PROTEÍNAS

Características. Son las biomoléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos.

Químicamente están formadas por C, H, O, N y también pueden contener P y S.

Tienen una elevada especificidad.

Forman macromoléculas (polipéptidos) constituidos por aminoácidos.

Estructura.

Estructura primaria.

Consiste en la secuencia ordenada de los aminoácidos. Las proteínas se diferencian en el número, tipo y orden en el que se encuentran los aminoácidos.

Estructura secundaria.

Consiste en el plegamiento de la estructura primaria. Existen dos tipos de estructuras secundarias:

• Estructura en α-hélice. Enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre sí misma en espiral hacia la derecha. Por cada vuelta de la hélice existen 3,6 aminoácidos quedando las cadenas laterales R hacia el exterior. Ej: α-queratinas de la piel. La hélice se estabiliza mediante puentes de H entre los CO y NH que forman los enlaces peptídicos y enlaces entre los radicales con distinta carga eléctrica. La hélice se desestabiliza por la presencia de aminoácidos con R voluminosos y aminoácidos con cargas eléctricas iguales.
• Estructura lámina β o lámina plegada. Plegamiento de la estructura primaria en forma de lámina plegada en zig-zag donde la cadena polipeptídica o dos cadenas polipeptídicas quedan enfrentadas, estableciéndose puentes de H transversales. Las cadenas laterales R se disponen alternativamente por encima y debajo de la lámina. Ej: β-queratinas (pelos, plumas, uñas, escamas).

Estructura terciaria.

Plegamiento de la estructura secundaria, originado por la unión, entre las cadenas laterales R, de los aminoácidos de determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estos enlaces pueden ser puentes disulfuro, fuerzas electrostáticas entre R ácidos y puentes de H. Fuerzas de Van der Waals entre cadenas apolares. Existen dos disposiciones de la estructura terciaria, que da lugar a proteínas globulares y proteínas fibrilares.

Estructura cuaternaria.

Disposición espacial de las distintas subunidades proteicas que pueden constituir una proteína. Los enlaces que estabilizan o mantienen unidas estas subunidades son los mismos que estabilizan la estructura terciaria. Ej: citocromos, hemoglobina, filamentos de actina y miosina, etc.

Propiedades.

Solubilidad. Las proteínas fibrilares son insolubles. Las proteínas globulares son solubles en agua. Forman soluciones coloidales.

Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura tridimensional de la proteína, por lo que ésta también pierde su función biológica. Se produce normalmente por la rotura de los enlaces que estabilizan la estructura 4ª, 3ª y 2ª, pero nunca los enlaces peptídicos responsables de la estructura 1ª. Puede ser reversible o irreversible. Los factores pueden ser físicos (variaciones de presión y aumento de la temperatura) o químicos (variaciones de pH, presencia de iones, urea, etc).

Especificidad. Las proteínas son moléculas específicas a nivel de especie e incluso de individuo. Esta especificidad reside en la localización o variación de uno o varios aminoácidos.

Funciones.

• Reserva de aminoácidos: ovoalbúmina, lactoalbúmina, seroalbúmina, caseína.
• Estructural: glicoproteínas, actina, miosina, histonas, tubulina, queratina, colágeno.
• Hormonal: insulina, glucagón, hormonas hipofisiarias como la hormona del crecimiento.
• Transporte: hemoglobina, mioglobina, hemocianina, hemoeritrina, citocromos, proteínas canal de la membrana, ldl y hdl.
• Defensiva: trombina, fibrina, inmunoglobulinas, gammaglobulinas, glucoproteínas (atg).
• Contráctil: actina, miosina, tubulina, dineina.
• Catalizadora: todas las enzimas son proteínas (hidrolasas, catalasas, peroxidasas, etc.) no se utilizan como fuente de energía.

Clasificación

HOLOPROTEÍNAS

• Proteínas globulares: Albúminas, Globulinas, Histonas.
• Proteínas fibrilares, fibrosas o escleroproteínas: Colágeno, Queratina, Miosina, Elastina.

HETEROPROTEINAS O PROTEINAS CONJUGADAS

• Glucoproteínas (GP = glúcido): Inmunoglobulinas, Gammaglobulinas, Mucina.
• Lipoproteínas (GP = lípido): LDL, HDL.
• Fosfoproteínas (GP = fosfórico): Vitelina, Caseinógeno y caseína.
• Cromoproteínas (GP = pigmento) Porfirínico: Hemoglobina, Mioglobina, Citocromos, Clorofila, Catalasa, peroxidasa, Cianocobalamina (Vit B12). No porfirínico: Hemocianina, Hemoeritrina, Rodopsina.
• Nucleoproteínas (GP = ácido nucleico): Cromatina.