (A), guanina (G), citosina (C) y timina (T) (no contiene uracilo, salvo raras excepciones).

Niveles Estructurales del ADN:

• Estructura Primaria: Es la secuencia lineal de desoxirribonucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster en una cadena. Esta secuencia específica de bases (A, T, C, G) constituye la información genética.
• Estructura Secundaria: Es la famosa doble hélice, modelo propuesto por James Watson y Francis Crick en 1953. Consiste en dos cadenas de polinucleótidos antiparalelas (una orientada en dirección 5’→3′ y la otra en 3’→5′) enrolladas helicoidalmente alrededor de un eje común. Las bases nitrogenadas se sitúan hacia el interior de la hélice y se aparean de forma específica y complementaria mediante puentes de hidrógeno: Adenina (A) siempre se aparea con Timina (T) mediante dos puentes de hidrógeno, y Guanina (G) siempre se aparea con Citosina (C) mediante tres puentes de hidrógeno. Este apareamiento específico (A-T, G-C) es la base de la replicación y transcripción del material genético.
• Estructura Terciaria y Niveles Superiores de Empaquetamiento (especialmente en eucariotas): Se refiere a cómo la doble hélice se pliega y organiza en el espacio para caber dentro de la célula, especialmente en el núcleo de las células eucariotas, donde el ADN es muy largo.
  • Nucleosomas (Collar de perlas): El ADN se enrolla alrededor de complejos de proteínas básicas llamadas histonas (principalmente octámeros de H2A, H2B, H3, H4), formando estructuras repetitivas llamadas nucleosomas. Cada nucleosoma consta de un núcleo de ocho histonas con aproximadamente 146-147 pares de bases de ADN enrollados casi dos vueltas a su alrededor. La histona H1 ayuda a compactar los nucleosomas entre sí. Esta estructura inicial de la cromatina se asemeja a un»collar de perla».
  • Fibra de 30 nm (Solenoide o Zigzag): Los nucleosomas se empaquetan más densamente formando una fibra de cromatina de aproximadamente 30 nanómetros de diámetro, a menudo descrita como un solenoide (seis nucleosomas por vuelta) o un modelo en zigzag.
  • Bucles, Dominios, Rosetones y Cromátidas: Estas fibras de 30 nm se organizan en bucles o dominios que se anclan a un andamio o esqueleto proteico nuclear (matriz nuclear). Estos bucles pueden condensarse aún más formando estructuras como rosetones, espirales, y finalmente las cromátidas altamente compactadas de los cromosomas visibles durante la división celular (mitosis y meiosis).

El ADN se encuentra principalmente en el núcleo celular de los eucariotas (formando la cromatina y los cromosomas), pero también en orgánulos como las mitocondrias y los cloroplastos (en células vegetales y algas). En las células procariotas, el ADN principal (cromosoma bacteriano) se encuentra en una región no delimitada por membrana llamada nucleoide, y también pueden existir pequeñas moléculas de ADN circular llamadas plásmidos.

Tipos de ADN según su Estructura y Origen:

• Según el número de cadenas:
  • ADN monocatenario (ssDNA – single-stranded DNA): Formado por una sola cadena de polinucleótidos. Se encuentra en algunos virus.
  • ADN bicatenario (dsDNA – double-stranded DNA): Formado por dos cadenas complementarias unidas en doble hélice. Es la forma más común y se encuentra en la mayoría de los virus, en bacterias (cromosoma y plásmidos) y en el genoma nuclear, mitocondrial y cloroplástico de eucariotas.
• Según su forma:
  • ADN lineal: La molécula tiene extremos libres. Característico del ADN nuclear de células eucariotas y del genoma de algunos virus.
  • ADN circular: La molécula no tiene extremos libres, formando un círculo cerrado covalentemente. Característico del ADN de mitocondrias, cloroplastos, el cromosoma principal de la mayoría de las bacterias, los plásmidos bacterianos y el genoma de algunos virus.

ARN (Ácido Ribonucleico)

El ARN participa en diversas funciones celulares, principalmente relacionadas con la expresión de la información genética (desde la transcripción del ADN hasta la síntesis de proteínas) y la regulación génica. Sus nucleótidos contienen ribosa como pentosa y las bases nitrogenadas adenina (A), guanina (G), citosina (C) y uracilo (U) (no contiene timina, salvo raras excepciones en algunos ARNt).

Generalmente, el ARN es una molécula monocatenaria (una sola cadena), aunque puede presentar plegamientos complejos y regiones de apareamiento intracatenario (entre bases complementarias de la misma molécula), formando estructuras secundarias como horquillas, bucles y pseudonudos, que son importantes para su función. En algunos virus, el material genético es ARN bicatenario.

