1. En la reacción de transaminación mostrada a la derecha, ¿cuáles de los siguientes compuestos son los productos X e Y?:
•Aspartato, a-cetoglutarato
2.Tipo de aminotransferasa que forma como producto piruvato y glutamato: ALT
3. La biosíntesis de estos compuestos se da en el hígado por síntesis de hemoproteínas (CYP) y en células de la médula ósea :
Porfirinas
4. En la ruta catabólica del grupo hemo el urobilinógeno puede tomar 3 rutas, ¿qué producto se forma cuando el urobilinógeno es reabsorbido por el intestino y entra a la sangre portal?
Entra al ciclo enteropático (bilis)
5. Enzima encargada de producir 5-fosforribosil-1-pirofosfato en presencia de ATP y utilizando un ion metálico(Mg2*).
PRPP sintasa
6. Son los compuestos que regulan la actividad de la carbamoil fosfato sintetasa II en la síntesis de pirimidinas en mamíferos .
UTP y PRPP
7.La glutamina, CO2 y aspartato corresponden a las fuentes para la síntesis de estos compuestos: Purinas
8. Es la función del N10-formil tetrahidrofolato dentro de la síntesis de purinas.Donar carbonos
9 Corresponde a la enzima que transfiere el Fe?* al grupo hemo:
Ferroquelatasa
10. Corresponde a la parte del aminoácido que lo protege de la degradación oxidativa:Grupo amino
11.Son compuestos producidos a partir de aminoácidos:Neurotransmisores y porfirinas
12. Tipo de regulación que se da cuando el sustrato enzimático actúa como efector.Efector homotropo
13. La ADH precisa dinucleótido de nicotinamida y adenina oxidado (NAD+) para su actividad catalítica. En la reacción catalizada por la ADH, un alcohol es oxidado a aldehído conforme el NAD+ es reducido a NADH y se disocia de la enzima. El NAD+ funciona como un/una:
Coenzima-cosustrato
13. Se evaluaron 3 diferentes sustratos para la enzima Glicerol 3-fosfato dehidrogenasa, la cual cataliza la conversión reversible de glicerol 3-fosfato en dihidroxiacetona fosfato, los resultados de su cinética se muestran en la siguiente gráfica. Señale la VO, Vmax y Km de cada sustrato y responda cuál es el mejor sustrato para esta enzima: (Valor 5 puntos):
Sustrato C
14. Un niño de 2 años es llevado al pediatra por problemas gastrointestinales. Los padres comunican que el niño ha estado apático durante las últimas semanas. Las pruebas analíticas revelan una anemia hipocrómica microcítica. La concentración sanguínea de plomo es elevada. ¿Cuál de las enzimas que aparecen a continuación es más probable que tenga una actividad superior a la normal en el hígado del niño?:
Ácido 8-aminolevulínico sintasa
15. Tony Stark acude a consulta con ictericia, dolor abdominal y náuseas. Usted como médico, le realiza pruebas bioquímicas de laboratorio, teniendo como resultado lo siguiente: los niveles de bilirrubina sérica muestran aumento de bilirrubina conjugada; ausencia de uribilinógeno urinario y presencia de bilirrubina urinaria.
¿Cuál es la causa más probable de la enfermedad?
Mayor secreción de bilis en el intestino
Son catalizadores eficaces y altamente específicos que aumentan la velocidad de reacción y que llevan a cabo todas las rutas metabólicas de nuestro organismo.
( ENZIMA)
2. Se refiere a la enzima activa con su componente no proteico
( HOLOENZIMA)
3. Es la constante que, determinada la afinidad de la enzima por el sustrato, un menor valor numérico indica una mayor afinidad.
(Km)
4. Corresponde a la mitad no proteica, el cual es un ion metálico como el Zno el Fe2+ unido a una enzima
(COFACTOR)
5.Es una molécula orgánica pequeña unida a una enzima, ejemplos de ellos son NADH y el FADH2
(COENZIMA)
6. Es formado por el pliegue de la proteína, contiene cadenas laterales de aminoácidos que participan en la uníón del sustrato y la catálisis.
(SITIO ACTIVO)
7. Corresponde a la enzima sin su mitad no proteica que es inactiva
( APOENZIMA)
8. Las enzimas alostéricas están reguladas por estas moléculas unidas de manera no covalente a un sitio distinto del sitio activo.
( EFECTORES)
9. Corresponde al valor que determina la saturación de la enzima, en donde la disponibilidad de la enzima es limitada o nula.
(VELOCIDAD Máxima)
10. Constante que indica la capacidad potenciadora de la velocidad semimáxima
(K0.5)
Una niña recién nacida estaba bien de salud hasta que aproximadamente a las 24h de vida se volvíó letárgica. El diagnóstico de septicemia fue negativo. A las 56h comenzó a mostrar una actividad de crisis focales. El nivel de Amóníaco en plasma era de 887 mol/ (normal 5-35 mol/I). Los niveles cuantitativos de aminoácidos en plasma revelaron un notable aumento de argininosuccinato. ¿Cuál de las siguientes actividades enzimáticas es más probable que sea deficitaria en esta paciente?
Carbamoil-fosfato sintetasa l
Se combina una molécula de amoniaco con el CO2 proveniente del bicarbonato,desaminación oxidativa( mitocondria, reacción irreversible)
El carbamoil es transferido a la ornitina. La citrulina formada sale de la mitocondria por medio del transportador ORC.
La citrulina se une al aspartato y forma arginino- succinato
Cataliza la ruptura del arginino- succinato en arginina (urea) y fumarato
Hidroliza a la arginina en ornitina y urea ( torrente sanguíneo – riñones, eliminación)