Enlace de tipo amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro, liberándose una molécula de agua.
El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace, lo que le confiere rigidez.
La unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se denomina dipéptido. Si el número de aminoácidos es menor de cien, se denomina polipéptido; con más de cien, se considera una proteína. Algunos péptidos y polipéptidos desempeñan funciones específicas, como:
Hormonal: vasopresina, oxitocina, insulina.
Antibiótica: gramicidina, penicilina.
Transportador de H: glutatión.
Niveles Estructurales de las Proteínas
1. Estructura Primaria
Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aminoácidos (aa) que la componen.
La secuencia de aminoácidos condiciona los niveles estructurales siguientes.
2. Estructura Secundaria
Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de la molécula. De todas las conformaciones posibles, solo algunas son estables. La mayoría de las proteínas presentan una estructura secundaria definida.
Hélice Alfa (α-hélice)
Hélice dextrógira con 3,6 aminoácidos por vuelta.
Estabilizada por puentes de hidrógeno entre el grupo -NH de un aminoácido y el -C=O del cuarto aminoácido siguiente en la secuencia.
Los grupos R (cadenas laterales) quedan hacia afuera.
Aminoácidos como la prolina, la presencia de cadenas laterales voluminosas o grupos con la misma carga próximos pueden desestabilizar esta estructura.
Lámina Plegada Beta (β-lámina)
Cadena polipeptídica plegada sobre sí misma en forma de zig-zag.
Estabilizada por puentes de hidrógeno entre distintas zonas de la cadena polipeptídica.
Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo.
Hélice de Colágeno
Predominan la prolina y la hidroxiprolina.
Es una hélice más abierta.
Tres hélices individuales se unen para formar una superhélice de colágeno.
3. Estructura Terciaria
Representa el replegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica.
Determina la actividad biológica de la proteína.
Las proteínas con una estructura terciaria globular suelen ser más activas, mientras que las fibrosas suelen tener funciones estructurales.
Se producen interacciones (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro, interacciones iónicas) entre los radicales de aminoácidos que se encuentran separados en la secuencia lineal de la cadena polipeptídica.
Se refiere a la asociación de varias subunidades proteicas (cadenas polipeptídicas) iguales o diferentes.
Estas subunidades se unen mediante enlaces débiles (no covalentes).
Un ejemplo clásico de proteína oligomérica es la hemoglobina, formada por cuatro subunidades (dos alfa y dos beta).
Funciones de las Proteínas
1. Enzimas (Biocatalizadores)
Aceleran las reacciones químicas del metabolismo celular.
Se conocen más de dos mil enzimas, entre las que destacan:
ADN-polimerasa: interviene en la síntesis del ADN.
Pepsina: enzima que digiere las proteínas en el estómago.
Citocromo c: transfiere electrones en la cadena respiratoria.
2. Proteínas de Reserva
Almacenan aminoácidos que pueden ser utilizados como elementos nutritivos o como «sillares» para el crecimiento y desarrollo de un embrión.
Ejemplos: la caseína de la leche o la ovoalbúmina de la clara del huevo.
3. Proteínas Transportadoras
Son proteínas capaces de unirse a diversos tipos de moléculas para transportarlas a través del organismo o de las membranas celulares.
Ejemplos:
La hemoglobina y la hemocianina: responsables del transporte de oxígeno en vertebrados y algunos invertebrados, respectivamente.
La mioglobina: transporta oxígeno en los músculos.
La seroalbúmina de la sangre: transporta ácidos grasos desde el tejido adiposo a otros órganos.
Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y HDL): transportan lípidos entre el intestino, el hígado y los tejidos adiposos.
4. Proteínas Contráctiles
La actina y la miosina son las principales proteínas responsables de la contracción muscular.
5. Proteínas Protectoras o Defensivas
La trombina y el fibrinógeno son proteínas plasmáticas que participan en la coagulación de la sangre.
Los anticuerpos o inmunoglobulinas (gamma-globulinas) son proteínas específicas que se combinan con las moléculas extrañas (antígenos) que penetran en el organismo y las neutralizan, formando parte del sistema inmunitario.
6. Toxinas
Algunas proteínas son sustancias extremadamente tóxicas para los animales, incluso en cantidades muy pequeñas.
Ejemplos:
La toxina A producida por Clostridium botulinum, responsable de algunas intoxicaciones alimentarias, es letal en dosis mínimas.
La toxina diftérica.
Los venenos de serpiente.
7. Hormonas
Varias hormonas importantes son de naturaleza proteica o peptídica.
Ejemplos:
Insulina: regula el metabolismo de la glucosa.
STH (Hormona del Crecimiento).
ACTH (Hormona Adrenocorticotrópica).
FSH (Hormona Estimulante del Folículo).
TSH (Hormona Estimulante del Tiroides).
8. Proteínas Estructurales
Proporcionan soporte y forma a células y tejidos.
Ejemplos:
El colágeno: principal proteína estructural en los tejidos conectivos y en el hueso.
La α-queratina: componente principal de la capa superficial de la piel, los pelos, las plumas y las uñas.
Las glucoproteínas de las membranas celulares.
Las mucoproteínas o mucinas (proteínas asociadas a mucopolisacáridos) de las secreciones mucosas.