Principales Tipos de ARN y sus Funciones:

• ARN mensajero (ARNm): Es una molécula lineal de polirribonucleótidos que transporta la información genética copiada (transcrita) de un gen del ADN desde el núcleo (en eucariotas) o nucleoide (en procariotas) hasta los ribosomas en el citoplasma. Allí, la secuencia de codones del ARNm sirve como molde para la síntesis de una proteína específica (traducción).
• ARN de transferencia (ARNt): Son moléculas relativamente pequeñas (70-95 nucleótidos) con una estructura tridimensional característica en forma de»» (resultado del plegamiento de una estructura secundaria en forma de»hoja de trébo»). Su función es transportar aminoácidos específicos hasta los ribosomas y reconocer los codones correspondientes en el ARNm mediante su anticodón, asegurando la correcta incorporación de los aminoácidos durante la síntesis de proteínas.
• ARN ribosómico (ARNr): Es el tipo de ARN más abundante en la célula y el principal componente estructural de los ribosomas, junto con proteínas ribosómicas. El ARNr no solo tiene un papel estructural, sino que también posee actividad catalítica (es una ribozima), siendo responsable de la formación de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos durante la síntesis de proteínas. Su función es, por tanto, crucial y bien conocida.
• ARN víricos: En muchos virus, el ARN (monocatenario o bicatenario, lineal o segmentado) constituye su material genético, portando la información para su replicación y la síntesis de sus componentes.
• Otros ARN no codificantes (ncARN): Existe una creciente variedad de ARN que no codifican proteínas pero desempeñan funciones reguladoras importantes en la expresión génica y otros procesos celulares. Entre ellos se encuentran los microARN (miARN), ARN de interferencia pequeños (siARN), ARN largos no codificantes (lncARN), ARN nucleares pequeños (snARN, implicados en el splicing del ARNm), ARN nucleolares pequeños (snoARN, implicados en la modificación del ARNr), etc.

Vitaminas: Micronutrientes Esenciales

Las vitaminas son un grupo heterogéneo de biomoléculas orgánicas de estructura química variada, necesarias en pequeñas cantidades (micronutrientes) para el correcto funcionamiento del metabolismo y el mantenimiento de la salud. Son indispensables en la dieta para la mayoría de los organismos superiores, ya que el organismo humano generalmente no puede sintetizarlas en absoluto o no en la cantidad suficiente para cubrir sus necesidades.

Su deficiencia o exceso puede provocar problemas de salud:

• Avitaminosis: Ausencia total de una o varias vitaminas, lo que conduce a enfermedades carenciales específicas con síntomas característicos (ej. escorbuto por deficiencia de vitamina C, raquitismo por deficiencia de vitamina D).
• Hipovitaminosis: Ingesta insuficiente o absorción deficiente de una determinada vitamina, resultando en una deficiencia parcial que puede causar diversos trastornos metabólicos y síntomas menos severos o más insidiosos que la avitaminosis.
• Hipervitaminosis: Consumo excesivo de ciertas vitaminas, especialmente las liposolubles que se almacenan en el organismo, lo que puede ser tóxico y provocar efectos adversos para la salud.

Clasificación de las Vitaminas

Se clasifican tradicionalmente según su solubilidad, lo que influye en su absorción, transporte, almacenamiento y excreción:

• Vitaminas Hidrosolubles:
  • Son solubles en agua.
  • Generalmente no se almacenan en grandes cantidades en el organismo (el exceso se excreta por la orina, con algunas excepciones como la B12), por lo que se requiere una ingesta regular y frecuente.
  • Muchas actúan como coenzimas o precursoras de coenzimas, participando en una amplia variedad de reacciones metabólicas cruciales (metabolismo energético, síntesis de biomoléculas, etc.).
  • Incluyen el complejo de vitaminas B (B1 o tiamina, B2 o riboflavina, B3 o niacina, B5 o ácido pantoténico, B6 o piridoxina, B7 o biotina, B9 o ácido fólico/folato, B12 o cobalamina) y la vitamina C (ácido ascórbico).
• Vitaminas Liposolubles:
  • Son solubles en lípidos y disolventes orgánicos no polares; insolubles en agua.
  • Se absorben junto con las grasas de la dieta y pueden almacenarse en el tejido adiposo y el hígado, lo que aumenta el riesgo de toxicidad por hipervitaminosis si se consumen en exceso.
  • Desempeñan funciones diversas y específicas; algunas no actúan directamente como coenzimas en el sentido clásico, pero son esenciales para procesos fisiológicos como la visión, la coagulación sanguínea, la salud ósea y la protección antioxidante. (Nota: algunas formas de Vitamina K sí participan como cofactores en la modificación de proteínas).
  • Son lípidos insaponificables o derivados de ellos.
  • Incluyen las vitaminas A (retinol y carotenoides provitamínicos), D (calciferoles), E (tocoferoles y tocotrienoles) y K (filoquinona, menaquinonas).