Introducción a las Biomoléculas

Propiedades Generales de los Lípidos

Lípidos Saponificables

Tipos de Lípidos Saponificables

• Acilglicéridos

  Formados por la unión de ácidos grasos y glicerina (un alcohol).
  La función básica de las grasas (acilglicéridos) es almacenar energía, proporcionando el triple de energía que la misma cantidad de hidratos de carbono. Otra función crucial es su rol como aislantes térmicos, impidiendo la pérdida de calor corporal y la entrada de frío. También actúan como aislantes mecánicos, amortiguando golpes y protegiendo órganos internos debido a la deformación de la grasa. Existe un tejido especializado en el almacenamiento de grasas, el tejido adiposo. Los mamíferos, en general, detectan con facilidad determinadas sustancias a través del gusto, percibiendo mejor las grasas y los monosacáridos.

• Ceras

  Compuestas por un ácido graso de cadena larga unido a un alcohol de cadena larga que no es glicerina.
  En muchos invertebrados de pequeño tamaño, las ceras almacenan energía y constituyen sus reservas. En los cuerpos de los seres vivos, las ceras se utilizan como estructuras para la impermeabilidad. Las frutas y plantas están recubiertas de cera. Los animales producimos cera en el oído, llamada cerumen, que aglutina cualquier objeto que intente entrar y lo expulsa al exterior. Las ovejas tienen cera en el pelo, conocida como lanolina, que debe ser limpiada y retirada de la lana.

• Fosfolípidos

  Formados por ácidos grasos, glicerina, ácido fosfórico y un grupo polar adicional. Pueden ser saturados o insaturados.
  El ácido fosfatídico es la base de la mayoría de los fosfolípidos. La fosfatidilcolina, también conocida como lecitina, se encuentra abundantemente en las membranas celulares, incluyendo las membranas internas de las mitocondrias. La vaina de mielina, un aislante de las células nerviosas, es rica en fosfolípidos. La fosfatidiletanolamina, o cefalina, se encuentra en las membranas de las neuronas en el sistema nervioso central. La fosfatidilserina se localiza en los glóbulos rojos. Los fosfolípidos, debido a su naturaleza anfipática, forman bicapas lipídicas que delimitan espacios cerrados y aislados del medio externo, como las membranas celulares y los liposomas.

• Esfingolípidos

  Son lípidos saponificables en los que el alcohol es la esfingosina (una cadena larga de alcohol aminado), en lugar de glicerina. Se encuentran principalmente en la membrana plasmática de las células nerviosas, donde son muy abundantes. Hay tres tipos principales:
  • Esfingomielinas: Componentes clave de la mielina.
  • Gangliósidos: Lípidos complejos con cadenas de oligosacáridos.
  • Cerebrósidos: Contienen un monosacárido como grupo polar.

Lípidos Insaponificables

Tipos de Lípidos Insaponificables

• Terpenos

  Sustancias lipídicas muy abundantes que derivan de una unidad de cinco carbonos llamada isopreno. Presentan distinta longitud de cadena.
  Los más ligeros son gaseosos y constituyen los aceites esenciales, producidos por muchos vegetales para atraer polinizadores o repeler insectos y bacterias (ej. romero). Incluyen vitaminas liposolubles como las vitaminas A y K. El escualeno es un precursor directo del colesterol. Las xantofilas y los carotenos son terpenos con bastantes dobles enlaces, responsables de los colores amarillos y anaranjados en tejidos vegetales, interviniendo en la fotosíntesis y presentes en los pétalos para atraer animales. Un politerpeno importante es el caucho, una especie de látex que se extrae de un árbol.

• Esteroides

  Moléculas complejas que derivan del núcleo del ciclopentanoperhidrofenantreno (esterano).
  El colesterol es un esteroide animal derivado de este núcleo; otros derivados importantes son el ergosterol (vegetal) y el estigmasterol (fúngico). El colesterol es fundamental para la estabilidad de la membrana plasmática y se transporta por la sangre a las células. Del colesterol deriva la vitamina D, que se forma en el tejido subcutáneo con la exposición a la luz solar. Algunos esteroides (corticosteroides) se utilizan como antiinflamatorios. Las hormonas sexuales (estrógenos, progesterona, testosterona) son esteroides que se generan en la corteza de las glándulas suprarrenales y en las gónadas (ovarios y testículos).

• Eicosanoides

  Derivados de ácidos grasos de 20 carbonos, como el ácido araquidónico.
  Las prostaglandinas son eicosanoides que intervienen en procesos de inflamación, regulación del transporte de agua y son vasodilatadores. También protegen el tracto intestinal mediante la producción de moco (mucosidad intestinal). Su función principal es la señalización celular, no el aporte de energía.

Proteínas

Tipos de Aminoácidos

• Alifáticos Hidrófilos

  Son aminoácidos con cadenas laterales que interactúan bien con el agua. La cisteína posee un grupo tiol (-SH) que puede formar enlaces disulfuro (-S-S-) muy fuertes con otra cisteína, contribuyendo a la estabilidad de las proteínas. Cuantos más enlaces disulfuro, más fuerte y resistente es la proteína (ej. en el pelo y las uñas). La serina es otro ejemplo de aminoácido alifático hidrófilo.

• Alifáticos Hidrofóbicos

  Son apolares y tienden a evitar el contacto con el agua, comportándose de manera similar a los lípidos. Ejemplos incluyen la alanina, la glicina y la metionina.

• Aromáticos

  Contienen anillos cíclicos en su estructura. Ejemplos son la tirosina y el triptófano. La tirosina es un precursor de hormonas tiroideas (como la tiroxina) y neurotransmisores.

