Lípidos y Lipoproteínas

Lípidos del Perfil Lipídico

• Colesterol Total
• HDL (Lipoproteínas de Alta Densidad)
• LDL (Lipoproteínas de Baja Densidad)
• Triglicéridos (Tg)

Lípidos

Los lípidos son macromoléculas orgánicas insolubles en agua. Sus funciones principales incluyen el almacenamiento de energía, la formación de membranas celulares, la actuación como hormonas o vitaminas, y el aislamiento térmico.

Lipoproteínas

Las lipoproteínas son complejos macromoleculares que transportan lípidos en la sangre.

Clasificación por Densidad (de mayor a menor):

• Quilomicrones
• VLDL (Lipoproteínas de Muy Baja Densidad)
• LDL (Lipoproteínas de Baja Densidad)
• HDL (Lipoproteínas de Alta Densidad)

Lípidos Simples

Un lípido simple está compuesto por ácidos grasos y un alcohol.

Acilgliceroles (Glicéridos)

Los acilgliceroles (o glicéridos) son lípidos simples formados por la esterificación de una molécula de glicerol con ácidos grasos.

Ácidos Grasos

Los ácidos grasos son moléculas orgánicas formadas por una cadena hidrocarbonada con un grupo carboxilo. Se dividen en:

• Saturados: No tienen dobles enlaces en su cadena de carbono.
• Insaturados: Poseen uno o más dobles enlaces.
• Monoinsaturados: Contienen un solo doble enlace.
• Poliinsaturados: Contienen múltiples dobles enlaces.

Colesterol

El colesterol es un lípido esteroide, componente estructural clave de las membranas celulares, y precursor de hormonas esteroides, vitamina D y ácidos biliares.

Quilomicrones

Los quilomicrones son lipoproteínas grandes y menos densas, formadas en el intestino delgado. Transportan triglicéridos desde el intestino hasta el hígado.

Fosfolípidos

Los fosfolípidos son los principales componentes de las membranas celulares y participan en la formación de lipoproteínas y la digestión de grasas.

Enzimas y su Función

Enzima

Una enzima es una proteína catalizadora que acelera la velocidad de las reacciones bioquímicas sin consumirse en el proceso.

Compartimentación Celular

La compartimentación es la organización de las células en compartimentos, lo que permite que diferentes procesos bioquímicos ocurran simultáneamente en espacios separados.

Interacción Enzima-Sustrato

Las enzimas se combinan con sus sustratos en el sitio activo.

Modelo de Llave y Cerradura

El Modelo de Llave y Cerradura fue propuesto por Emil Fischer.

Cimógenos (Proenzimas)

Los cimógenos (o proenzimas) son precursores inactivos de enzimas que requieren una modificación para activarse.

Cofactores

Los cofactores son componentes no proteicos que se unen a las enzimas y son necesarios para su actividad catalítica.

Coenzimas

Las coenzimas son cofactores derivados de vitaminas que se unen a las enzimas y transfieren grupos químicos o electrones durante la reacción catalítica.

Coenzimas Importantes:

• NAD+ (Nicotinamida Adenina Dinucleótido)
• FAD (Flavina Adenina Dinucleótido)
• Coenzima A (CoA)

Cofactores Comunes:

• Mg²⁺ (Magnesio)
• Zn²⁺ (Zinc)
• Cu²⁺ (Cobre)

Isoenzimas

Las isoenzimas son diferentes formas de la misma enzima que catalizan la misma reacción, pero difieren en su estructura y propiedades bioquímicas.

Inhibidores Enzimáticos

Los inhibidores son moléculas que se unen a una enzima y disminuyen o detienen su actividad catalítica.

Holoenzima

La holoenzima es la forma activa de una enzima, compuesta por la apoenzima unida a su cofactor o coenzima.

Apoenzima

La apoenzima es la parte proteica de una enzima que es inactiva por sí sola; requiere unirse a un cofactor o coenzima para volverse catalíticamente activa.

