Péptidos y Proteínas
Aminoácidos
* Una característica común tanto para péptidos como proteínas es la siguiente: contienen aminoácidos comunes
* Un ejemplo de aminoácido modificado de forma reversible en una proteína, es: fosfoserina
Enzimas
* La clase de enzima que cataliza cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula, es: isomerasas
* El modelo de interacción de enzima – sustrato que actualmente es aceptado se llama: ajuste inducido
* El aminoácido acilado durante la catálisis por quimiotripsina, es: Ser 195
* La eliminación de los péptidos de extensión de la molécula de colágeno, fuera de la célula sirve para: evitar la formación intracelular de las fibras
Hemoglobina
* En la función de la hemoglobina, el efecto Bohr se entiende como influencia del: protón
* De los siguiente, el aminoácido más escaso en la elastina; es: 4-hypro
* El sustituyente que ocupa la posición 4 en el grupo hemo es: vinilo.
* El 2,3 BPG tiene mayor afinidad por: HbA
* Cuando la hemoglobina esta en su estado conformacional, el oxígeno solo es accesible a los grupos hemo de las cadenas: alfa
* El residuo de Ser 21 de la cadena gamma de la HbF le hace comportarse diferentes ante el 2,3 BPG comparado con His de la Hb A.
* En el tejido periférico, el 2,3 BPG, favorece la forma: T
Enzimas y Catálisis
Clasificación de Enzimas
* El grupo de oxidorreductasas, que usa oxígeno como aceptor de electrones; se denomina: oxidasas
* Las oxidorreductasas son designadas con la numeración: 1
* Una enzima que cataliza la pérdida de un grupo fosfato mediante la acción de una molécula de agua se clasificara como: hidrolasa
Regulación Enzimática
* La forma más común de regulación covalente se da por: fosforilación
* En la activación de quimiotripsina se deben seguir los siguientes eventos: primer corte entre 15 y 16 pérdida de dipéptidos-interacción ile 16 con Asp 194
* La energía de activación es: la energía necesaria para llegar al estado de transición
* Con relación a los inhibidores enzimático, es posibles afirmar cuanto sigue: los inhibidores competitivos aumentan la Km pero no afectan la velocidad
* Los modelos de regulación de la eficacia catalítica; no incluyen: degradación de la enzima
* Un inhibidor que se parece estructuralmente al sustrato se denomina: Competitivo
* Km se relaciona con: la afinidad de la enzima por su sustrato
Cadena Respiratoria
* El complejo que extrae equivalentes reductores del FADH2 es: el complejo II
* En la cadena respiratoria el complejo que no bombea protones al espacio intermembranoso de la mitocondria; es: succinato-ubiquinona oxidorreductasa
* EI componente de ATP sintasa que transporta protones a la matriz mitocondrial; es: Fo
* El efecto inhibidor de los barbitúricos en la cadena respiratoria, ocurre de la ,siguiente forma: inhibe a las deshidrogenasas que usan NAD+
* El transportador móvil de electrones cuya estructura es análoga a la vitamina K, es: Q
Lípidos y Membranas
* Las prostaglandinas son compuestos eicosanoides que están vinculadas con la respuesta inflamatoria en el organismo; derivan del: ácido araquidónico
* En la composición de los glicolípidos de la membrana de los hematíes, tenemos que el grupo A, NO tiene el siguiente monosacárido: N acetilgalactosamina
Colágeno
* En la glicolisis del preprocolageno, el primer monosacárido adicional es: galactosa
* La glucosilación de colágeno se da en residuos de: hidroxilisina
* La lisil oxidasa actúa sobre el colágeno: dentro de la célula
* El tropocolágeno tiene giro: dextrógiro
* La glucosilación de colágeno se da en residuos de: Lisina
Metabolismo
Metabolismo de Xenobióticos
* 2* paso del metabolismo de xenobióticos: Conjugación
Síntesis del Grupo Hemo
* Ordena las intermediarias de la síntesis del HEM: A- 5 protoporfirina III. B- 1 profobilinógeno. C- 4 protoporfirinógeno D- 2 uroporfirinógeno III E – 3 corporfirinógeno
* Sintesis del HEM (sin saltar): porfina – potfirina – protopotfina
Aminoácidos
* Citar aminoácidos que no surgen de transaminación: A- Liasa B- Treonina C- Prolina D- Hidroxiprolina
* Hacer una transaminación: alanina + α-cetoglutarato = glutamato + piruvato
Neurotransmisores
* Completa la síntesis de epinefrina: Tirosina – DOPA – Dopamina – Norepinefrina – Epinefrina
Estructuras y Funciones
Desnaturalización de Proteínas
* El mecanismo por el cual los agentes como la urea y cloruro de guanidinio desnaturalizan las proteínas es el siguiente: desestabilización de la estructura secundaria
Nucleótidos
* Con respecto a la estabilidad de la estructura de nucleósidos y nucleótidos en condiciones ácidas (pH bajo) se puede afirmar todo excepto: los enlaces N- β- glicosídicos son estables
* Son bases nitrogenadas que componen los nucleótidos tanto del DNA como del RNA: adenina, guanina, citosina
Triada Catalítica
* De los siguientes, cual es un aminoácido polar en cuya cadena lateral tiene OH, ¿y que forma parte de la triada catalítica de quimiotripsina?: serina
* El mecanismo de la proteasa VIH ilustra una catálisis: ácido-base
* Componente de la triada catalítica de eaquimotropsina: Ser 195/His 57/Asp 102
* El siguiente aminoácido NO forma la triada catalítica de la quimotripsina: ile
Tropocolágeno
* La molécula de tropocolágeno se forma en el/la: matriz extracelular
Catalasa
* Utiliza el peróxido de hidrógeno tanto como donador y aceptor de electrones: catalasa
Tripsinógeno
* La eliminación de un hexapeptido N- terminal se realiza para regulación de: tripsinógeno
Clasificación de Enzimas
1- OXIDORREDUCTASAS: deshidrogenansas, peroxidasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas.
2- TRANSFERASAS: aminotransferasas, cinasas.
3- HIDROLASAS: glucosidasas, peptidasas, esterasas, tirolasas, amidasas, ribonucleasas.
4- LIASAS: aldolasas, descarboxilasas, sintasas.
5- ISOMERASAS: racemasas, epimerasas, mutasas.
6- LIGASAS: sintetasas.
Modelos de Mecanismo de Acción
1. Quimotripsina
2. Fructosa 2,6 BP
3. Triosa fosfato isomerasa
4. Proteasa del VIH
Triada Catalítica
1. Aspartato 102 – Ácido – cadena lateral posee carboxilo – aniónica.
2. Histidina 57 – anillo imidazolio.
3. Serina 195 – polar – cadena lateral hidroxilo
Colágeno
1. estructura
2. composición
3. biosíntesis
4. enlaces
Para Mantener la Estructura de la TH se Necesita:
1. enlaces covalentes
2. puentes de hidrogeno