Biomoléculas: Aminoácidos, Proteínas, Lípidos y Ácidos Nucleicos

Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos que se unen para formar proteínas. Están compuestos por hidrógeno, carbono, oxígeno, nitrógeno y azufre.

Propiedades

Apolares alifáticos
Aromáticos
Polares sin carga
Básicos
Ácidos

Aminoácidos esenciales

De los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas, solo algunos pueden ser sintetizados por los organismos heterótrofos. Los restantes deben ser ingeridos en la dieta. En un ser humano adulto, los aminoácidos esenciales son:

Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Metionina
Lisina
Triptófano
Valina
Treonina

En los lactantes, también se debe incluir la histidina.

Enlace peptídico

Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos, que son enlaces covalentes de tipo amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, lo que provoca la pérdida de una molécula de agua. Los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos se conocen como residuos.

Propiedades de las proteínas

Desnaturalización

La desnaturalización es la rotura de los enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína, lo que provoca la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas desnaturalizadas pierden su actividad biológica. En algunos casos, puede ser reversible y las proteínas pueden renaturalizarse.

Solubilidad

Debido a la presencia de aminoácidos con radicales polares en la superficie de las proteínas, que establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua, se forma una capa de solvatación que impide su unión con otras proteínas.

Especificidad

Cada especie tiene sus propias proteínas, distintas unas de otras, e incluso dentro de la misma especie existen diferencias.

Tipos de especificidad:

Especificidad de función
Especificidad de especie

Las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies y que tienen una composición y estructura similares se denominan proteínas homólogas.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, ya que pueden funcionar como ácidos o como bases.

Estructura de las proteínas

Estructura primaria

La poseen todas las proteínas. Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran una proteína. Se caracteriza por su disposición en zigzag.

Estructura secundaria

Es la disposición espacial que adopta la estructura primaria para ser estable. Los modelos más frecuentes son:

Estructura (alfa)-hélice: La cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma.
Conformación (beta) o lámina plegada: La cadena polipeptídica adopta una forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos cercanos.
Hélice de colágeno: Es la estructura secundaria que presenta el colágeno. Su estructura es rígida y está compuesta por prolina.

Estructura terciaria

Es el modo en que la proteína nativa se encuentra en el espacio. Es una estructura estable gracias a las uniones que pueden ser enlaces de hidrógeno, interacciones hidrófobas, fuerzas de Van der Waals, enlaces iónicos y puentes disulfuro.

Estructura cuaternaria

Algunas proteínas se componen de dos o más cadenas polipeptídicas agregadas a una macromolécula funcional. A las cadenas polipeptídicas se las denomina subunidad, monómero o protómero y pueden ser iguales o distintas.

Clasificación de las proteínas

Holoproteínas

Compuestas por aminoácidos. Destacan:

Proteínas fibrosas:

Colágeno: Principal componente del tejido conjuntivo
Miosina: Responsable de la contracción muscular
Queratinas: Se sintetizan y almacenan en las células de la epidermis
Fibrina: Proteína que produce la coagulación sanguínea
Elastina: Proteína flexible localizada en el tejido conjuntivo

Proteínas globulares:

Albúminas: Transporte de moléculas o reserva de aminoácidos
Globulinas: Forman anticuerpos
Actina: Responsable de la contracción muscular

Heteroproteínas

Proteínas formadas por una parte proteica y otra no proteica. La parte proteica son aminoácidos. La parte no proteica se denomina grupo prostético y determina la función de la proteína.

Tipos de heteroproteínas:

Cromoproteínas: El grupo prostético es un pigmento.
Nucleoproteínas: El grupo prostético es un ácido nucleico.
Glicoproteínas: El grupo prostético es un carbohidrato.
Fosfoproteínas: El grupo prostético es un ácido fosfórico.
Lipoproteínas: El grupo prostético es un lípido.

Lípidos

Saponificables

Constituyen ácidos grasos que pueden o no tener insaturaciones y están esterificados y forman jabones.

Ácidos grasos

Sus propiedades físico-químicas son:

Anfipáticos
Forman ésteres con alcoholes
Se hidrolizan en presencia de álcalis
El punto de fusión aumenta con la longitud de la cadena

Clasificación:

Sin dobles enlaces (saturados): Sólidos a temperatura ambiente (palmítico o esteárico).
1 o más dobles enlaces (poliinsaturados): Líquidos a temperatura ambiente y pueden ser monoinsaturados o poliinsaturados.

Simples:

Acilglicéridos: Formados por glicerina esterificada con 1, 2 o 3 moléculas de ácidos grasos.
Ceras: Ésteres de un ácido graso de cadena larga y un monoalcohol de cadena larga.

Complejos:

Fosfolípidos: Lípidos complejos constituidos por glicerina esterificada en el carbono 3 con un grupo fosfato.
Esfingolípidos: Sustancias anfipáticas que en los medios acuosos forman bicapas.

Insaponificables

No forman jabones al carecer de ácidos grasos.

Tipos:

Terpenos: Derivados poliméricos del isopreno.
Esteroides: Derivados del esterano.
Eicosanoides: Derivados del ácido araquidónico.

Ácidos nucleicos

Son macromoléculas biológicas encargadas de almacenar, transmitir y expresar la información genética de una generación a la siguiente. Existen dos tipos: ADN y ARN.

Químicamente están constituidos por:

Ácido fosfórico
Una base nitrogenada (bases púricas: adenina y guanina; bases pirimidínicas: citosina, timina y uracilo)
Un azúcar de 5 carbonos (ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN)

ADN

Polinucleótidos de enlaces fosfodiéster cuya función es contener la información genética hereditaria de la célula por la cual se sintetizan proteínas y se desarrollan organismos.

ARN

Formado por ribonucleótidos de adenina, guanina, citosina y uracilo unidos mediante enlaces fosfodiéster.