Medición de la Actividad Enzimática

La actividad enzimática se puede medir de las siguientes formas:

• Medir la velocidad de desaparición del sustrato.
• Medir la velocidad de aparición del producto.
• Medir la concentración de cofactores o coenzimas.

Unidad Internacional (UI)

La Unidad Internacional (UI) es la unidad de medida de la actividad enzimática.

Factores que Modifican la Velocidad de Reacción Enzimática

• Temperatura (°C)
• pH
• Concentración del sustrato
• Activadores/Inhibidores

Clasificación Internacional de Enzimas (Según su Función)

• Oxidorreductasas
• Transferasas
• Hidrolasas
• Liasas
• Isomerasas
• Ligasas

Nomenclaturas de Enzimas

• Nombre común
• Nombre sistemático
• Número EC (Enzyme Commission)

Enzimas y Marcadores Cardíacos

Enzimas Relevantes en el Perfil Cardíaco

• CPK (Creatina Quinasa)
• LDH (Lactato Deshidrogenasa)
• TGO (Transaminasa Glutámico Oxalacética)

Creatina Quinasa (CPK)

La Creatina Quinasa (CPK) es una enzima que cataliza la interconversión de creatina y fosfocreatina. Se compone como un dímero con dos subunidades (M y B).

• Peso Molecular: 82,000 Daltons.
• Localización: Músculo esquelético, músculo cardíaco, cerebro.
• Función: Produce fosfocreatina a partir de ATP y creatina.
• Estructura: Es dimérica porque está conformada por dos subunidades proteicas unidas.
• Isoenzimas:
  • CPK-MM (Músculo esquelético)
  • CPK-MB (Músculo cardíaco)
  • CPK-BB (Cerebro)
• Patología: Niveles elevados indican daño muscular, como en el infarto agudo de miocardio, distrofias musculares o traumatismos.
• Métodos de Medición:
  • Método cinético (UV continuo)
  • Método enzimático colorimétrico (visible, punto final)

Transaminasa Glutámico Oxalacética (TGO / AST)

La Transaminasa Glutámico Oxalacética (TGO), también conocida como AST (Aspartato Aminotransferasa), es una proteína enzimática que existe en formas citosólica y mitocondrial.

• Peso Molecular: 90,000 Daltons.
• Localización: Hígado, corazón, músculo esquelético y riñones.
• Función: Cataliza la transferencia de un grupo amino del aspartato al alfacetoglutarato, produciendo oxalacetato y glutamato.
• Patología: Niveles elevados indican daño hepático o infarto agudo de miocardio.
• Métodos de Medición:
  • Método cinético UV continuo (método de Reitman y Frankel modificado)
  • Método colorimétrico (Reitman y Frankel original)

Lactato Deshidrogenasa (LDH)

La Lactato Deshidrogenasa (LDH) es una proteína tetramérica formada por subunidades H (corazón) y M (músculo).

• Peso Molecular: 135,000 Daltons.
• Localización: Citoplasma de células del corazón, hígado, riñones, cerebro.
• Función: Cataliza la interconversión reversible de lactato y piruvato, siendo clave para el metabolismo anaerobio.
• Estructura: Es tetramérica porque está compuesta por cuatro subunidades proteicas.
• Isoenzimas:
  • LDH-1 (HHHH): Glóbulos Rojos, Corazón.
  • LDH-2 (HHHM): Pulmón, Bazo, Páncreas.
  • LDH-3 (HHMM): Hígado, Músculo Esquelético.
  • LDH-4 (HMMM): Hígado, Músculo Esquelético.
  • LDH-5 (MMMM): Hígado, Músculo Esquelético.
• Patología: Niveles elevados indican daño celular (como en el infarto agudo de miocardio), enfermedades hepáticas o anemia hemolítica.
• Métodos de Medición: Método cinético UV continuo.

Mioglobina

La mioglobina actúa como un marcador temprano de lesión miocárdica debido a su rápida liberación en sangre tras un daño en el músculo cardíaco.

Troponina T

La Troponina T es un marcador específico de daño miocárdico, ya que solo se encuentra en el músculo cardíaco y se libera tras su lesión.