LÍPIDOS

Los lípidos son biomoléculas apolares, insolubles en agua, con diversas funciones: estructural, energética y transportadora. Se dividen en:

Saponificables (con ácidos grasos, forman jabones)

• Simples: acilglicéridos y ceras
• Complejos: fosfolípidos y esfingolípidos

Insaponificables (sin ácidos grasos)

• Terpenos
• Esteroides
• Eicosanoides

ÁCIDOS GRASOS

Son largas cadenas lineales carbonatadas de C e H con un grupo ácido carboxílico (-COOH). Son anfipáticos: tienen una cabeza polar (hidrofílica) y una cola apolar (hidrofóbica), lo que les permite adoptar estructuras orientando las cabezas hacia el medio acuoso y las colas en el lado opuesto.

Grado de Saturación y Punto de Fusión

Pueden ser saturados (enlaces de C simples) o insaturados (con dobles enlaces). El punto de fusión aumenta con la longitud de la cadena y disminuye con el número de insaturaciones.

Reacción de Esterificación

Formación de un enlace éster (-COO) entre el grupo ácido carboxilo (-COOH) de un ácido graso y el grupo OH de un alcohol, liberando una molécula de agua.

Reacción de Saponificación

Reacción química donde los triglicéridos reaccionan con una base, dando como resultado jabón y glicerina.

LÍPIDOS SAPONIFICABLES

Triacilglicéridos

Formados por la esterificación de la glicerina con tres moléculas de ácidos grasos y 3 de H2O. Se encuentran en forma líquida (aceites) y sólida (mantecas). Funciones: reserva energética, aislamiento térmico, amortiguación y protección.

Ceras

Obtenidas por la esterificación de un ácido graso de cadena larga. Función de impermeabilización, protección y revestimiento (pelo).

Fosfolípidos

Formados por dos ácidos grasos (saturados o insaturados), un grupo alcohol (glicerol), un grupo fosfato y un aminoalcohol. Función estructural con parte polar (grupo fosfato + aminoalcohol) y apolar (ácido graso + alcohol).

Esfingolípidos

Formados por una esfingosina (aminoalcohol), un ácido graso y un grupo polar. Tipos: esfingomielinas (vainas de mielina, aumentan el impulso nervioso) y glucoesfingolípidos (cerebrósidos).

LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

Esteroides

Derivados de esterpenos (colesterol, hormonas sexuales como la testosterona, corticosteroides como el cortisol y ácidos biliares).

Terpenos

Derivados del isopreno (caucho).

Eicosanoides

• Prostaglandinas (contracción muscular)
• Tromboxanos (regulan la presión arterial)
• Leucotrienos (procesos inflamatorios)

VITAMINAS

Liposolubles (se acumulan)

• VA (retinol): ayuda al ciclo visual, previene la ceguera nocturna.
• VD (colecalciferol): absorción del calcio, previene el raquitismo.
• VK: coagulación sanguínea y cicatrización, previene hemorragias.
• VE (tocoferol): antioxidante, previene abortos.

Hidrosolubles (se eliminan)

• VC: hidroxilación, previene la anemia.
• VB1 (tiamina): convierte alimentos en energía, previene problemas de memoria.
• VB2 (riboflavina): proceso de reducción, previene dermatitis.
• VB3 (niacina): crecimiento, previene llagas.
• VB6 (piridoxina): controla procesos enzimáticos, previene la anemia.

PROTEÍNAS

AMINOÁCIDOS

Son los monómeros que forman las proteínas. Están formados por un C anomérico unido a un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH), un H y una cadena variable R. Hay 20 aminoácidos, todos quirales, con cadenas R de distintas naturalezas.

Propiedades de los Aminoácidos

• Sólidos no ionizables
• Presentan isomería óptica
• Carácter anfótero: se comportan como ácidos o bases según el pH

Enlace Peptídico

Unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino (NH2) y el grupo carboxilo (COOH).

Estructura Primaria

Secuencia lineal de aminoácidos, comienza en un extremo NH2 y termina en un extremo ácido.

Estructura Secundaria

Plegamiento de la estructura primaria mediante puentes de hidrógeno:

• α-hélice: estructura helicoidal donde interactúa un grupo amino con otro ácido (mioglobina).
• β-lámina: estructura laminar donde distintas cadenas de aminoácidos interactúan entre sí (pelo), pueden ser paralelas o antiparalelas.

Estructura Terciaria

Plegamiento de la estructura secundaria por interacciones entre la cadena R de los aminoácidos (puentes de hidrógeno, interacciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals). Tipos de estructuras: fibrosas (insolubles, función estructural) y globulares (solubles, función catalítica).

Estructura Cuaternaria

Unión de varias cadenas polipeptídicas, como la hemoglobina o los anticuerpos.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Desnaturalización

Pérdida de la estructura nativa de la proteína, conllevando una pérdida de su función debido a alteraciones en el medio. Puede ser reversible o irreversible. Agentes desnaturalizantes: calor, cambios de pH, reactivos.

Especifidad

Cada proteína tiene una secuencia única de aminoácidos, lo que condiciona su función final.

Solubilidad

Depende de los grupos R que queden hacia fuera y se forma por la dispersión de los coloides. Si el agua desaparece, precipita. Las globulares son solubles en agua y las fibrilares son insolubles.

Amortiguador de pH

Comportamiento anfótero.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Holoproteínas (formadas por aminoácidos)

• Fibrosas (insolubles): aplanadas, con función estructural o protectora (colágeno, queratina).
• Globulares (solubles): esféricas, con funciones relacionadas con la actividad celular (actina, histonas).

Heteroproteínas (formadas por aminoácidos y un grupo prostético)

• Cromoproteínas (hemoglobina)
• Nucleoproteínas
• Glucoproteínas (inmunoglobulina)
• Fosfoproteínas (caseína)
• Lipoproteínas (LDL (-), HDL (+))

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Enzimática: intervienen en reacciones metabólicas.
• Estructural: protección y sostén (queratina del pelo).
• Defensiva
• Hormonal: coordinan procesos bioquímicos (insulina).
• Transporte: transportan oxígeno en la sangre.
• Homeostática: regulan el grado de salinidad.
• Movimiento: contracción muscular (miosina).
• Reserva energética: caseína.
• Reconocimiento celular: reconocen señales químicas.