• Aminoácidos Ácidos

  Poseen un grupo carboxilo adicional en su cadena lateral, lo que les confiere una carga negativa a pH fisiológico. Ejemplos son el ácido aspártico y el ácido glutámico.

• Aminoácidos Básicos

  Poseen un grupo amino adicional en su cadena lateral, lo que les confiere una carga positiva a pH fisiológico. Ejemplos son la lisina y la arginina.

Propiedades de las Proteínas

• Comportamiento Ácido-Base: Las proteínas, al estar compuestas por aminoácidos, también presentan propiedades anfóteras, actuando como tampones biológicos.
• Solubilidad en Agua: La solubilidad de una proteína depende de la proporción y disposición de sus aminoácidos hidrófilos e hidrofóbicos. Las proteínas con grupos hidrófilos expuestos al exterior son solubles, mientras que las que tienen grupos hidrofóbicos expuestos o predominantes son insolubles.
• Isomería: Todos los aminoácidos proteicos son de la serie L-α-aminoácidos. Las enzimas y la maquinaria celular están diseñadas para reconocer y utilizar exclusivamente esta configuración, no la D.
• Enlace Peptídico: El enlace que une dos aminoácidos se denomina enlace peptídico, formado por la reacción entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro.
• Plegamiento (Folding): Las proteínas adoptan una estructura tridimensional específica para ser funcionales. Este proceso de plegamiento es crucial.
• Desnaturalización: Es la pérdida de la estructura nativa (tridimensional) de una proteína, lo que conlleva la pérdida de su función biológica. Factores como la elevación de la temperatura y los cambios extremos de pH son causas comunes de desnaturalización.

Estructura de la Proteína

• Estructura Primaria: Orden de Aminoácidos (aa)

  Es la secuencia lineal específica de aminoácidos en la cadena polipeptídica. Esta secuencia es fundamental y está determinada por el orden de los nucleótidos en el ADN.

• Estructura Secundaria: Disposición Espacial Local de los aa

  Se refiere a la disposición regular y repetitiva de segmentos de la cadena polipeptídica en el espacio, estabilizada por puentes de hidrógeno entre los grupos peptídicos. Las dos estructuras secundarias más comunes son:
  • Alfa-hélice (α-hélice): La cadena polipeptídica se enrolla en una espiral dextrógira, mantenida por puentes de hidrógeno intracatenarios.
  • Lámina Beta (β-lámina): Segmentos de la cadena polipeptídica se alinean paralelamente o antiparalelamente, formando una estructura plegada en zig-zag, estabilizada por puentes de hidrógeno intercatenarios.

• Estructura Terciaria: Plegamiento Tridimensional Global

  Es la forma tridimensional global que adopta una única cadena polipeptídica, resultado del plegamiento de las estructuras secundarias. Está estabilizada por diversas interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos, incluyendo puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, interacciones iónicas y, muy importante, puentes disulfuro (enlaces covalentes muy fuertes). Las proteínas con esta estructura pueden ser:
  • Proteínas Globulares: Compactas y esféricas, a menudo solubles en agua, con funciones dinámicas (ej. enzimas, anticuerpos).
  • Proteínas Fibrosas: Alargadas y filamentosas, insolubles en agua, con funciones estructurales (ej. colágeno, queratina).

• Estructura Cuaternaria: Asociación de Múltiples Polipéptidos

  Se refiere a la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína funcional compleja. No todas las proteínas poseen esta estructura. Un ejemplo clásico es la hemoglobina, compuesta por cuatro subunidades.

Tipos de Proteínas

• Holoproteínas (solo aminoácidos)

  Compuestas exclusivamente por aminoácidos. Se clasifican en:
  • Fibrosas: Con forma alargada y función estructural. Ejemplos: colágeno, actina, miosina, queratina, fibrinógeno.
  • Globulares: Con forma esférica y funciones dinámicas. Ejemplos: albúmina, anticuerpos (inmunoglobulinas).

• Heteroproteínas (aminoácidos y otros componentes)

  Compuestas por aminoácidos y un componente no proteico (grupo prostético). Ejemplos:
  • Lipoproteínas: Proteína + lípido.
  • Glucoproteínas: Proteína + carbohidrato.
  • Fosfoproteínas: Proteína + grupo fosfato.
  • Nucleoproteínas: Proteína + ácido nucleico (ej. las histonas se unen al ADN para estabilizarlo).

Funciones de las Proteínas

• Enzimática: Actúan como catalizadores biológicos (fermentos), acelerando las reacciones químicas.
• Estructural: Forman parte de tejidos y estructuras celulares (ej. colágeno en la piel, queratina en el pelo).
• Transportadora: Mueven sustancias dentro y fuera de las células o a través del organismo (ej. hemoglobina transporta oxígeno, proteínas de membrana transportan iones).
• Defensa Inmunitaria: Los anticuerpos (inmunoglobulinas) reconocen y neutralizan agentes patógenos.
• Hormonal: Algunas hormonas son proteínas y regulan procesos fisiológicos (ej. insulina).
• Contráctil/Movimiento: Permiten el movimiento celular y muscular (ej. actina y miosina).
• Reconocimiento y Marcación Celular: Glucoproteínas en la membrana celular permiten la comunicación y el reconocimiento entre células.
• Homeostática: Contribuyen al mantenimiento del equilibrio interno del organismo (homeostasis), regulando el pH, la presión osmótica, etc.
• Reserva Energética: Aunque no es su función principal, pueden ser utilizadas como fuente de energía en condiciones extremas.