Características de las Proteínas

• Constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos.
• Poseen gran importancia debido a sus variadas funciones biológicas.
• Presentan alta especificidad.
• Actúan como catalizadores en las reacciones metabólicas (enzimas).
• Son polímeros, denominados polipéptidos.

Propiedades de los Aminoácidos

• Carácter anfótero.
• Estereoisomería.
• Otras propiedades fisicoquímicas.

Carácter Anfótero y Punto Isoeléctrico (pI)

¿Qué significa que un aminoácido sea anfótero?

Significa que puede comportarse como un ácido o como una base, dependiendo del pH del medio donde se encuentre.

Definición de Punto Isoeléctrico (pI)

El Punto Isoeléctrico (pI) es el valor del pH para el cual un aminoácido tiene carga neta cero.

Comportamiento en Electroforesis (Carga Neta Diferente de Cero)

Si el punto isoeléctrico de un aminoácido es diferente a cero:

• Si tienen carga neta negativa (pH > pI), se desplazarán hacia el ánodo (electrodo positivo).
• Si tienen carga neta positiva (pH < pI), se desplazarán hacia el cátodo (electrodo negativo).

Estereoisomería

¿En qué carbono del aminoácido nos fijamos? ¿Es asimétrico?

Nos fijamos en el Carbono alfa (Cα). Este carbono es asimétrico (quiral) si tiene a sus lados un grupo H y un grupo NH₃⁺ (excepto la glicina). Los aminoácidos que forman proteínas son principalmente alfa-aminoácidos.

Tipo de Estereoisomería

Es Estereoisomería Óptica.

Tipo de Aminoácidos en Proteínas

Los aminoácidos que forman parte de las proteínas son de tipo Alfa y, en su mayoría, de la configuración L.

¿En qué consiste el proceso de racemización?

Consiste en la transformación de la mitad de las moléculas de un compuesto activo en moléculas que poseen la configuración opuesta (D o L), lo que resulta en la pérdida del poder rotatorio al igualarse el número de moléculas levógiras y dextrógiras.

Otras Propiedades Fisicoquímicas

La existencia de grupos polares permite a los aminoácidos formar enlaces de hidrógeno. Esto provoca que su punto de fusión y de ebullición, así como su solubilidad en agua, sean mayores de lo esperado.

Nomenclatura y Clasificación de los Aminoácidos

Nomenclatura

Se utilizan las tres primeras letras del nombre del aminoácido. Cuando es necesario indicar la secuencia de largas cadenas, se suele nombrar cada uno de ellos con una sola letra.

Clasificación según la Cadena Lateral (R)

Aminoácidos Neutros

Su cadena lateral (R) no posee grupos carboxilo ni amino. Por lo tanto, a pH neutro, su carga eléctrica neta es 0. Pueden ser polares o apolares.

Aminoácidos Ácidos

Presentan un grupo carboxilo adicional en la cadena lateral. A pH 7, este grupo desprende H⁺, por lo que pueden tener carga eléctrica negativa (-). Ejemplos: Ácido Aspártico y Ácido Glutámico.

Aminoácidos Básicos

Contienen un grupo amino adicional en la cadena lateral. Debido a su carácter básico, pueden tomar H⁺, lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva (+). Ejemplos: Arginina, Lisina e Histidina.

Clasificación Nutricional

Aminoácidos Sintetizables (No Esenciales)

Aminoácidos que se pueden obtener a partir de otras moléculas dentro del organismo.

Aminoácidos Esenciales

Aminoácidos que no se pueden obtener a partir de otras moléculas y deben ser adquiridos a través de los alimentos.

Aminoácidos Esenciales en la Especie Humana

Triptófano (Trp), Leucina (Leu), Isoleucina (Ile), Valina (Val), Metionina (Met), Fenilalanina (Phe), Treonina (Thr) y Lisina (Lys).

El Enlace Peptídico

Moléculas que intervienen en aminoácidos contiguos

El grupo carboxilo de un aminoácido puede interaccionar con el grupo amino de otro, quedando unidos ambos y liberándose en la reacción una molécula de agua (reacción de condensación).

¿Es reversible el enlace entre dos aminoácidos con radicales R y R´?

Sí, mediante hidrólisis.

¿Cómo se formaría un polipéptido?

Por la unión de muchos aminoácidos, liberando (n-1) moléculas de agua, donde ‘n’ es el número de aminoácidos.

Estructura Primaria de las Proteínas

Nomenclatura y Convención

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos. Por convenio, se nombran de la siguiente manera:

• El grupo amino terminal (N-terminal) figura a la izquierda. R₁ corresponde al primer aminoácido de la secuencia.
• El grupo carboxilo terminal (C-terminal) aparece a la derecha. Por lo que el último aminoácido de esta secuencia es el C-terminal.

Estructura Secundaria de las Proteínas

Estructura en Alfa Hélice (α-hélice)

¿En qué consiste?

Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma. Este enrollamiento sigue el sentido de giro de las agujas del reloj (dextrógiro) y contiene aproximadamente 3,6 aminoácidos por cada vuelta.

Estabilidad del Plegamiento

Se mantiene estable por medio de los enlaces de hidrógeno que se establecen entre el grupo NH de un aminoácido y el grupo CO del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal.

Consecuencia de la Pérdida de Enlaces

Si los enlaces de hidrógeno se pierden, la estructura secundaria se desnaturalizaría.

Función de las Cadenas Laterales (R)

Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos no intervienen en los enlaces de hidrógeno que estabilizan la hélice y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la α-hélice.

Ejemplo de Proteína con esta Estructura

Alfa-queratina.

Estructura de Lámina Plegada (Hoja β o Estructura Beta)

¿En qué consiste?

El plegamiento no origina una estructura helicoidal, sino una especie de fuelle o lámina plegada en zig-zag. Esta estructura se origina por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de diferentes cadenas, unidos entre sí por enlaces de hidrógeno transversales, análogos a los que estabilizan la α-hélice.

Estabilidad del Plegamiento

La unión entre sí por enlaces de hidrógeno transversales análogos a los que estabilizan la α-hélice.

Consecuencia de la Pérdida de Enlaces

Si los enlaces se pierden, ocurre la desnaturalización (pérdida de la estructura tridimensional).

Función de las Cadenas Laterales (R)

Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos se disponen de forma alternativa por encima y por debajo de la estructura secundaria en lámina plegada.

Ejemplo de Aminoácidos relacionados con esta Estructura

Aminoácidos como la prolina y la hidroxiprolina.